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- PDB-5gsz: Crystal Structure of the KIF19A Motor Domain Complexed with Mg-ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gsz
タイトルCrystal Structure of the KIF19A Motor Domain Complexed with Mg-ADP
要素Kinesin-like protein KIF19
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / kinesin (キネシン) / motor domain (機関 (機械)) / Mg-ADP
機能・相同性
機能・相同性情報


axonemal microtubule depolymerization / plus-end specific microtubule depolymerization / Kinesins / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / plus-end-directed microtubule motor activity / kinesin complex / microtubule-based movement / axoneme / 繊毛 / microtubule binding ...axonemal microtubule depolymerization / plus-end specific microtubule depolymerization / Kinesins / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / plus-end-directed microtubule motor activity / kinesin complex / microtubule-based movement / axoneme / 繊毛 / microtubule binding / 微小管 / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Kinesin motor domain / キネシン / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily ...Kinesin motor domain / キネシン / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Kinesin-like protein KIF19
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.72 Å
データ登録者Wang, D. / Nitta, R. / Hirokawa, N.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology of Japan23000013 日本
the Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology of Japan15K08168 日本
引用ジャーナル: Elife / : 2016
タイトル: Motility and microtubule depolymerization mechanisms of the Kinesin-8 motor, KIF19A.
著者: Doudou Wang / Ryo Nitta / Manatsu Morikawa / Hiroaki Yajima / Shigeyuki Inoue / Hideki Shigematsu / Masahide Kikkawa / Nobutaka Hirokawa /
要旨: The kinesin-8 motor, KIF19A, accumulates at cilia tips and controls cilium length. Defective KIF19A leads to hydrocephalus and female infertility because of abnormally elongated cilia. Uniquely among ...The kinesin-8 motor, KIF19A, accumulates at cilia tips and controls cilium length. Defective KIF19A leads to hydrocephalus and female infertility because of abnormally elongated cilia. Uniquely among kinesins, KIF19A possesses the dual functions of motility along ciliary microtubules and depolymerization of microtubules. To elucidate the molecular mechanisms of these functions we solved the crystal structure of its motor domain and determined its cryo-electron microscopy structure complexed with a microtubule. The features of KIF19A that enable its dual function are clustered on its microtubule-binding side. Unexpectedly, a destabilized switch II coordinates with a destabilized L8 to enable KIF19A to adjust to both straight and curved microtubule protofilaments. The basic clusters of L2 and L12 tether the microtubule. The long L2 with a characteristic acidic-hydrophobic-basic sequence effectively stabilizes the curved conformation of microtubule ends. Hence, KIF19A utilizes multiple strategies to accomplish the dual functions of motility and microtubule depolymerization by ATP hydrolysis.
履歴
登録2016年8月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月12日Group: Database references
改定 1.22016年10月19日Group: Database references
改定 1.32020年2月26日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kinesin-like protein KIF19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1213
ポリマ-39,6691
非ポリマー4522
50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area740 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area15910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.604, 122.604, 56.198
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 Kinesin-like protein KIF19 / Kinesin-8 motor / KIF19A


分子量: 39669.016 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-353 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kif19, Kif19a / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: Q99PT9
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.79 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Ethylene Glycol, PEG8000, Tris-Bicine, Magnesium chloride, Calcium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.71→50 Å / Num. obs: 12043 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 0.132 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2.71→2.81 Å / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.995 / Rejects: 0 / % possible all: 99.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
DENZOデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.72→34.32 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 574 4.78 %
Rwork0.222 11434 -
obs0.225 12008 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 123.91 Å2 / Biso mean: 57.1 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.72→34.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2243 0 40 28 2311
Biso mean--42.69 51.67 -
残基数----306
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.7177-2.9910.37221430.261927912934
2.991-3.42350.31771500.245827812931
3.4235-4.31190.3081340.210828663000
4.3119-34.32580.27511470.212529963143

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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