分子量: 36950.766 Da / 分子数: 1 / 断片: HA1 OF TRYPSIN RELEASED ECTODOMAIN, RESIDUES 17-340 / 由来タイプ: 天然 詳細: THE NATIONAL INSTITUTE FOR BIOLOGICAL STANDARDS AND CONTROL (NIBSC) 由来: (天然) INFLUENZA VIRUS (インフルエンザウイルス) Variant: A/VN/1194/04/NIBRG14 VACCINE STRAIN / 株: A/VIETNAM/1194/2004 (H5N1) / 参照: UniProt: Q6DQ34
#2: タンパク質
HEMAGGLUTININ / ヘマグルチニン / HAEMAGGLUTININ HA2
分子量: 19097.990 Da / 分子数: 1 断片: HA2 OF TRYPSIN RELEASED ECTODOMAIN, RESIDUES 347-512 由来タイプ: 天然 詳細: THE NATIONAL INSTITUTE FOR BIOLOGICAL STANDARDS AND CONTROL (NIBSC) 由来: (天然) INFLUENZA VIRUS (インフルエンザウイルス) Variant: A/VN/1194/04/NIBRG14 VACCINE STRAIN / 株: A/VIETNAM/1194/2004 (H5N1) / 参照: UniProt: Q6DQ34
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
波長: 0.9173 Å / 相対比: 1
反射
解像度: 2.68→40.9 Å / Num. obs: 25658 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 3.1 / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル
解像度: 2.68→2.82 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 99.8
-
解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
REFMAC
5.7.0032
精密化
MOSFLM
データ削減
SCALA
データスケーリング
PHASER
位相決定
精密化
構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.68→40.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 20.203 / SU ML: 0.215 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.401 / ESU R Free: 0.279 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.U VALUES WITH TLS ADDED. STRONG ELECTRON DENSITY FEATURE FOR THE NAG MOIETY OF AVIAN RECEPTOR IS OBSERVED BUT NOT VERY WELL DEFINED AND SO ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.U VALUES WITH TLS ADDED. STRONG ELECTRON DENSITY FEATURE FOR THE NAG MOIETY OF AVIAN RECEPTOR IS OBSERVED BUT NOT VERY WELL DEFINED AND SO THERE MAY BE OTHER CONFORMATIONS PRESENT AS WELL AS THE ONE WE HAVE BUILT.
Rfactor
反射数
%反射
Selection details
Rfree
0.24806
1307
5.1 %
RANDOM
Rwork
0.20207
-
-
-
obs
0.20433
24350
99.9 %
-
溶媒の処理
イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK