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- PDB-4el1: Crystal structure of oxidized hPDI (abb'xa') -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4el1
タイトルCrystal structure of oxidized hPDI (abb'xa')
要素Protein disulfide-isomeraseプロテインジスルフィドイソメラーゼ
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / abb'a' domains / "CGHC" active sites / Horseshoe shape / enzyme (酵素) / a redox-regulated chaperone / Endoplasmic reticulum (小胞体)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / VLDL assembly / insulin processing / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / interleukin-23-mediated signaling pathway / LDL remodeling / thiol oxidase activity / プロテインジスルフィドイソメラーゼ / peptidyl-proline hydroxylation to 4-hydroxy-L-proline ...regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / VLDL assembly / insulin processing / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / interleukin-23-mediated signaling pathway / LDL remodeling / thiol oxidase activity / プロテインジスルフィドイソメラーゼ / peptidyl-proline hydroxylation to 4-hydroxy-L-proline / endoplasmic reticulum chaperone complex / protein folding in endoplasmic reticulum / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Chylomicron assembly / Interleukin-23 signaling / interleukin-12-mediated signaling pathway / cellular response to interleukin-7 / Interleukin-12 signaling / protein disulfide isomerase activity / Insulin processing / Detoxification of Reactive Oxygen Species / protein-disulfide reductase activity / positive regulation of cell adhesion / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / response to endoplasmic reticulum stress / Hedgehog ligand biogenesis / Post-translational protein phosphorylation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / メラノソーム / integrin binding / フォールディング / lamellipodium / actin binding / cellular response to hypoxia / positive regulation of viral entry into host cell / 細胞骨格 / protein heterodimerization activity / external side of plasma membrane / 小胞体 / focal adhesion / enzyme binding / 小胞体 / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
プロテインジスルフィドイソメラーゼ / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / チオレドキシン / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin ...プロテインジスルフィドイソメラーゼ / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / チオレドキシン / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
プロテインジスルフィドイソメラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.883 Å
データ登録者Wang, C. / Li, W. / Ren, J. / Ke, H. / Gong, W. / Feng, W. / Wang, C.-C.
引用ジャーナル: Antioxid Redox Signal / 年: 2013
タイトル: Structural insights into the redox-regulated dynamic conformations of human protein disulfide isomerase
著者: Wang, C. / Li, W. / Ren, J. / Fang, J. / Ke, H. / Gong, W. / Feng, W. / Wang, C.-C.
履歴
登録2012年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月3日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein disulfide-isomerase
B: Protein disulfide-isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,4102
ポリマ－108,4102
非ポリマー00
水36020
1
A: Protein disulfide-isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,2051
ポリマ－54,2051
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protein disulfide-isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,2051
ポリマ－54,2051
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.748, 34.014, 156.959
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.89, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Protein disulfide-isomerase / プロテインジスルフィドイソメラーゼ / PDI / Cellular thyroid hormone-binding protein / Prolyl 4-hydroxylase subunit beta / p55


分子量: 54204.883 Da / 分子数: 2 / 断片: oxidized full-length hPDI, UNP residues 18-479 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: P4HB, ERBA2L, PDI, PDIA1, PO4DB / プラスミド: modified pET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Codon plus
参照: UniProt: P07237, プロテインジスルフィドイソメラーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.69 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 9.8
詳細: 25% PEG 3350, 0.1M Bis-Tris, 0.2M ammonium acetate, pH 9.8, EVAPORATION, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: APEX II CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月2日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.883→30 Å / Num. all: 19160 / Num. obs: 19053 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 45.3 Å2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Diffraction-ID
2.9-33.81
3-3.123.91
3.12-3.273.81

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4EKZ

4ekz


解像度: 2.883→29.837 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.6946 / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2815 980 5.14 %RANDOM
Rwork0.2611 ---
obs0.2623 18223 98.91 %-
all-19160 --
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 18.549 Å2 / ksol: 0.323 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 163.54 Å2 / Biso mean: 51.9688 Å2 / Biso min: 11.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.5534 Å2-0 Å21.5238 Å2
2---4.0012 Å2-0 Å2
3---2.4478 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.883→29.837 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7190 0 0 20 7210
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0157376
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9819960
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0691076
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071298
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4342722
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8827-3.03450.35871400.33682436257695
3.0345-3.22440.31211490.315425362685100
3.2244-3.4730.30191310.279225932724100
3.473-3.82190.30551440.26925982742100
3.8219-4.37350.24711370.230726012738100
4.3735-5.50440.2391210.230226542775100
5.5044-29.83890.27211580.24722655281397
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.95450.7112-0.53682.1597-0.25871.2321-0.16380.1287-0.0723-0.2713-0.0046-0.09150.01830.12550.09190.1852-0.2216-0.00280.17470.15220.076725.2292-11.005350.0521
20.9322-0.68110.87172.1431-0.77223.63950.00090.09880.1531-0.55580.0449-0.2161-0.3572-0.1660.00260.2892-0.20950.05070.2634-0.04010.1611.0916-19.047527.7994
30.3676-0.0885-0.01631.7112-1.07983.58340.0013-0.03-0.0263-0.06680.01620.05290.2267-0.0393-0.0210.3828-0.21170.02730.68350.10980.044525.34474.5635-3.2268
41.05780.4479-0.21461.3728-0.30570.6828-0.0074-0.1057-0.08040.1029-0.1030.02660.0576-0.0417-0.01980.2562-0.4097-0.03380.33270.17180.137532.55696.931626.4271
52.6050.82621.20042.59370.75082.6852-0.0558-0.04310.0527-0.16390.1986-0.10090.1516-0.1888-0.11510.2407-0.2147-0.04050.501-0.06340.250958.5004-10.732931.8928
60.8722-0.5943-0.38291.50761.4862.1707-0.07560.2413-0.009-0.0054-0.06740.059-0.1122-0.11730.09320.3805-0.2969-0.0080.3689-0.06990.220857.04396.827162.536
73.1299-0.9780.18475.2751-0.29032.9208-0.11660.1323-0.0629-0.03130.09420.10470.19190.06010.020.20880.0249-0.12050.0212-0.03040.136332.175422.469779.2299
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resseq 20:142)A20 - 142
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and (resseq 143:348)A143 - 348
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and (resseq 349:478)A349 - 478
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and (resseq 20:131)B20 - 131
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and (resseq 132:230)B132 - 230
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and (resseq 231:367)B231 - 367
7X-RAY DIFFRACTION7chain B and (resseq 368:478)B368 - 478

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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