[日本語] English
万見
- PDB-4dqy: Structure of Human PARP-1 bound to a DNA double strand break -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dqy
タイトルStructure of Human PARP-1 bound to a DNA double strand break
要素
  • (Poly [ADP-ribose] polymerase ...) x 3
  • DNA (26-MER)
キーワードTRANSFERASE/DNA / PARP / poly(ADP-ribose) polymerase / DNA binding protein (DNA結合タンパク質) / adp-ribosyl transferase / PARP-like zinc finger / poly(adp-ribosyl)ation (ADPリボース化) / DNA damage detection / TRANSFERASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / regulation of base-excision repair / positive regulation of myofibroblast differentiation / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of ATP biosynthetic process / carbohydrate biosynthetic process / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep ...NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / regulation of base-excision repair / positive regulation of myofibroblast differentiation / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of ATP biosynthetic process / carbohydrate biosynthetic process / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / positive regulation of single strand break repair / vRNA Synthesis / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of adipose tissue development / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / NAD+- protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / mitochondrial DNA metabolic process / regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / signal transduction involved in regulation of gene expression / replication fork reversal / positive regulation of necroptotic process / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / regulation of catalytic activity / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / transcription regulator activator activity / : / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / NAD+ ADP-ribosyltransferase / cellular response to zinc ion / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / protein auto-ADP-ribosylation / positive regulation of mitochondrial depolarization / response to aldosterone / mitochondrial DNA repair / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / protein poly-ADP-ribosylation / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / nuclear replication fork / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / site of DNA damage / NAD+-protein ADP-ribosyltransferase activity / R-SMAD binding / positive regulation of SMAD protein signal transduction / macrophage differentiation / protein autoprocessing / decidualization / NAD+ ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / nucleosome binding / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / protein localization to chromatin / telomere maintenance / negative regulation of innate immune response / nucleotidyltransferase activity / mitochondrion organization / cellular response to nerve growth factor stimulus / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor binding / デオキシリボ核酸 / response to gamma radiation / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / DNA Damage Recognition in GG-NER / protein modification process / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / positive regulation of protein localization to nucleus / histone deacetylase binding / cellular response to insulin stimulus / cellular response to amyloid-beta / cellular response to UV / NAD binding / regulation of protein localization / double-strand break repair / site of double-strand break / 核膜 / cellular response to oxidative stress / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA修復 / 自然免疫系 / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / ubiquitin protein ligase binding / クロマチン / 核小体 / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A - #130 / N-terminal domain of TfIIb - #630 / Zinc finger, PARP-type / first zn-finger domain of poly(adp-ribose) polymerase-1 / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / : / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / Poly [ADP-ribose] polymerase ...Histone, subunit A - #130 / N-terminal domain of TfIIb - #630 / Zinc finger, PARP-type / first zn-finger domain of poly(adp-ribose) polymerase-1 / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / : / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / WGR domain profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #10 / Histone, subunit A / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / N-terminal domain of TfIIb / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Single Sheet / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / Poly [ADP-ribose] polymerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Langelier, M.F. / Pascal, J.M.
引用ジャーナル: Science / 年: 2012
タイトル: Structural basis for DNA damage-dependent poly(ADP-ribosyl)ation by human PARP-1.
著者: Langelier, M.F. / Planck, J.L. / Roy, S. / Pascal, J.M.
履歴
登録2012年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
C: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
D: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
E: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
F: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
M: DNA (26-MER)
N: DNA (26-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)193,57113
ポリマ－193,2478
非ポリマー3245
水0
1
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
C: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
M: DNA (26-MER)
N: DNA (26-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,8068
ポリマ－104,6145
非ポリマー1933
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
E: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
F: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
M: DNA (26-MER)
N: DNA (26-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,7447
ポリマ－104,6145
非ポリマー1312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.095, 112.965, 294.724
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.999067, -0.041927, -0.010315), (-0.041497, 0.998383, -0.038861), (0.011927, -0.038396, -0.999191)33.92078, 10.23124, 82.94321

-
要素

-
Poly [ADP-ribose] polymerase ... , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 Poly [ADP-ribose] polymerase 1


分子量: 13101.821 Da / 分子数: 2 / 断片: Zinc Finger 1 (Zn1) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09874
#2: タンパク質 Poly [ADP-ribose] polymerase 1


分子量: 18393.297 Da / 分子数: 2 / 断片: Zinc Finger 3 (Zn3) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09874
#3: タンパク質 Poly [ADP-ribose] polymerase 1 / PARP-1 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 1 / ADPRT 1 / Poly[ADP-ribose] synthase 1


分子量: 57138.160 Da / 分子数: 2 / 断片: WGR-CAT fragment / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP1, ADPRT, PPOL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09874, NAD+ ADP-ribosyltransferase

-
DNA鎖 , 1種, 2分子 MN

#4: DNA鎖 DNA (26-MER)


分子量: 7990.130 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成

-
非ポリマー , 2種, 5分子

#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2

-
詳細

配列の詳細AUTHORS STATE THAT V762A IS A NATURAL VARIANT.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.13 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 7% Peg 3350, 10% ethylene glycol, 100 mM Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月25日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→50 Å / Num. all: 33644 / Num. obs: 33644 / % possible obs: 94.7 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0119精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.25→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 79.761 / SU ML: 0.574 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.625 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30414 1684 5.1 %RANDOM
Rwork0.2384 ---
obs0.24156 31628 94.42 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 152.939 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.14 Å2-0 Å2-0 Å2
2--4.57 Å20 Å2
3----7.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10666 1060 8 0 11734
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.01912113
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.028139
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.951.90316556
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8363.00119909
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3751350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.72924.828464
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.985152014
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.2261544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0550.21772
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02112560
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022368
LS精密化 シェル解像度: 3.25→3.332 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.407 97 -
Rwork0.365 2100 -
obs--97.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.825-5.819-7.07627.29340.939719.46680.47150.21780.6584-0.3190.51850.7158-2.2654-1.0905-0.99010.516-0.0631-0.23990.4509-0.02931.2287-19.288468.95487.6987
24.7867-2.9361-1.73187.05420.64095.5779-0.1433-0.76880.24270.85160.06231.07011.0548-0.940.0810.3455-0.3040.22480.5021-0.17750.6077-27.009751.453120.6618
39.3876-0.21291.01558.1234-0.55143.9538-0.0787-0.8287-0.32530.36220.3599-1.51190.98561.8445-0.28130.30660.5012-0.13831.2182-0.32390.55195.871945.0183-1.0856
41.8445-2.073-2.82045.29412.456512.33540.00450.12920.1879-0.5930.1821-0.70970.14431.0922-0.18660.53990.0363-0.09170.3071-0.09580.4384-5.918738.948-20.7049
54.87441.7157-1.54229.442-0.34548.02250.02470.9009-0.3008-1.0798-0.13890.19910.0658-0.07940.11410.84240.1586-0.13140.247-0.18730.325-11.14426.5845-40.1824
66.67152.7443-5.57115.9396-2.98178.62490.05390.84650.87440.16240.1141-0.886-1.36340.885-0.1680.5445-0.2232-0.27641.63990.1110.85450.219479.574372.3708
72.11812.2305-1.214.2219-0.25882.768-0.35720.203-0.1811-0.7760.0164-0.850.651.02260.34070.7110.33960.26452.2478-0.15711.113458.255961.548459.8131
88.11530.06720.30869.2467-1.4134.92460.02740.9611-0.7181-0.52570.57541.68041.1777-1.3972-0.60280.5305-0.1748-0.16541.1294-0.17710.926525.803855.210582.5844
91.17332.1624-1.7816.5195-3.3269.89210.14620.2331-0.52430.9010.05270.39780.3454-0.8152-0.19881.10810.1032-0.08260.6141-0.25481.179838.244249.4875101.6917
105.3199-0.11550.47883.5790.34116.97470.2183-0.1616-1.36191.12740.1557-0.00720.8371-0.1376-0.3742.18630.094-0.15880.1730.09521.297843.963937.229121.1006
113.80590.76822.57331.6192.04545.10570.4654-0.1066-0.03790.53350.1097-0.420.77441.1735-0.57520.19330.0237-0.15211.0172-0.36840.4936-1.549959.320312.6569
1219.3135-7.38337.49964.9863-4.559618.22-0.7079-0.5620.81320.53860.1383-0.0995-0.5234-0.40670.56960.5413-0.009-0.11960.1619-0.1450.51168.345360.143831.5408
1310.2354-3.14834.796216.7039-3.083628.709-0.2947-2.14670.34540.97530.45760.1816-0.03390.2611-0.16290.5832-0.0728-0.28281.2931-0.27270.726319.818963.792149.5277
148.31955.3316-1.03419.3551-1.78740.38270.04191.0307-0.5056-1.7185-0.11860.4690.3145-0.08370.07670.50910.1699-0.29541.7702-0.1030.652831.944168.132966.7321
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 200
2X-RAY DIFFRACTION2B224 - 400
3X-RAY DIFFRACTION3C531 - 644
4X-RAY DIFFRACTION4C662 - 781
5X-RAY DIFFRACTION5C782 - 1011
6X-RAY DIFFRACTION6D6 - 200
7X-RAY DIFFRACTION7E224 - 400
8X-RAY DIFFRACTION8F531 - 644
9X-RAY DIFFRACTION9F662 - 781
10X-RAY DIFFRACTION10F782 - 1011
11X-RAY DIFFRACTION11M1 - 6
12X-RAY DIFFRACTION11N21 - 26
13X-RAY DIFFRACTION12M7 - 13
14X-RAY DIFFRACTION12N14 - 20
15X-RAY DIFFRACTION13M14 - 19
16X-RAY DIFFRACTION13N8 - 13
17X-RAY DIFFRACTION14M20 - 26
18X-RAY DIFFRACTION14N1 - 7

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る