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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4jor | ||||||
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タイトル | CFTR Associated Ligand (CAL) PDZ domain bound to HPV18 E6 oncoprotein C-terminal peptide (RLQRRRETQV) | ||||||
要素 |
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キーワード | PEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ / CFTR Associated Ligand / CAL / PIST / FIG (イチジク) / Human papillomavirus type 18 / HPV18 / E6 oncoprotein | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of anion channel activity / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / negative regulation of protein localization to cell surface / Golgi-associated vesicle membrane / Golgi to plasma membrane transport / molecular sequestering activity / trans-Golgi network transport vesicle / apical protein localization / RHOQ GTPase cycle / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport ...negative regulation of anion channel activity / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / negative regulation of protein localization to cell surface / Golgi-associated vesicle membrane / Golgi to plasma membrane transport / molecular sequestering activity / trans-Golgi network transport vesicle / apical protein localization / RHOQ GTPase cycle / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / PDZ domain binding / : / protein transport / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / host cell cytoplasm / transmembrane transporter binding / postsynaptic density / lysosomal membrane / ゴルジ体 / negative regulation of DNA-templated transcription / 樹状突起 / DNA-templated transcription / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / host cell nucleus / ゴルジ体 / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) Human papillomavirus type 18 (パピローマウイルス) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.34 Å | ||||||
データ登録者 | Amacher, J.F. / Madden, D.R. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2014 タイトル: Stereochemical Preferences Modulate Affinity and Selectivity among Five PDZ Domains that Bind CFTR: Comparative Structural and Sequence Analyses. 著者: Amacher, J.F. / Cushing, P.R. / Brooks, L. / Boisguerin, P. / Madden, D.R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4jor.cif.gz | 86.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4jor.ent.gz | 65.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4jor.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jo/4jor ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jo/4jor | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 4joeC 4jofC 4jogC 4johC 4jojC 4jokC 4jopC 4k6yC 4k72C 4k75C 4k76C 4k78C 4e34S C: 同じ文献を引用 (文献) S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 9353.722 Da / 分子数: 2 / 断片: CAL PDZ domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GOPC, CAL, FIG / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: Q9HD26 #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1345.554 Da / 分子数: 2 / 断片: HPV18 E6 peptide / 由来タイプ: 合成 由来: (合成) Human papillomavirus type 18 (パピローマウイルス) 参照: UniProt: P06463 #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.06 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 29% (w/v) polyethylene glycol (PEG), 0.075 M sodium chloride, 0.1 M tris(hydroxymethyl)aminomethane (Tris), pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月29日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: S1 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.34→19.29 Å / Num. all: 36592 / Num. obs: 34483 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 7.53 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rsym value: 0.038 / Net I/σ(I): 36.69 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 4E34 (CAL PDZ domain bound to iCAL36 peptide) 解像度: 1.34→19.29 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: Omit map / σ(F): 2 / σ(I): 7.53 / 位相誤差: 17.36 / 立体化学のターゲット値: MLHL
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.61 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.62 Å2 / ksol: 0.45 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.34→19.29 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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