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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5env | |||||||||
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タイトル | YEAST ALCOHOL DEHYDROGENASE WITH BOUND COENZYME | |||||||||
要素 | Alcohol dehydrogenase 1アルコールデヒドロゲナーゼ | |||||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / TETRAMER (四量体) / ROSSMANN / NAD / ALCOHOL | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 methylglyoxal reductase (NADH) / amino acid catabolic process to alcohol via Ehrlich pathway / octanol dehydrogenase (NAD+) activity / methylglyoxal reductase (NADH) activity / glycolytic fermentation to ethanol / butanol dehydrogenase (NAD+) activity / NADH oxidation / alcohol dehydrogenase (NAD+) activity / melatonin binding / アルコールデヒドロゲナーゼ ...methylglyoxal reductase (NADH) / amino acid catabolic process to alcohol via Ehrlich pathway / octanol dehydrogenase (NAD+) activity / methylglyoxal reductase (NADH) activity / glycolytic fermentation to ethanol / butanol dehydrogenase (NAD+) activity / NADH oxidation / alcohol dehydrogenase (NAD+) activity / melatonin binding / アルコールデヒドロゲナーゼ / アリルアルコールデヒドロゲナーゼ / allyl-alcohol dehydrogenase activity / zinc ion binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å | |||||||||
データ登録者 | Plapp, B.V. / Charlier Jr., H.A. / Ramaswamy, S. | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 2015 タイトル: Mechanistic implications from structures of yeast alcohol dehydrogenase complexed with coenzyme and an alcohol. 著者: Plapp, B.V. / Charlier, H.A. / Ramaswamy, S. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014 タイトル: Yeast alcohol dehydrogenase structure and catalysis. 著者: Savarimuthu Baskar Raj / S Ramaswamy / Bryce V Plapp / 要旨: Yeast (Saccharomyces cerevisiae) alcohol dehydrogenase I (ADH1) is the constitutive enzyme that reduces acetaldehyde to ethanol during the fermentation of glucose. ADH1 is a homotetramer of subunits ...Yeast (Saccharomyces cerevisiae) alcohol dehydrogenase I (ADH1) is the constitutive enzyme that reduces acetaldehyde to ethanol during the fermentation of glucose. ADH1 is a homotetramer of subunits with 347 amino acid residues. A structure for ADH1 was determined by X-ray crystallography at 2.4 Å resolution. The asymmetric unit contains four different subunits, arranged as similar dimers named AB and CD. The unit cell contains two different tetramers made up of "back-to-back" dimers, AB:AB and CD:CD. The A and C subunits in each dimer are structurally similar, with a closed conformation, bound coenzyme, and the oxygen of 2,2,2-trifluoroethanol ligated to the catalytic zinc in the classical tetrahedral coordination with Cys-43, Cys-153, and His-66. In contrast, the B and D subunits have an open conformation with no bound coenzyme, and the catalytic zinc has an alternative, inverted coordination with Cys-43, Cys-153, His-66, and the carboxylate of Glu-67. The asymmetry in the dimeric subunits of the tetramer provides two structures that appear to be relevant for the catalytic mechanism. The alternative coordination of the zinc may represent an intermediate in the mechanism of displacement of the zinc-bound water with alcohol or aldehyde substrates. Substitution of Glu-67 with Gln-67 decreases the catalytic efficiency by 100-fold. Previous studies of structural modeling, evolutionary relationships, substrate specificity, chemical modification, and site-directed mutagenesis are interpreted more fully with the three-dimensional structure. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994 タイトル: Crystallization And Preliminary Crystallographic Of Saccharomyces Cerevisiae Alcohol Dehydrogenase I 著者: Ramaswamy, S. / Kratzer, D.A. / Hershey, A.D. / Rogers, P.H. / Arnone, A. / Eklund, H. / Plapp, B.V. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5env.cif.gz | 279.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5env.ent.gz | 228.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5env.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/en/5env ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/en/5env | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 4w6zS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 36759.906 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ADH1, ADC1, YOL086C, O0947 / プラスミド: YEP13 / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株 (発現宿主): ATC 204508 参照: UniProt: P00330, アルコールデヒドロゲナーゼ #2: 化合物 | ChemComp-ZN / #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.61 % / 解説: hexagonal plates |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4 詳細: 100 MM SODIUM N-TRIS(HYDROXYMETHYL)METHYL-3-AMINOPROPANESULFONATE, 0.25 MM EDTA, 2 MM NAD+, 0.2 M 2,2,2-TRIFLUOROETHANOL, 1 MM YBCL3, 16 % POLYETHYETHYLENE GLYCOL 5000 MONOMETHYL ETHER, PH 8.4 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 1.39 Å | |||||||||||||||
検出器 | タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 1997年5月18日 | |||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.39 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||
Reflection twin |
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反射 | 解像度: 3→20 Å / Num. all: 74630 / Num. obs: 15427 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 60 Å2 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 18 | |||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 3→3.08 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.326 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Rsym value: 0.326 / % possible all: 84.41 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 4W6Z 解像度: 3→19.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 33.393 / SU ML: 0.282 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.075 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 57.1 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3→19.99 Å
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拘束条件 |
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