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- PDB-4icc: Crystal structure of human AKR1B10 complexed with NADP+ and JF0064 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4icc
タイトルCrystal structure of human AKR1B10 complexed with NADP+ and JF0064
要素Aldo-keto reductase family 1 member B10
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / TIM barrel / Aldo-Keto Reductase / Oxidoreductase / Halogenated compound / cytosolic / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


indanol dehydrogenase activity / alcohol dehydrogenase (NADP+) activity / farnesol catabolic process / geranylgeranyl reductase activity / cellular detoxification of aldehyde / aldo-keto reductase (NADPH) activity / NADP-retinol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase activity / all-trans-retinol dehydrogenase (NADP+) activity ...indanol dehydrogenase activity / alcohol dehydrogenase (NADP+) activity / farnesol catabolic process / geranylgeranyl reductase activity / cellular detoxification of aldehyde / aldo-keto reductase (NADPH) activity / NADP-retinol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase activity / all-trans-retinol dehydrogenase (NADP+) activity / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / retinal dehydrogenase activity / aldose reductase (NADPH) activity / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / lysosome / mitochondrion / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel ...Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,2',3,3',5,5',6,6'-octafluorobiphenyl-4,4'-diol / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Aldo-keto reductase family 1 member B10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.752 Å
データ登録者Cousido-Siah, A. / Ruiz, F.X. / Mitschler, A. / Porte, S. / de Lera, A.R. / Martin, M.J. / de la Fuente, J.A. / Klebe, G. / Farres, J. / Pares, X. / Podjarny, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: Identification of a novel polyfluorinated compound as a lead to inhibit the human enzymes aldose reductase and AKR1B10: structure determination of both ternary complexes and implications for drug design.
著者: Cousido-Siah, A. / Ruiz, F.X. / Mitschler, A. / Porte, S. / de Lera, A.R. / Martin, M.J. / Manzanaro, S. / de la Fuente, J.A. / Terwesten, F. / Betz, M. / Klebe, G. / Farres, J. / Pares, X. / Podjarny, A.
履歴
登録2012年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月19日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年9月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Aldo-keto reductase family 1 member B10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4813
ポリマ－36,4071
非ポリマー1,0742
水3,117173
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.345, 79.345, 50.174
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 Aldo-keto reductase family 1 member B10 / ARL-1 / Aldose reductase-like / Aldose reductase-related protein / ARP / hARP / Small intestine ...ARL-1 / Aldose reductase-like / Aldose reductase-related protein / ARP / hARP / Small intestine reductase / SI reductase


分子量: 36407.055 Da / 分子数: 1 / 変異: K125R, V301L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AKR1B10, AKR1B11 / プラスミド: pET30-Xa/LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O60218, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-64I / 2,2',3,3',5,5',6,6'-octafluorobiphenyl-4,4'-diol / 2,2′,3,3′,5,5′,6,6′-オクタフルオロ-1,1′-ビフェニル-4,4′-ジオ-ル


分子量: 330.130 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H2F8O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 30% PEG 6000, 100 mM sodium cacodylate, pH 9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月22日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE MIRRORS MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. all: 35357 / Num. obs: 35357 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Χ2: 1.07 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.75-1.812.60.32633831.01194.4
1.81-1.893.10.26334231.079197.2
1.89-1.973.60.21635661.11199.5
1.97-2.074.10.16736071.082199.9
2.07-2.24.90.14535281.0821100
2.2-2.385.20.12735881.0461100
2.38-2.615.30.10135691.062199.9
2.61-2.995.20.08135801.077199.9
2.99-3.775.10.06135681.0691100
3.77-505.30.04735451.067199.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZUA

1zua


解像度: 1.752→23.566 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8888 / SU ML: 0.17 / 交差検証法: R-free / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 位相誤差: 18.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1864 1754 4.96 %Random
Rwork0.162 ---
all0.1632 ---
obs0.1632 -99.48 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 97.11 Å2 / Biso mean: 25.0303 Å2 / Biso min: 10.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.752→23.566 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2570 0 70 173 2813
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082823
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3053854
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086410
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007484
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0411074
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7516-1.79890.17861090.14762603271297
1.7989-1.85180.18191160.13092533264998
1.8518-1.91160.17541460.139325992745100
1.9116-1.97980.16641500.142325412691100
1.9798-2.05910.22221420.149325942736100
2.0591-2.15270.18211300.146726212751100
2.1527-2.26610.21731480.162825802728100
2.2661-2.4080.2111660.160925722738100
2.408-2.59370.21661420.183525612703100
2.5937-2.85430.19091100.184626032713100
2.8543-3.26640.19481240.184626502774100
3.2664-4.11170.17361380.161525672705100
4.1117-23.56770.16781330.149926152748100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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