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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fbn
タイトルInsights into structural integration of the PLCgamma regulatory region and mechanism of autoinhibition and activation based on key roles of SH2 domains
要素1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / SH2 Domain (SH2ドメイン) / PLCgamma specific array / Interaction Domain / fibroblast growth factor receptor 1 (線維芽細胞増殖因子受容体1)
機能・相同性
機能・相同性情報


Activated NTRK3 signals through PLCG1 / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / calcium-dependent phospholipase C activity / Role of second messengers in netrin-1 signaling / PLC-gamma1 signalling / phosphoinositide phospholipase C / DAG and IP3 signaling / phospholipid catabolic process / phosphatidylinositol metabolic process / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 ...Activated NTRK3 signals through PLCG1 / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / calcium-dependent phospholipase C activity / Role of second messengers in netrin-1 signaling / PLC-gamma1 signalling / phosphoinositide phospholipase C / DAG and IP3 signaling / phospholipid catabolic process / phosphatidylinositol metabolic process / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / phosphatidylinositol phospholipase C activity / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / Erythropoietin activates Phospholipase C gamma (PLCG) / COP9 signalosome / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / phospholipase C activity / neurotrophin TRKA receptor binding / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / phosphatidylinositol-mediated signaling / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / PLCG1 events in ERBB2 signaling / Signaling by ALK / positive regulation of epithelial cell migration / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Fc-epsilon receptor signaling pathway / PECAM1 interactions / Generation of second messenger molecules / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / RET signaling / glutamate receptor binding / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Role of phospholipids in phagocytosis / Signaling by FGFR4 in disease / release of sequestered calcium ion into cytosol / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Signaling by FGFR3 in disease / cellular response to epidermal growth factor stimulus / ruffle / Signaling by FGFR2 in disease / Signaling by FGFR1 in disease / Downstream signal transduction / FCERI mediated Ca+2 mobilization / guanyl-nucleotide exchange factor activity / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / VEGFR2 mediated cell proliferation / cell projection / calcium-mediated signaling / FCERI mediated MAPK activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / epidermal growth factor receptor signaling pathway / Signaling by ERBB2 KD Mutants / receptor tyrosine kinase binding / ISG15 antiviral mechanism / ruffle membrane / positive regulation of angiogenesis / cell-cell junction / 遊走 / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / DAP12 signaling / lamellipodium / T cell receptor signaling pathway / in utero embryonic development / glutamatergic synapse / calcium ion binding / protein kinase binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. ...1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / SH2ドメイン / C2ドメイン / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / SHC Adaptor Protein / C2ドメイン / C2 domain profile. / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3ドメイン / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / Src homology 3 domains / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / SH2 domain superfamily / EF-hand calcium-binding domain profile. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / EF-hand domain / EF-hand domain pair / PH-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Cole, A.R. / Mas-Droux, C.P. / Bunney, T.D. / Katan, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Structural and Functional Integration of the PLCgamma Interaction Domains Critical for Regulatory Mechanisms and Signaling Deregulation.
著者: Bunney, T.D. / Esposito, D. / Mas-Droux, C. / Lamber, E. / Baxendale, R.W. / Martins, M. / Cole, A. / Svergun, D. / Driscoll, P.C. / Katan, M.
履歴
登録2012年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5781
ポリマ－28,5781
非ポリマー00
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.752, 59.610, 76.923
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21221

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要素

#1: タンパク質 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1 / PLC-148 / Phosphoinositide phospholipase C-gamma-1 / Phospholipase C-II / PLC-II / Phospholipase C- ...PLC-148 / Phosphoinositide phospholipase C-gamma-1 / Phospholipase C-II / PLC-II / Phospholipase C-gamma-1 / PLC-gamma-1


分子量: 28578.170 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLC1, PLCG1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19174, phosphoinositide phospholipase C
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.95 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 22% PEG 5K MME, 0.1M Na Malonate 20mM CaCl2, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9163 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月31日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9163 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→44.06 Å / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(F): 1.25 / Observed criterion σ(I): 2.5 / Biso Wilson estimate: 69.11 Å2
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.695 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Rsym value: 0.695 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→44.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9306 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8732 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2954 451 4.75 %RANDOM
Rwork0.2187 ---
obs0.2224 9496 93.61 %-
原子変位パラメータBiso mean: 79.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--15.5756 Å20 Å20 Å2
2--10.9466 Å20 Å2
3---4.6289 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.458 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→44.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1802 0 0 32 1834
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013485HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.116230HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d726SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes40HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes554HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3485HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.68 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3232 124 4.81 %
Rwork0.2231 2456 -
all0.2275 2580 -
obs--93.61 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.92923.4561.535212.72632.08664.6526-0.21390.1401-0.11550.08340.1254-0.59480.00420.09720.0885-0.15840.06130.0057-0.22990.0127-0.169610.7709-8.45944.0756
24.27574.08225.53855.96283.892410.97560.1111-0.35850.25540.5097-0.0473-0.80010.05510.4948-0.06380.02120.0742-0.304-0.26030.05170.282621.4173-7.233214.0024
30.5742-0.0471-2.18555.6883-3.66958.3359-0.03650.1652-0.0125-0.91160.0207-0.4866-0.19520.47610.0158-0.0193-0.01830.2109-0.3273-0.0711-0.171414.554-14.5172-21.4312
43.6071-0.1227-0.91277.74031.76354.54430.2208-0.1874-0.1214-0.49530.0194-0.43970.40940.258-0.24020.0459-0.01510.209-0.315-0.05-0.18215.4523-21.2148-23.3938
50.64812.93481.39882.03170.57460.0205-0.0334-0.0617-0.0012-0.0559-0.00980.14370.14260.03650.04320.0965-0.14120.0604-0.20560.16160.079910.8326-31.5397-23.7108
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|547 - A|612 }A547 - 612
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|613 - A|652 }A613 - 652
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|653 - A|696 }A653 - 696
4X-RAY DIFFRACTION4{ A|697 - A|771 }A697 - 771
5X-RAY DIFFRACTION5{ A|783 - A|789 }A783 - 789

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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