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- PDB-4rdp: Crystal structure of Cmr4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rdp
タイトルCrystal structure of Cmr4
要素CRISPR system Cmr subunit Cmr4
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / RRM / Ferredoxin-like fold
機能・相同性CRISPR-associated RAMP Cmr4 / CRISPR type III-associated protein / RAMP superfamily / defense response to virus / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / RNA binding / 細胞質 / CRISPR system Cmr endoribonuclease Cmr4
機能・相同性情報
生物種Pyrococcus furiosus (ピュロコックス・フリオスス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Shao, Y. / Tang, L. / Li, H.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2014
タイトル: Essential structural and functional roles of the Cmr4 subunit in RNA cleavage by the Cmr CRISPR-Cas complex.
著者: Nancy F Ramia / Michael Spilman / Li Tang / Yaming Shao / Joshua Elmore / Caryn Hale / Alexis Cocozaki / Nilakshee Bhattacharya / Rebecca M Terns / Michael P Terns / Hong Li / Scott M Stagg /
要旨: The Cmr complex is the multisubunit effector complex of the type III-B clustered regularly interspaced short palindromic repeats (CRISPR)-Cas immune system. The Cmr complex recognizes a target RNA ...The Cmr complex is the multisubunit effector complex of the type III-B clustered regularly interspaced short palindromic repeats (CRISPR)-Cas immune system. The Cmr complex recognizes a target RNA through base pairing with the integral CRISPR RNA (crRNA) and cleaves the target at multiple regularly spaced locations within the complementary region. To understand the molecular basis of the function of this complex, we have assembled information from electron microscopic and X-ray crystallographic structural studies and mutagenesis of a complete Pyrococcus furiosus Cmr complex. Our findings reveal that four helically packed Cmr4 subunits, which make up the backbone of the Cmr complex, act as a platform to support crRNA binding and target RNA cleavage. Interestingly, we found a hook-like structural feature associated with Cmr4 that is likely the site of target RNA binding and cleavage. Our results also elucidate analogies in the mechanisms of crRNA and target molecule binding by the distinct Cmr type III-A and Cascade type I-E complexes.
履歴
登録2014年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月31日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CRISPR system Cmr subunit Cmr4
B: CRISPR system Cmr subunit Cmr4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,4272
ポリマ－67,4272
非ポリマー00
水0
1
A: CRISPR system Cmr subunit Cmr4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7141
ポリマ－33,7141
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: CRISPR system Cmr subunit Cmr4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7141
ポリマ－33,7141
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.035, 63.035, 189.073
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 CRISPR system Cmr subunit Cmr4 / CRISPR type III-B/RAMP module RAMP protein Cmr4


分子量: 33713.648 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (ピュロコックス・フリオスス)
遺伝子: cmr4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8U1S9

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.84 %
結晶化温度: 303 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 10% PEG8000, 6% MPD, 0.1M Tris pH8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 303K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97937 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月8日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97937 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→44.57 Å / Num. all: 17170 / Num. obs: 15822 / % possible obs: 92.15 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.85→2.952 Å / % possible all: 59.55

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.85→44.569 Å / SU ML: 0.31 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2349 3037 9.94 %Random
Rwork0.1797 ---
obs0.1852 30563 90.01 %-
all-30603 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→44.569 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3910 0 0 0 3910
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0133967
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5445356
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0591495
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065642
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009670
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8502-2.89470.3464850.2729681X-RAY DIFFRACTION51
2.8947-2.94220.2979920.2604775X-RAY DIFFRACTION57
2.9422-2.99290.3422990.2465924X-RAY DIFFRACTION64
2.9929-3.04730.2785990.2282957X-RAY DIFFRACTION71
3.0473-3.10590.29211160.22521091X-RAY DIFFRACTION77
3.1059-3.16930.26391330.21691189X-RAY DIFFRACTION84
3.1693-3.23820.32451490.2191193X-RAY DIFFRACTION91
3.2382-3.31350.27011570.20851420X-RAY DIFFRACTION95
3.3135-3.39630.27431410.21071277X-RAY DIFFRACTION97
3.3963-3.48810.28911500.19931380X-RAY DIFFRACTION99
3.4881-3.59070.28221530.19361364X-RAY DIFFRACTION99
3.5907-3.70650.22351710.17381433X-RAY DIFFRACTION99
3.7065-3.83890.22861500.16321317X-RAY DIFFRACTION100
3.8389-3.99250.20111570.16171434X-RAY DIFFRACTION100
3.9925-4.17410.19111480.1581381X-RAY DIFFRACTION100
4.1741-4.3940.20141490.14741378X-RAY DIFFRACTION99
4.394-4.6690.19291470.1461361X-RAY DIFFRACTION100
4.669-5.02910.20321620.15561410X-RAY DIFFRACTION99
5.0291-5.53430.25111450.16971388X-RAY DIFFRACTION100
5.5343-6.33320.25811580.18421383X-RAY DIFFRACTION100
6.3332-7.97170.18761350.2221406X-RAY DIFFRACTION100
7.9717-44.57410.23431410.1651384X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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