[日本語] English
万見
- PDB-5fwe: JMJD2A COMPLEXED WITH NI(II), NOG AND HISTONE H4(1-15)R3me2s PEPTIDE -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fwe
タイトルJMJD2A COMPLEXED WITH NI(II), NOG AND HISTONE H4(1-15)R3me2s PEPTIDE
要素
  • LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE 4A
  • SYNTHETIC PEPTIDEペプチド合成
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / JMJD2A / NON-HEME / IRON (鉄) / 2-OXOGLUTARATE (Α-ケトグルタル酸) / DIOXYGENASE / OXYGENASE (酸素添加酵素) / DOUBLE-STRANDED BETA HELIX / DSBH / FACIAL TRIAD / DEMETHYLASE / HISTONE (ヒストン) / JMJC DOMAIN / METAL BINDING PROTEIN / EPIGENETIC AND TRANSCRIPTION REGULATION / CHROMATIN REGULATOR / HYDROXYLATION (ヒドロキシル化)
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / apoptotic chromosome condensation / histone H3K36 demethylase activity / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9 demethylase activity / negative regulation of astrocyte differentiation / histone demethylase activity ...[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / apoptotic chromosome condensation / histone H3K36 demethylase activity / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9 demethylase activity / negative regulation of astrocyte differentiation / histone demethylase activity / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / pericentric heterochromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / methylated histone binding / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / positive regulation of neuron differentiation / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / SUMOylation of chromatin organization proteins / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / response to nutrient levels / negative regulation of autophagy / DNAメチル化 / Condensation of Prophase Chromosomes / HCMV Late Events / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / HDMs demethylate histones / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / 核小体 / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / 遺伝的組換え / Pre-NOTCH Transcription and Translation / nucleosome assembly / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / chromatin organization / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / 遺伝子発現の調節 / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / クロマチンリモデリング / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / クロマチン / positive regulation of gene expression / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / 核質 / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / JmjN domain ...: / : / : / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / N-OXALYLGLYCINE / Lysine-specific demethylase 4A / ヒストンH4
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Chowdhury, R. / Walport, L.J. / Schofield, C.J.
引用ジャーナル: Nat.Commun. / 年: 2016
タイトル: Arginine Demethylation is Catalysed by a Subset of Jmjc Histone Lysine Demethylases.
著者: Walport, L.J. / Hopkinson, R.J. / Chowdhury, R. / Schiller, R. / Ge, W. / Kawamura, A. / Schofield, C.J.
履歴
登録2016年2月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月6日Group: Database references
改定 1.22019年3月6日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE 4A
B: LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE 4A
C: SYNTHETIC PEPTIDE
D: SYNTHETIC PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,99313
ポリマ－91,2884
非ポリマー7059
水7,044391
1
B: LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE 4A
D: SYNTHETIC PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0437
ポリマ－45,6442
非ポリマー3995
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1630 Å2
ΔGint-22.2 kcal/mol
Surface area15350 Å2
手法PISA
2
A: LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE 4A
C: SYNTHETIC PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,9506
ポリマ－45,6442
非ポリマー3074
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1170 Å2
ΔGint-22.7 kcal/mol
Surface area15340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.739, 149.400, 57.372
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 LYSINE-SPECIFIC DEMETHYLASE 4A / JMJC DOMAIN-CONTAINING HISTONE DEMETHYLATION PROTEIN 3A / JUMONJI DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 2A / ...JMJC DOMAIN-CONTAINING HISTONE DEMETHYLATION PROTEIN 3A / JUMONJI DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 2A / JUMONJI DOMAIN CONTAINING PROTEIN 2A


分子量: 44326.273 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3
参照: UniProt: O75164, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: O75164, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: タンパク質・ペプチド SYNTHETIC PEPTIDE / ペプチド合成


分子量: 1317.521 Da / 分子数: 2 / 断片: HISTONE H4(1-15)R3ME2S PEPTIDE, UNP RESIDUES 2-16 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P62805

-
非ポリマー , 6種, 400分子

#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION / ニッケル


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-OGA / N-OXALYLGLYCINE / N-オキサリルグリシン / N-Oxalylglycine


分子量: 147.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H5NO5 / コメント: 阻害剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 391 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.44 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: SITTING DROPS, 277 K, 0.15 M POTASSIUM BROMIDE, 30 % W/V PEG 2000 MME, pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91741
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月5日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91741 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→49.85 Å / Num. obs: 54997 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 33.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 1 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2OX0

2ox0


解像度: 2.05→49.854 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2551 2709 4.9 %
Rwork0.2342 --
obs0.2357 54928 99.47 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.74 Å20 Å20 Å2
2---1.51 Å20 Å2
3---2.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→49.854 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5640 0 32 391 6063
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065988
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7798132
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1213542
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044843
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041059
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0496-2.08690.29281200.29242598X-RAY DIFFRACTION96
2.0869-2.1270.3451490.28142736X-RAY DIFFRACTION100
2.127-2.17040.33591540.27342687X-RAY DIFFRACTION100
2.1704-2.21760.28691600.26722712X-RAY DIFFRACTION100
2.2176-2.26920.27291240.2482746X-RAY DIFFRACTION100
2.2692-2.3260.30941500.24242716X-RAY DIFFRACTION100
2.326-2.38890.3081470.24182735X-RAY DIFFRACTION100
2.3889-2.45910.27331330.23062733X-RAY DIFFRACTION100
2.4591-2.53850.28081560.22352709X-RAY DIFFRACTION100
2.5385-2.62920.27211570.2312739X-RAY DIFFRACTION100
2.6292-2.73450.2511420.21732699X-RAY DIFFRACTION98
2.7345-2.85890.26171320.21532747X-RAY DIFFRACTION100
2.8589-3.00970.25611380.212753X-RAY DIFFRACTION100
3.0097-3.19820.19421340.1942788X-RAY DIFFRACTION100
3.1982-3.44510.22661370.18832758X-RAY DIFFRACTION100
3.4451-3.79160.21771360.18062802X-RAY DIFFRACTION100
3.7916-4.340.17551470.15872805X-RAY DIFFRACTION100
4.34-5.46690.14641380.14492778X-RAY DIFFRACTION98
5.4669-49.86870.20191550.1872978X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る