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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4lad | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of the Ube2g2:RING-G2BR complex | ||||||
要素 |
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キーワード | LIGASE/LIGASE / E2:E3 complex / LIGASE-LIGASE complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / regulation of SREBP signaling pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / protein K27-linked ubiquitination / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex / ERAD pathway / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / ユビキチン結合酵素 / ubiquitin-specific protease binding ...negative regulation of retrograde protein transport, ER to cytosol / regulation of SREBP signaling pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase (cysteine targeting) / protein K27-linked ubiquitination / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex / ERAD pathway / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / ユビキチン結合酵素 / ubiquitin-specific protease binding / ubiquitin conjugating enzyme activity / non-canonical NF-kappaB signal transduction / protein K48-linked ubiquitination / cellular response to interferon-beta / protein autoubiquitination / ubiquitin ligase complex / : / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / lipid droplet / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / ubiquitin binding / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Wntシグナル経路 / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / protein-macromolecule adaptor activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / signaling receptor activity / 成長円錐 / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-folding chaperone binding / learning or memory / 樹状突起 / neuronal cell body / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / ゴルジ体 / 小胞体 / シグナル伝達 / protein-containing complex / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å | ||||||
データ登録者 | Liang, Y.-H. / Li, J. / Das, R. / Byrd, R.A. / Ji, X. | ||||||
引用 | ジャーナル: Embo J. / 年: 2013 タイトル: Allosteric regulation of E2:E3 interactions promote a processive ubiquitination machine. 著者: Das, R. / Liang, Y.H. / Mariano, J. / Li, J. / Huang, T. / King, A. / Tarasov, S.G. / Weissman, A.M. / Ji, X. / Byrd, R.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4lad.cif.gz | 62.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4lad.ent.gz | 43.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4lad.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/la/4lad ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/la/4lad | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18582.262 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) 遺伝子: UBE2G2, Ubiquitin-conjugating enzyme E2G2 isoform 1 プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(star) / 参照: UniProt: P60604, ユビキチンリガーゼ | ||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 15471.062 Da / 分子数: 1 Fragment: RING region (UNP residues 313-393) and G2BR region (UNP residues 574-600) Mutation: 40 a.a. insertion / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AMFR, Autocrine motility factor receptor, RNF45 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(star) 参照: UniProt: Q9UKV5, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ(ペプチド合成) | ||||
#3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.66 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 25% PEG-3350, 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月4日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.3→40 Å / Num. all: 12528 / Num. obs: 12528 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): -6 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Χ2: 1.071 / Net I/σ(I): 18.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 3H8K 解像度: 2.3→39.123 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.28 / FOM work R set: 0.7449 / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 30.29 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.368 Å2 / ksol: 0.334 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 108.62 Å2 / Biso mean: 61.0837 Å2 / Biso min: 35.14 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→39.123 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7
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