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- PDB-1rk9: Solution Structure of Human alpha-Parvalbumin (Minimized Average ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rk9
タイトルSolution Structure of Human alpha-Parvalbumin (Minimized Average Structure)
要素Parvalbumin alpha
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / calcium / parvalbumin / EF-hand / lanthanide / Structural Proteomics in Europe / SPINE / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


inhibitory chemical synaptic transmission / Transcriptional Regulation by MECP2 / excitatory chemical synaptic transmission / gene expression / axon / synapse / calcium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Parvalbumin / EF-hand domain pair / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain ...Parvalbumin / EF-hand domain pair / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry; simulated annealing; molecular dynamics; torsion angle dynamics pseudocontact shifts; residue diploar couplings
Model type detailsminimized average
データ登録者Baig, I. / Bertini, I. / Del Bianco, C. / Gupta, Y.K. / Lee, Y.-M. / Luchinat, C. / Quattrone, A. / Structural Proteomics in Europe (SPINE)
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Paramagnetism-based refinement strategy for the solution structure of human alpha-parvalbumin
著者: Baig, I. / Bertini, I. / Del Bianco, C. / Gupta, Y.K. / Lee, Y.-M. / Luchinat, C. / Quattrone, A.
履歴
登録2003年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Parvalbumin alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1583
ポリマ－12,0781
非ポリマー802
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 20structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 Parvalbumin alpha / alpha-Parvalbumin / parvalbumin


分子量: 12077.771 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P20472
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
1312D NOESY
1412D TOCSY
151HNHA
NMR実験の詳細Text: All spectrometers are equipped with a triple resonance (TXI) 5 mm probe with a z-axis pulse field gradient, and the 500 MHz spectrometer is equipped with a triple resonance cryo-probe. This ...Text: All spectrometers are equipped with a triple resonance (TXI) 5 mm probe with a z-axis pulse field gradient, and the 500 MHz spectrometer is equipped with a triple resonance cryo-probe. This structure was determined using pseudocontact shifts and residue dipolar couplings with all diamagnetic restraints

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.5 mM Parvalbumin U-15N,13C; 100mM NaCl; 90% H2O, 10% D2O; pH 7.0; for CaCaPV90% H2O/10% D2O
20.6 mM Parvalbumin U-15N; 100mM NaCl; 90% H2O, 10% D2O; pH 7.0; for CaCaPV90% H2O/10% D2O
31.5 mM Parvalbumin U-15N,13C; 100mM NaCl; 90% H2O, 10% D2O; pH 7.0; for CaDyPV90% H2O/10% D2O
40.6 mM Parvalbumin U-15N; 100mM NaCl; 90% H2O, 10% D2O; pH 7.0; for CaDyPV90% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1100 mM NaCl 7ambient 298 K
2100 mM NaCl 7ambient 298 K
3100 mM NaCl 7ambient 298 K
4100 mM NaCl 7ambient 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6002
Bruker AVANCEBrukerAVANCE5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.1Brungercollection
XwinNMR3.1Brunger解析
XEASY1.3Guntertデータ解析
DYANA1.5Guntert構造決定
Amber5Rearlman精密化
精密化手法: distance geometry; simulated annealing; molecular dynamics; torsion angle dynamics pseudocontact shifts; residue diploar couplings
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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