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- PDB-4rof: Crystal Structure of WW3 domain of ITCH in complex with TXNIP peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rof
タイトルCrystal Structure of WW3 domain of ITCH in complex with TXNIP peptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
  • Thioredoxin-interacting protein
キーワードLIGASE (リガーゼ) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Structural GenomicsConsortium / SGC / Structural Genomics Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein deubiquitination / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / ubiquitin-like protein transferase activity / negative regulation of defense response to virus / cellular response to tumor cell / protein K29-linked ubiquitination / : / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus ...regulation of protein deubiquitination / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / ubiquitin-like protein transferase activity / negative regulation of defense response to virus / cellular response to tumor cell / protein K29-linked ubiquitination / : / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of cell division / regulation of necroptotic process / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / CXCR chemokine receptor binding / HECT-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of JNK cascade / arrestin family protein binding / enzyme inhibitor activity / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of type I interferon production / positive regulation of receptor catabolic process / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-like protein ligase binding / protein monoubiquitination / protein K63-linked ubiquitination / ligase activity / The NLRP3 inflammasome / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / ribonucleoprotein complex binding / response to glucose / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / response to mechanical stimulus / keratinocyte differentiation / Downregulation of ERBB4 signaling / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / response to progesterone / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / regulation of cell growth / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog 'on' state / NOD1/2 Signaling Pathway / response to hydrogen peroxide / Regulation of necroptotic cell death / receptor internalization / Cytoprotection by HMOX1 / response to calcium ion / protein import into nucleus / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein catabolic process / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein transport / response to estradiol / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / regulation of cell population proliferation / 細胞皮質 / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasmic vesicle / early endosome membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / defense response to virus / protein ubiquitination / response to xenobiotic stimulus / 細胞周期 / 炎症 / symbiont entry into host cell / positive regulation of apoptotic process / 自然免疫系 / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / ミトコンドリア / extracellular exosome / 核質 / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) ...E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / C2ドメイン / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / WWドメイン / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / C2ドメイン / C2 domain profile. / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WWドメイン / C2 domain superfamily / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog / Thioredoxin-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Liu, Y. / Tempel, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of WW3 domain of ITCH in complex with TXNIP peptide
著者: Liu, Y. / Tempel, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2014年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
B: E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
C: Thioredoxin-interacting protein
D: Thioredoxin-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5434
ポリマ－13,5434
非ポリマー00
水18010
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
C: Thioredoxin-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,7722
ポリマ－6,7722
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area930 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area3290 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
D: Thioredoxin-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,7722
ポリマ－6,7722
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area880 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area3480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.171, 55.312, 59.796
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細AS PER THE AUTHORS THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS UNKNOWN

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要素

#1: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog / Itch / Atrophin-1-interacting protein 4 / AIP4 / NFE2-associated polypeptide 1 / NAPP1


分子量: 5411.962 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 436-474 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITCH / プラスミド: custom / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2
参照: UniProt: Q96J02, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Thioredoxin-interacting protein / Thioredoxin-binding protein 2 / Vitamin D3 up-regulated protein 1 / TXNIP peptide


分子量: 1359.589 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 327-338 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9H3M7
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.8 M ammonium sulfate, 0.2 M sodium acetate, 0.1 M sodium cacodylate pH 5.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E DW / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年5月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→40 Å / Num. obs: 6898 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Χ2: 1.728 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.03-2.075.70.9973161.009199.7
2.07-2.16.20.8823371.1041100
2.1-2.146.40.7613381.1251100
2.14-2.196.60.7433321.2311100
2.19-2.236.50.8773391.2531100
2.23-2.296.40.4623331.9161100
2.29-2.346.70.4913501.2751100
2.34-2.416.70.3663291.2331100
2.41-2.486.80.3583421.3191100
2.48-2.566.70.3043411.4091100
2.56-2.656.70.2653391.4831100
2.65-2.756.70.2113521.6241100
2.75-2.886.80.183301.641100
2.88-3.036.70.1493561.7661100
3.03-3.226.80.1093381.8521100
3.22-3.476.60.0843512.261100
3.47-3.826.30.0623532.5381100
3.82-4.376.40.0623572.7311100
4.37-5.516.40.0523612.51199.4
5.51-405.70.0564043.062199.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2F21

