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- PDB-4z0n: Crystal Structure of a Periplasmic Solute binding protein (IPR025... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z0n
タイトルCrystal Structure of a Periplasmic Solute binding protein (IPR025997) from Streptobacillus moniliformis DSM-12112 (Smon_0317, TARGET EFI-511281) with bound D-Galactose
要素Periplasmic binding protein/LacI transcriptional regulator
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / Periplasmic solute binding Protein / ENZYME FUNCTION INITIATIVE / EFI / Structural Genomics (構造ゲノミクス)
機能・相同性
機能・相同性情報


Periplasmic binding protein / Periplasmic binding protein domain / Response regulator / Periplasmic binding protein-like I / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸塩 / beta-D-galactopyranose / Periplasmic binding protein/LacI transcriptional regulator
類似検索 - 構成要素
生物種Streptobacillus moniliformis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.26 Å
データ登録者Yadava, U. / Vetting, M.W. / Al Obaidi, N.F. / Toro, R. / Morisco, L.L. / Benach, J. / Koss, J. / Wasserman, S.R. / Attonito, J.D. / Scott Glenn, A. ...Yadava, U. / Vetting, M.W. / Al Obaidi, N.F. / Toro, R. / Morisco, L.L. / Benach, J. / Koss, J. / Wasserman, S.R. / Attonito, J.D. / Scott Glenn, A. / Chamala, S. / Chowdhury, S. / Lafleur, J. / Love, J. / Seidel, R.D. / Whalen, K.L. / Gerlt, J.A. / Almo, S.C. / Enzyme Function Initiative (EFI)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal Structure of a Periplasmic Solute binding protein (IPR025997) from Streptobacillus moniliformis DSM-12112 (Smon_0317, TARGET EFI-511281) with bound D-Galactose
著者: Yadava, U. / Vetting, M.W. / Al Obaidi, N.F. / Toro, R. / Morisco, L.L. / Benach, J. / Koss, J. / Wasserman, S.R. / Attonito, J.D. / Scott Glenn, A. / Chamala, S. / Chowdhury, S. / Lafleur, J. ...著者: Yadava, U. / Vetting, M.W. / Al Obaidi, N.F. / Toro, R. / Morisco, L.L. / Benach, J. / Koss, J. / Wasserman, S.R. / Attonito, J.D. / Scott Glenn, A. / Chamala, S. / Chowdhury, S. / Lafleur, J. / Love, J. / Seidel, R.D. / Whalen, K.L. / Gerlt, J.A. / Almo, S.C. / Enzyme Function Initiative (EFI)
履歴
登録2015年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / entity_src_gen / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn / struct_conn_type / struct_keywords / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_keywords.text
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Periplasmic binding protein/LacI transcriptional regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,26610
ポリマ－37,5171
非ポリマー7499
水8,035446
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.396, 44.011, 62.037
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.320, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Periplasmic binding protein/LacI transcriptional regulator


分子量: 37516.984 Da / 分子数: 1
断片: Periplasmic Solute Binding Protein, UNP residues 19-332
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptobacillus moniliformis (バクテリア)
株: ATCC 14647 / DSM 12112 / NCTC 10651 / 9901 / 遺伝子: Smon_0317 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: D1AWX5
#3: 糖 ChemComp-GAL / beta-D-galactopyranose / β-D-ガラクトピラノ-ス / ガラクトース


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGalpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-galactopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GalpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GalSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 6種, 454分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 446 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.06 % / 解説: Brick rods
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: Protein (20 mM HEPES, pH 7.5, 5 mM DTT, 10 mM D-Galactose); Reservoir (0.1 M Sodium acetate:HCl pH 4.5, 2.0 M Ammonium sulfate); Cryoprotection (80% 2M Lithium sulfate, 20% Reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月18日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.26→50 Å / Num. obs: 73384 / % possible obs: 88.57 % / 冗長度: 1 % / Biso Wilson estimate: 14.37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/av σ(I): 15.561 / Net I/σ(I): 8 / Num. measured all: 301
反射 シェルRejects: 0

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.26→24.115 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 17.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.165 3593 4.9 %
Rwork0.1386 69791 -
obs0.1399 69792 88.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 97.64 Å2 / Biso mean: 19.8511 Å2 / Biso min: 10.49 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.26→24.115 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2375 0 63 451 2889
Biso mean--31.72 30.89 -
残基数----307
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052471
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0393356
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071379
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005437
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.078923
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 26

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.26-1.27380.247340.31961521565
1.2738-1.29130.2803370.241276680325
1.2913-1.30970.2724940.20571595168954
1.3097-1.32930.26951080.19192167227572
1.3293-1.350.22331160.17852441255780
1.35-1.37220.19051170.17782593271086
1.3722-1.39580.21131380.16422639277788
1.3958-1.42120.23061290.15962833296293
1.4212-1.44850.20661410.15332991313299
1.4485-1.47810.18681660.141529963162100
1.4781-1.51020.1851540.133230213175100
1.5102-1.54540.1681400.127830303170100
1.5454-1.5840.16911470.129630143161100
1.584-1.62680.17121560.123930493205100
1.6268-1.67470.15971630.123630273190100
1.6747-1.72870.14531610.122630103171100
1.7287-1.79050.14771740.128629893163100
1.7905-1.86210.17491430.129230253168100
1.8621-1.94690.14571780.128330413219100
1.9469-2.04940.14511630.12929943157100
2.0494-2.17780.14411580.131630533211100
2.1778-2.34580.15891540.134930403194100
2.3458-2.58160.17161560.150930723228100
2.5816-2.95460.17751770.157730343211100
2.9546-3.72030.15261460.138230763222100
3.7203-24.11980.16161730.130931433316100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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