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- PDB-4gvc: Crystal Structure of T-cell Lymphoma Invasion and Metastasis-1 PD... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gvc
タイトルCrystal Structure of T-cell Lymphoma Invasion and Metastasis-1 PDZ in complex with phosphorylated Syndecan1 Peptide
要素
  • Syndecan-1Syndecan 1
  • T-lymphoma invasion and metastasis-inducing protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / phosphorylation (リン酸化) / peptide conformational change / new binding pocket / scaffold signaling protein for cell adhesion and cell junction / syndecan1 P1 Tyr phosphorylation / sydencan1 N-terminal Thr dansylation
機能・相同性
機能・相同性情報


myoblast development / positive regulation of Schwann cell chemotaxis / striated muscle cell development / regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / regulation of dopaminergic neuron differentiation / Defective B3GALT6 causes EDSP2 and SEMDJL1 / Defective B4GALT7 causes EDS, progeroid type / Defective B3GAT3 causes JDSSDHD / Defective EXT2 causes exostoses 2 / Defective EXT1 causes exostoses 1, TRPS2 and CHDS ...myoblast development / positive regulation of Schwann cell chemotaxis / striated muscle cell development / regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / regulation of dopaminergic neuron differentiation / Defective B3GALT6 causes EDSP2 and SEMDJL1 / Defective B4GALT7 causes EDS, progeroid type / Defective B3GAT3 causes JDSSDHD / Defective EXT2 causes exostoses 2 / Defective EXT1 causes exostoses 1, TRPS2 and CHDS / A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis / extrinsic component of postsynaptic density membrane / HS-GAG biosynthesis / HS-GAG degradation / positive regulation of extracellular exosome assembly / Activated NTRK2 signals through CDK5 / Sertoli cell development / regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / cell-cell contact zone / positive regulation of exosomal secretion / protein localization to membrane / cardiac muscle hypertrophy / activation of GTPase activity / cargo receptor activity / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / regulation of small GTPase mediated signal transduction / ureteric bud development / main axon / neuron projection extension / Syndecan interactions / positive regulation of axonogenesis / Other interleukin signaling / small GTPase-mediated signal transduction / NRAGE signals death through JNK / Rac protein signal transduction / CDC42 GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHOA GTPase cycle / canonical Wnt signaling pathway / ephrin receptor signaling pathway / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / axonal growth cone / Retinoid metabolism and transport / response to glucocorticoid / response to cAMP / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / lysosomal lumen / receptor-mediated endocytosis / cell-matrix adhesion / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / guanyl-nucleotide exchange factor activity / response to cocaine / Cell surface interactions at the vascular wall / response to hydrogen peroxide / receptor tyrosine kinase binding / response to toxic substance / ruffle membrane / kinase binding / Golgi lumen / response to calcium ion / G alpha (12/13) signalling events / 遊走 / cell-cell junction / positive regulation of protein binding / microtubule binding / protein-containing complex assembly / 微小管 / 樹状突起スパイン / Attachment and Entry / positive regulation of cell migration / external side of plasma membrane / neuronal cell body / シナプス / glutamatergic synapse / lipid binding / positive regulation of cell population proliferation / 細胞膜 / protein-containing complex / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Syndecan / Syndecan, conserved site / Syndecans signature. / TIAM1, CC-Ex domain / Tiam1/Tiam2/Protein still life / T-lymphoma invasion and metastasis CC-Ex domain / Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif ...Syndecan / Syndecan, conserved site / Syndecans signature. / TIAM1, CC-Ex domain / Tiam1/Tiam2/Protein still life / T-lymphoma invasion and metastasis CC-Ex domain / Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / PDZドメイン / Pdz3 Domain / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / PDZドメイン / Pleckstrin homology domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ANS / Syndecan-1 / Rho guanine nucleotide exchange factor TIAM1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.54 Å
データ登録者Liu, X. / Shepherd, T.R. / Murray, A.M. / Xu, Z. / Fuentes, E.J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: The structure of the Tiam1 PDZ domain/ phospho-syndecan1 complex reveals a ligand conformation that modulates protein dynamics.
著者: Liu, X. / Shepherd, T.R. / Murray, A.M. / Xu, Z. / Fuentes, E.J.
履歴
登録2012年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月27日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T-lymphoma invasion and metastasis-inducing protein 1
B: Syndecan-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,5966
ポリマ－11,2512
非ポリマー3454
水1,72996
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1840 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area6530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)26.717, 50.135, 57.712
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 T-lymphoma invasion and metastasis-inducing protein 1 / TIAM-1


分子量: 10154.440 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ domain (UNP residues 841-930) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: humanヒト / 遺伝子: TIAM1 / プラスミド: PET21A-6HIS-rTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13009
#2: タンパク質・ペプチド Syndecan-1 / Syndecan 1 / SYND1


分子量: 1096.060 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 303-310 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P18827

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非ポリマー , 4種, 100分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-ANS / 5-(DIMETHYLAMINO)-1-NAPHTHALENESULFONIC ACID(DANSYL ACID) / DANSYL ACID / 5-(ジメチルアミノ)-1-ナフタレンスルホン酸


分子量: 251.302 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H13NO3S
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細Q844H IS A NATURAL VARIANT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 28.39 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.1 M sodium acetate, 25% PEG4000, 8% isopropanol, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月30日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→37.85 Å / Num. all: 11979 / Num. obs: 11440 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 13 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 34.4
反射 シェル解像度: 1.54→1.62 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Mean I/σ(I) obs: 9.3 / Num. unique all: 1685 / % possible all: 74.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
StructureStudioデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3KZD

3kzd


解像度: 1.54→37.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 2.964 / SU ML: 0.055 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.138 / ESU R Free: 0.091 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19964 546 4.8 %RANDOM
Rwork0.16551 ---
all0.16717 10862 --
obs0.16717 10862 95.04 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.551 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20 Å20 Å2
2---0.08 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.54→37.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数787 0 19 96 902
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.022810
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2652.0131091
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2315100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.6932534
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.19515145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.547154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2122
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02593
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.921.5506
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6462802
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6483304
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1744.5289
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.1113804
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.54→1.581 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 35 -
Rwork0.163 497 -
obs-532 60.73 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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