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万見
- PDB-4iwv: Crystals structure of Human Glucokinase in complex with small mol... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4iwv
タイトルCrystals structure of Human Glucokinase in complex with small molecule activator
要素Glucokinase isoform 3
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Allosteric Site / Catalysis / Enzyme Activation / Gene Expression Regulation / Glucokinase / Glucose / Homeostasis / Humans / Hypoglycemia / Kinetics / Biological / Models / Molecular / Mutation / Protein Conformation / Scattering / Radiation / X-Rays / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective GCK causes maturity-onset diabetes of the young 2 (MODY2) / glucose sensor activity / regulation of potassium ion transport / mannokinase activity / hexokinase / fructokinase activity / carbohydrate phosphorylation / glucose catabolic process / glucokinase activity / glucose 6-phosphate metabolic process ...Defective GCK causes maturity-onset diabetes of the young 2 (MODY2) / glucose sensor activity / regulation of potassium ion transport / mannokinase activity / hexokinase / fructokinase activity / carbohydrate phosphorylation / glucose catabolic process / glucokinase activity / glucose 6-phosphate metabolic process / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / NADP metabolic process / D-glucose binding / cellular response to leptin stimulus / calcium ion import / canonical glycolysis / Glycolysis / regulation of glycolytic process / intracellular glucose homeostasis / Regulation of gene expression in beta cells / regulation of insulin secretion / positive regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of gluconeogenesis / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / response to glucose / glycolytic process / positive regulation of insulin secretion / cellular response to insulin stimulus / glucose metabolic process / glucose homeostasis / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / Hexokinase / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / Hexokinase / Hexokinase / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. ...Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / Hexokinase / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / Hexokinase / Hexokinase / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1J9 / alpha-D-glucopyranose / Hexokinase-4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Ogg, D.J. / Hargreaves, D. / Gerhardt, S. / Flavell, L. / McAlister, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Optimising pharmacokinetics of glucokinase activators with matched triplicate design sets the discovery of AZD3651 and AZD9485
著者: Waring, M.J. / Bennett, S.N. / Boyd, S. / Campbell, L. / Davies, R.D.M. / Ogg, D.J. / Hargreaves, D. / Martin, N.G. / Robb, G. / Wilkinson, S. / MacPaul, P. / Wood, J.M.
履歴
登録2013年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucokinase isoform 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5004
ポリマ－50,8081
非ポリマー6923
水2,720151
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.938, 77.938, 85.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Glucokinase isoform 3 / Hexokinase type IV / HK IV / Hexokinase-4 / HK4 / Hexokinase-D


分子量: 50807.680 Da / 分子数: 1 / 断片: GLUCOKINASE / 変異: E27A E28A E51A E52A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GCK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35557, glucokinase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 糖 ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-1J9 / (2S)-2-{[1-(2-chlorophenyl)-1H-pyrazolo[3,4-d]pyrimidin-4-yl]oxy}-N-(5-chloropyridin-2-yl)-3-(2-hydroxyethoxy)propanamide


分子量: 489.311 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H18Cl2N6O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.78 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 20% glucose, 10-18% Peg8000, 200mM sodium acetate, MMT 100mM pH7.0-8.5, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K
PH範囲: 7.0-8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E DW / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月9日 / 詳細: Osmic VariMax HF mirrors
放射モノクロメーター: Graded, multilayer confocal mirrors
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→55 Å / Num. all: 29845 / Num. obs: 28409 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.43 % / Biso Wilson estimate: 27.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.275 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 2825 / % possible all: 73.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1V4S

1v4s


解像度: 2.1→37.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 11.438 / SU ML: 0.155 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.239 / ESU R Free: 0.201 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24982 1450 5.1 %RANDOM
Rwork0.19897 ---
all0.20165 29845 --
obs0.20165 26853 94.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.08 Å20 Å2-0 Å2
2---1.08 Å2-0 Å2
3---2.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→37.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3457 0 46 151 3654
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0193593
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023355
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8541.9864830
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8883.0017716
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7875440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.70323.855166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.66215647
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.4551530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2529
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024127
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02799
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 63 -
Rwork0.261 1503 -
obs--71.41 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 64.8241 Å / Origin y: 24.3921 Å / Origin z: -0.0188 Å
111213212223313233
T0.0361 Å2-0.007 Å20.0158 Å2-0.0252 Å2-0.0221 Å2--0.0495 Å2
L0.9171 °2-0.5735 °2-0.093 °2-0.4236 °20.1569 °2--0.1685 °2
S-0.0293 Å °-0.0831 Å °0.1469 Å °0.0322 Å °0.0618 Å °-0.1137 Å °0.0307 Å °0.0016 Å °-0.0325 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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