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- PDB-4icu: Ubiquitin-like domain of human tubulin folding cofactor E - cryst... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4icu
タイトルUbiquitin-like domain of human tubulin folding cofactor E - crystal from A
要素Tubulin-specific chaperone E
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / Ubiquitin-like domain (ユビキチン様タンパク質) / tubulin folding cofactor / alpha tubulin / tubulin folding cofactor B
機能・相同性
機能・相同性情報


peripheral nervous system neuron axonogenesis / post-chaperonin tubulin folding pathway / 筋萎縮 / Post-chaperonin tubulin folding pathway / tubulin complex assembly / alpha-tubulin binding / developmental growth / adult locomotory behavior / mitotic spindle organization / post-embryonic development ...peripheral nervous system neuron axonogenesis / post-chaperonin tubulin folding pathway / 筋萎縮 / Post-chaperonin tubulin folding pathway / tubulin complex assembly / alpha-tubulin binding / developmental growth / adult locomotory behavior / mitotic spindle organization / post-embryonic development / microtubule cytoskeleton organization / フォールディング / protein-folding chaperone binding / 微小管 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Tubulin-specific chaperone E / TBCE, ubiquitin-like (Ubl) domain / ユビキチン様タンパク質 / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 ...Tubulin-specific chaperone E / TBCE, ubiquitin-like (Ubl) domain / ユビキチン様タンパク質 / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Leucine-rich repeat domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin-specific chaperone E
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Janowski, R. / Boutin, M. / Zabala, J.C. / Coll, M.
引用ジャーナル: J Cell Sci / 年: 2015
タイトル: The structure of the complex between α-tubulin, TBCE and TBCB reveals a tubulin dimer dissociation mechanism.
著者: Marina Serna / Gerardo Carranza / Jaime Martín-Benito / Robert Janowski / Albert Canals / Miquel Coll / Juan Carlos Zabala / José María Valpuesta /
要旨: Tubulin proteostasis is regulated by a group of molecular chaperones termed tubulin cofactors (TBC). Whereas tubulin heterodimer formation is well-characterized biochemically, its dissociation ...Tubulin proteostasis is regulated by a group of molecular chaperones termed tubulin cofactors (TBC). Whereas tubulin heterodimer formation is well-characterized biochemically, its dissociation pathway is not clearly understood. Here, we carried out biochemical assays to dissect the role of the human TBCE and TBCB chaperones in α-tubulin-β-tubulin dissociation. We used electron microscopy and image processing to determine the three-dimensional structure of the human TBCE, TBCB and α-tubulin (αEB) complex, which is formed upon α-tubulin-β-tubulin heterodimer dissociation by the two chaperones. Docking the atomic structures of domains of these proteins, including the TBCE UBL domain, as we determined by X-ray crystallography, allowed description of the molecular architecture of the αEB complex. We found that heterodimer dissociation is an energy-independent process that takes place through a disruption of the α-tubulin-β-tubulin interface that is caused by a steric interaction between β-tubulin and the TBCE cytoskeleton-associated protein glycine-rich (CAP-Gly) and leucine-rich repeat (LRR) domains. The protruding arrangement of chaperone ubiquitin-like (UBL) domains in the αEB complex suggests that there is a direct interaction of this complex with the proteasome, thus mediating α-tubulin degradation.
履歴
登録2012年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月22日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin-specific chaperone E
B: Tubulin-specific chaperone E
C: Tubulin-specific chaperone E
D: Tubulin-specific chaperone E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2784
ポリマ－39,2784
非ポリマー00
水1,38777
1
A: Tubulin-specific chaperone E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8201
ポリマ－9,8201
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Tubulin-specific chaperone E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8201
ポリマ－9,8201
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Tubulin-specific chaperone E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8201
ポリマ－9,8201
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Tubulin-specific chaperone E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8201
ポリマ－9,8201
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.200, 60.110, 130.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: TRP / End label comp-ID: TRP / Refine code: 2 / Auth seq-ID: 444 - 527 / Label seq-ID: 2 - 85

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD

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要素

#1: タンパク質
Tubulin-specific chaperone E / Tubulin-folding cofactor E


分子量: 9819.529 Da / 分子数: 4 / 断片: Ubiquitin-like domain, UNP residues 443-527 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TBCE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q15813
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.95 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris pH 8.5, 200 mM sodium acetate and 26% PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. obs: 13724 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 23.53 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.143 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Rmerge(I) obs: 0.766 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 87.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4ICV

4icv


解像度: 2.4→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 20.031 / SU ML: 0.212 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.649 / ESU R Free: 0.301 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26349 684 5 %RANDOM
Rwork0.20417 ---
all0.20698 13039 --
obs0.20698 13039 98.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.579 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å20 Å20 Å2
2--3 Å20 Å2
3----2.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2728 0 0 77 2805
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0222809
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.112.0333791
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3895340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.43625.268112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.9615593
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1491514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2440
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212000
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3571.51699
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.742.52769
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.04251110
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.327101019
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
A329tight positional0.220.05
B329tight positional0.230.05
C329tight positional0.190.05
D329tight positional0.20.05
A321medium positional0.570.5
B321medium positional0.560.5
C321medium positional0.420.5
D321medium positional0.520.5
A329tight thermal0.71.5
B329tight thermal0.391.5
C329tight thermal0.371.5
D329tight thermal0.431.5
A321medium thermal0.862.5
B321medium thermal0.672.5
C321medium thermal0.562.5
D321medium thermal0.682.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.529 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 94 -
Rwork0.233 1721 -
obs--92.37 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8930.3001-0.10792.1871-0.34572.53290.02550.1630.0704-0.0976-0.06540.04560.0033-0.06140.03990.02170.0096-0.01110.0152-0.00120.009-2.558815.8594-6.9764
24.3511-0.16890.15572.0190.50613.73570.05840.06630.0526-0.1239-0.05890.1047-0.1323-0.06840.00050.1338-0.0124-0.01680.0547-0.05250.0647-19.78166.7107-24.5067
33.1933-0.0473-0.40132.4376-0.96023.5664-0.0351-0.0256-0.04450.00590.0521-0.04110.05760.066-0.0170.132-0.0061-0.05220.08870.07020.078-1.469327.3232-31.029
45.35581.5051-0.81934.14140.23571.6932-0.03180.3720.0052-0.23940.1015-0.0015-0.0028-0.0772-0.06970.10690.0005-0.01040.02770.01730.1794-14.170439.2756-3.4641
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A444 - 527
2X-RAY DIFFRACTION2B444 - 527
3X-RAY DIFFRACTION3C444 - 527
4X-RAY DIFFRACTION4D444 - 527

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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