2f21


解像度: 2.03→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / WRfactor Rfree: 0.2734 / WRfactor Rwork: 0.2257 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7465 / SU B: 14.984 / SU ML: 0.188 / SU R Cruickshank DPI: 0.2659 / SU Rfree: 0.2292 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.266 / ESU R Free: 0.229 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: DIFFRACTION IMAGES SHOWED MUTLIPLE PATTERNS AND ICE RINGS. FOR INTEGRATION, DIFFRACTION IMAGES WERE SEPARATED INTO RANGES (PHI 0 THROUGH 63 DEGREES, 63 THROUGH 180 DEGREES, RESPECTIVELY). ...詳細: DIFFRACTION IMAGES SHOWED MUTLIPLE PATTERNS AND ICE RINGS. FOR INTEGRATION, DIFFRACTION IMAGES WERE SEPARATED INTO RANGES (PHI 0 THROUGH 63 DEGREES, 63 THROUGH 180 DEGREES, RESPECTIVELY). MOSAICITY AND CRYSTAL-TO-DETECTOR DISTANCE WERE CONSTRAINED DURING INTEGRATION. NO-MERGE-ORIGINAL-INDEX REFLECTIONS FROM SCALEPACK WERE MERGED WITH AIMLESS (ONLYMERGE). ARP/WARP WAS USED FOR AUTOMATED MODEL BUILDING AND MAP IMPROVEMENT. PARROT WAS USED FOR PHASE IMPROVEMENT. RESTRAINTS FOR THE C-TERMINAL AMIDE PROTECTION OF THE PEPTIDE LIGAND WERE PREPARED WITH JLIGAND. COOT WAS USED FOR INTERACTIVE MODEL BUILDING. MODEL GEOMETRY WAS EVALUATED WITH MOLPROBITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2975 943 13.8 %THIN SHELLS (SFTOOLS)
Rwork0.2389 ---
obs0.2463 6841 99.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 81.68 Å2 / Biso mean: 38.9429 Å2 / Biso min: 23.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.98 Å20 Å2-0 Å2
2--2.32 Å2-0 Å2
3----1.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数744 0 0 10 754
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02783
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02710
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3511.9391074
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81931625
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.004592
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg22.1152340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.95915108
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.673158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2108
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022893
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02187
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1082.705376
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1122.708374
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8514.035466
LS精密化 シェル解像度: 2.03→2.083 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 120 -
Rwork0.286 350 -
all-470 -
obs--98.53 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.51631.17962.04048.23122.52256.4829-0.10480.34670.0291-0.0102-0.17020.0044-0.3361-0.17740.27490.02840.0122-0.00920.0526-0.00760.01882.775.58912.011
24.435-0.52010.99563.0992-0.67877.478-0.2195-0.0242-0.0060.0431-0.10430.1687-0.24390.20050.32380.0415-0.0138-0.01180.01230.00470.0275-18.9945.92828.644
38.6882.89365.35143.57861.04478.52390.0424-0.1404-0.24490.0940.0513-0.11570.21970.1297-0.09370.07240.0180.00850.0984-0.00430.123-3.0170.80819.116
48.4101-4.9864.0578.75935.063211.77070.37180.4476-0.6629-0.3069-0.10010.44630.26470.5726-0.27170.20260.0914-0.03280.1968-0.01070.1157-12.272.20521.408
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A437 - 472
2X-RAY DIFFRACTION2B437 - 472
3X-RAY DIFFRACTION3C329 - 338
4X-RAY DIFFRACTION3C339
5X-RAY DIFFRACTION4D329 - 338
6X-RAY DIFFRACTION4D339

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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