GLMU EXISTS AS A BIFUNCTIONAL ENZYME IN MANY BACTERIA INCLUDING MTU, CATALYSING TWO CONSECUTIVE ...GLMU EXISTS AS A BIFUNCTIONAL ENZYME IN MANY BACTERIA INCLUDING MTU, CATALYSING TWO CONSECUTIVE REACTIONS-FIRST, ACETYLTRANSFERASE REACTION CONVERTING ALPHA-D-GLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE (GLCN1P)(NAG) TO N-ACETYL-ALPHA-D-GLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE (GLCNAC1P)(NDG).
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実験情報
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実験
実験
手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1
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試料調製
結晶
マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 0.44 % / 解説: NONE
結晶化
pH: 4.6 詳細: ECP6 IN 20 MM HEPES, PH 7.0, AND 50 MM NACL. CRYSTALS WERE OBTAINED BY MICRO-SEEDING, USING A RESERVOIR WITH 200 MM AMMONIUM SULPHATE, 100 MM SODIUM ACETATE, PH 4.6, AND 20-30% PEG MME 200 (W/V).
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
波長: 0.91814 Å / 相対比: 1
反射
解像度: 1.6→49.8 Å / Num. obs: 31231 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル
解像度: 1.59→1.68 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 94.1
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解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
REFMAC
5.6.0117
精密化
XDS
データ削減
SCALA
データスケーリング
精密化
構造決定の手法: 単波長異常分散 開始モデル: NONE 解像度: 1.59→49.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 3.523 / SU ML: 0.063 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.088 / ESU R Free: 0.086 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor
反射数
%反射
Selection details
Rfree
0.22504
1546
5 %
RANDOM
Rwork
0.20254
-
-
-
obs
0.20369
30624
98.06 %
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溶媒の処理
イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK