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- PDB-4ceh: Crystal structure of AddAB with a forked DNA substrate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ceh
タイトルCrystal structure of AddAB with a forked DNA substrate
要素
  • ATP-DEPENDENT HELICASE/DEOXYRIBONUCLEASE SUBUNIT B
  • ATP-DEPENDENT HELICASE/NUCLEASE SUBUNIT A
  • DNAデオキシリボ核酸
キーワードHYDROLASE/DNA / HYDROLASE-DNA COMPLEX / HELICASE-NUCLEASE / BACTERIAL PROTEINS (細菌) / BINDING SITES (結合部位) / DNA BREAKS / DOUBLE-STRANDED (塩基対) / DNA HELICASES (ヘリカーゼ) / DNA REPAIR (DNA修復) / DNA- BINDING PROTEINS / EXODEOXYRIBONUCLEASE V (RecBCD) / EXODEOXYRIBONUCLEASES / HOMOLOGOUS RECOMBINATION (相同組換え)
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA helicase complex / DNA 3'-5' helicase / 5'-3' exonuclease activity / 相同組換え / 3'-5' DNA helicase activity / isomerase activity / 3'-5' exonuclease activity / DNA helicase activity / double-strand break repair via homologous recombination / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...DNA helicase complex / DNA 3'-5' helicase / 5'-3' exonuclease activity / 相同組換え / 3'-5' DNA helicase activity / isomerase activity / 3'-5' exonuclease activity / DNA helicase activity / double-strand break repair via homologous recombination / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / double-stranded DNA binding / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Enzyme I; Chain A, domain 2 - #50 / Helix Hairpins - #1030 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2380 / DNA helicase subunit AddB / DNA helicase subunit AddA / : / ADDB, N-terminal / Lambda Exonuclease; Chain A - #10 / PCRA; domain 4 / PCRA; domain 4 ...Enzyme I; Chain A, domain 2 - #50 / Helix Hairpins - #1030 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2380 / DNA helicase subunit AddB / DNA helicase subunit AddA / : / ADDB, N-terminal / Lambda Exonuclease; Chain A - #10 / PCRA; domain 4 / PCRA; domain 4 / Lambda Exonuclease; Chain A / PD-(D/E)XK endonuclease-like domain, AddAB-type / PD-(D/E)XK nuclease superfamily / UvrD-like DNA helicase C-terminal domain profile. / UvrD-like DNA helicase, C-terminal / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD/REP helicase N-terminal domain / UvrD-like helicase, ATP-binding domain / UvrD-like DNA helicase ATP-binding domain profile. / DNA helicase, UvrD/REP type / PD-(D/E)XK endonuclease-like domain superfamily / Enzyme I; Chain A, domain 2 / Restriction endonuclease type II-like / Helix Hairpins / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Complex / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
鉄・硫黄クラスター / デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / ATP-dependent helicase/deoxyribonuclease subunit B / ATP-dependent helicase/nuclease subunit A
類似検索 - 構成要素
生物種BACILLUS SUBTILIS SUBSP. SUBTILIS STR. 168 (枯草菌)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.24 Å
データ登録者Krajewski, W.W. / Wilkinson, M. / Fu, X. / Cronin, N.B. / Wigley, D.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Structural Basis for Translocation by Addab Helicase-Nuclease and its Arrest at Chi Sites.
著者: Krajewski, W.W. / Fu, X. / Wilkinson, M. / Cronin, N.B. / Dillingham, M.S. / Wigley, D.B.
履歴
登録2013年11月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月9日Group: Database references
改定 1.22014年4月23日Group: Database references
改定 1.32019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_seq_map_depositor_info / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-DEPENDENT HELICASE/NUCLEASE SUBUNIT A
B: ATP-DEPENDENT HELICASE/DEOXYRIBONUCLEASE SUBUNIT B
X: DNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)296,2974
ポリマ－295,9453
非ポリマー3521
水0
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area23000 Å2
ΔGint-76.6 kcal/mol
Surface area101310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.373, 96.766, 109.693
Angle α, β, γ (deg.)104.38, 96.11, 90.03
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 ATP-DEPENDENT HELICASE/NUCLEASE SUBUNIT A / ATP-DEPENDENT HELICASE/NUCLEASE ADDA / ATP-DEPENDENT HELICASE-NUCLEASE SUBUNIT A


分子量: 141218.844 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) BACILLUS SUBTILIS SUBSP. SUBTILIS STR. 168 (枯草菌)
プラスミド: PCOLADUET-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI B (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3)
参照: UniProt: P23478, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素, ヘリカーゼ
#2: タンパク質 ATP-DEPENDENT HELICASE/DEOXYRIBONUCLEASE SUBUNIT B / ATP-DEPENDENT HELICASE/NUCLEASE ADDB / ATP-DEPENDENT HELICASE-NUCLEASE SUBUNIT B


分子量: 134769.406 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) BACILLUS SUBTILIS SUBSP. SUBTILIS STR. 168 (枯草菌)
プラスミド: PCOLADUET-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI B (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3)
参照: UniProt: P23477, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素, ヘリカーゼ
#3: DNA鎖 DNA / デオキシリボ核酸


分子量: 19956.744 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: SYNTHETIC CONSTRUCT / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#4: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 % / 解説: NONE
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M TRIS-HCL PH 7.5, 15% PEG 4000, 0.8M SODIUM FORMATE, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, 285K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97949
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年10月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.24→39.52 Å / Num. obs: 47940 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 3.24→3.35 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIXPHASER-MR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3U44

3u44


解像度: 3.24→29.939 Å / SU ML: 0.42 / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 32.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2638 2374 5 %
Rwork0.2292 --
obs0.231 47592 97.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.24→29.939 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18669 756 8 0 19433
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00319901
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.61626994
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7447625
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0242949
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0033355
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.24-3.30610.3751300.2922426X-RAY DIFFRACTION90
3.3061-3.37790.34041300.29252596X-RAY DIFFRACTION95
3.3779-3.45640.32911340.27872673X-RAY DIFFRACTION98
3.4564-3.54270.35281430.26832673X-RAY DIFFRACTION98
3.5427-3.63830.28481360.26092680X-RAY DIFFRACTION98
3.6383-3.74520.29591450.25882652X-RAY DIFFRACTION98
3.7452-3.86580.31871550.25482697X-RAY DIFFRACTION98
3.8658-4.00370.29131400.25962631X-RAY DIFFRACTION99
4.0037-4.16360.30641370.25232669X-RAY DIFFRACTION98
4.1636-4.35250.26911370.24012681X-RAY DIFFRACTION99
4.3525-4.58120.29741250.22772722X-RAY DIFFRACTION99
4.5812-4.86710.25721360.22432688X-RAY DIFFRACTION99
4.8671-5.24110.22681380.21682668X-RAY DIFFRACTION99
5.2411-5.76510.27561580.23482694X-RAY DIFFRACTION99
5.7651-6.59160.25691470.23822684X-RAY DIFFRACTION99
6.5916-8.27550.25151370.20792708X-RAY DIFFRACTION99
8.2755-29.94030.19471460.18192676X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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