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万見
- PDB-4ipd: Structure of the N-terminal domain of RPA70, E100R mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ipd
タイトルStructure of the N-terminal domain of RPA70, E100R mutant
要素Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunitDNA複製
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / OB-fold
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / chromatin-protein adaptor activity / protein localization to site of double-strand break / Removal of the Flap Intermediate / single-stranded telomeric DNA binding / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding ...protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / chromatin-protein adaptor activity / protein localization to site of double-strand break / Removal of the Flap Intermediate / single-stranded telomeric DNA binding / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / site of DNA damage / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / telomere maintenance via telomerase / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Activation of the pre-replicative complex / HSF1 activation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / DNAミスマッチ修復 / Activation of ATR in response to replication stress / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / telomere maintenance / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Translesion synthesis by POLI / meiotic cell cycle / nucleotide-excision repair / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Fanconi Anemia Pathway / Termination of translesion DNA synthesis / double-strand break repair via homologous recombination / Translesion Synthesis by POLH / 塩基除去修復 / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / Dual Incision in GG-NER / PML body / DNA-templated DNA replication / 遺伝的組換え / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / single-stranded DNA binding / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / DNA recombination / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / DNA複製 / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / DNA修復 / DNA damage response / 核質 / metal ion binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain ...Replication factor-A protein 1, N-terminal domain / Replication factor A protein 1 / Replication factor-A protein 1, N-terminal / Replication protein A, OB domain / Replication protein A OB domain / : / Replication factor A, C-terminal / Replication factor-A C terminal domain / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.51 Å
データ登録者Feldkamp, M.D. / Frank, A.O. / Vangamudi, B. / Fesik, S.W. / Chazin, W.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: Surface Reengineering of RPA70N Enables Cocrystallization with an Inhibitor of the Replication Protein A Interaction Motif of ATR Interacting Protein.
著者: Feldkamp, M.D. / Frank, A.O. / Kennedy, J.P. / Patrone, J.D. / Vangamudi, B. / Waterson, A.G. / Fesik, S.W. / Chazin, W.J.
履歴
登録2013年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月2日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4981
ポリマ－13,4981
非ポリマー00
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.425, 50.149, 51.867
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Replication protein A 70 kDa DNA-binding subunit / DNA複製 / RP-A p70 / Replication factor A protein 1 / RF-A protein 1 / Single-stranded DNA-binding protein


分子量: 13497.728 Da / 分子数: 1 / 変異: E100R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPA1, REPA1, RPA70 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: P27694
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.24 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100 mM BIS-TRIS, 2M ammonium sulfate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月7日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.51→36.053 Å / % possible obs: 99.35 % / Observed criterion σ(F): 1.51 / Observed criterion σ(I): 1.51 / 冗長度: 8.4 % / Biso Wilson estimate: 10.7 Å2 / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 40.38

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.8.1_1168位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2B29

2b29


解像度: 1.51→36.053 Å / SU ML: 0.1 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 14.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1659 843 5.07 %RANDOM
Rwork0.1362 ---
all0.1376 ---
obs0.1376 -99.24 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.4 Å / VDWプローブ半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.51→36.053 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数942 0 0 156 1098
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071054
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2951442
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.037423
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071171
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006192
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5095-1.60410.18631430.14082499X-RAY DIFFRACTION96
1.6041-1.72790.17791480.13792596X-RAY DIFFRACTION100
1.7279-1.90180.16871380.13332599X-RAY DIFFRACTION100
1.9018-2.1770.15561320.12122654X-RAY DIFFRACTION100
2.177-2.74260.13581410.13742642X-RAY DIFFRACTION100
2.7426-36.0630.18221410.14282785X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.1933 Å / Origin y: 1.3899 Å / Origin z: 4.8299 Å
111213212223313233
T0.0273 Å20.0039 Å20.005 Å2-0.0427 Å20.0038 Å2--0.046 Å2
L0.7373 °20.1463 °20.0097 °2-0.849 °2-0.0934 °2--0.7205 °2
S0.0128 Å °0.0165 Å °-0.0332 Å °-0.0012 Å °-0.0142 Å °-0.0062 Å °0.0312 Å °0.0307 Å °-0.0061 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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