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万見
- PDB-4bzj: The structure of the COPII coat assembled on membranes -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bzj
タイトルThe structure of the COPII coat assembled on membranes
要素
  • (Protein transport protein SEC13Protein targeting) x 2
  • Protein transport protein SEC31Protein targeting
キーワードPROTEIN TRANSPORT / SECRETION (分泌) / TRAFFICKING
機能・相同性
機能・相同性情報


Seh1-associated complex / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding / COPII-mediated vesicle transport / nuclear pore localization / regulation of TORC1 signaling / COPII-coated vesicle cargo loading / nuclear pore outer ring / COPII vesicle coat ...Seh1-associated complex / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding / COPII-mediated vesicle transport / nuclear pore localization / regulation of TORC1 signaling / COPII-coated vesicle cargo loading / nuclear pore outer ring / COPII vesicle coat / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / mating projection tip / endoplasmic reticulum organization / nucleocytoplasmic transport / vacuolar membrane / positive regulation of TOR signaling / mRNA transport / endoplasmic reticulum exit site / 核膜孔 / : / positive regulation of TORC1 signaling / cell periphery / intracellular protein transport / protein import into nucleus / 核膜 / endoplasmic reticulum membrane / structural molecule activity / positive regulation of DNA-templated transcription / 小胞体
類似検索 - 分子機能
Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31-like / SRA1/Sec31 / Steroid receptor RNA activator (SRA1) / Ancestral coatomer element 1, Sec16/Sec31 / Sec23-binding domain of Sec16 / Sec13/Seh1 family / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. ...Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31-like / SRA1/Sec31 / Steroid receptor RNA activator (SRA1) / Ancestral coatomer element 1, Sec16/Sec31 / Sec23-binding domain of Sec16 / Sec13/Seh1 family / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC13
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 40 Å
データ登録者Zanetti, G. / Prinz, S. / Daum, S. / Meister, A. / Schekman, R. / Bacia, K. / Briggs, J.A.G.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2013
タイトル: The structure of the COPII transport-vesicle coat assembled on membranes.
著者: Giulia Zanetti / Simone Prinz / Sebastian Daum / Annette Meister / Randy Schekman / Kirsten Bacia / John A G Briggs /
要旨: Coat protein complex II (COPII) mediates formation of the membrane vesicles that export newly synthesised proteins from the endoplasmic reticulum. The inner COPII proteins bind to cargo and membrane, ...Coat protein complex II (COPII) mediates formation of the membrane vesicles that export newly synthesised proteins from the endoplasmic reticulum. The inner COPII proteins bind to cargo and membrane, linking them to the outer COPII components that form a cage around the vesicle. Regulated flexibility in coat architecture is essential for transport of a variety of differently sized cargoes, but structural data on the assembled coat has not been available. We have used cryo-electron tomography and subtomogram averaging to determine the structure of the complete, membrane-assembled COPII coat. We describe a novel arrangement of the outer coat and find that the inner coat can assemble into regular lattices. The data reveal how coat subunits interact with one another and with the membrane, suggesting how coordinated assembly of inner and outer coats can mediate and regulate packaging of vesicles ranging from small spheres to large tubular carriers. DOI:http://dx.doi.org/10.7554/eLife.00951.001.
履歴
登録2013年7月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月9日Group: Database references
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / Experimental preparation / Refinement description
カテゴリ: em_3d_fitting / em_sample_support / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_sample_support.grid_type ..._em_3d_fitting.target_criteria / _em_sample_support.grid_type / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32019年9月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref
Item: _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_common_name ..._entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2430
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein transport protein SEC31
B: Protein transport protein SEC13
C: Protein transport protein SEC31
F: Protein transport protein SEC13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)342,5754
ポリマ－342,5754
非ポリマー00
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Protein transport protein SEC31 / Protein targeting / Protein WEB1


分子量: 138833.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SEC31, WEB1, YDL195W, D1229 / プラスミド: PNS3141 (6H31/CK1313) / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株 (発現宿主): RSY1112 / 参照: UniProt: P38968
#2: タンパク質 Protein transport protein SEC13 / Protein targeting


分子量: 32400.205 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SEC13, ANU3, YLR208W, L8167.4 / プラスミド: PNS3141 (6H31/CK1313) / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株 (発現宿主): RSY1112 / 参照: UniProt: Q04491
#3: タンパク質 Protein transport protein SEC13 / Protein targeting


分子量: 32508.428 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SEC13, ANU3, YLR208W, L8167.4 / プラスミド: PNS3141 (6H31/CK1313) / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株 (発現宿主): RSY1112 / 参照: UniProt: Q04491
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素名称: COPII coat assembled on membranes / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: HEPES, 50 MM KOAC, 1.2 MM MGCL2 / pH: 6.8 / 詳細: HEPES, 50 MM KOAC, 1.2 MM MGCL2
試料濃度: 0.03 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: C-FLAT GRIDS / グリッドのタイプ: C-flat
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: ETHANE; HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2012年9月18日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 19500 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ傾斜角・最大: 60 ° / 傾斜角・最小: -60 °
撮影電子線照射量: 80 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN MULTISCAN
画像スキャンデジタル画像の数: 26
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2AV3３次元再構成
3MATLAB３次元再構成
4TOM Toolbox３次元再構成
CTF補正詳細: EACH TILTED IMAGE WITHIN TOMOGRAM
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成手法: SUBTOMOGRAM ALIGNMENT AND AVERAGING / 解像度: 40 Å / 粒子像の数: 182 / ピクセルサイズ（公称値）: 4.3 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 4.3 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2430. (DEPOSITION ID: 11862).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
12PM6

2pm6

1
22PM9

2pm9

1
精密化最高解像度: 40 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15238 0 0 185 15423

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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