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- PDB-4aw6: Crystal structure of the human nuclear membrane zinc metalloprote... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4aw6
タイトルCrystal structure of the human nuclear membrane zinc metalloprotease ZMPSTE24 (FACE1)
要素CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / M48 PEPTIDASE / INTEGRAL MEMBRANE PROTEIN / PRELAMIN A PROCESSING / AGEING (老化) / PROGERIA
機能・相同性
機能・相同性情報


prenylated protein catabolic process / regulation of stress-activated protein kinase signaling cascade / regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of termination of RNA polymerase I transcription / Ste24 endopeptidase / CAAX-box protein processing / positive regulation of gene expression via chromosomal CpG island demethylation / inflammatory cell apoptotic process / regulation of hormone metabolic process / response to DNA damage checkpoint signaling ...prenylated protein catabolic process / regulation of stress-activated protein kinase signaling cascade / regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of termination of RNA polymerase I transcription / Ste24 endopeptidase / CAAX-box protein processing / positive regulation of gene expression via chromosomal CpG island demethylation / inflammatory cell apoptotic process / regulation of hormone metabolic process / response to DNA damage checkpoint signaling / kidney morphogenesis / cellular lipid metabolic process / cardiac ventricle development / maintenance of rDNA / nuclear envelope organization / growth plate cartilage development / ventricular cardiac muscle tissue development / regulation of fibroblast proliferation / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / regulation of cellular senescence / regulation of TOR signaling / CAMKK-AMPK signaling cascade / cardiac conduction / regulation of defense response to virus / metalloexopeptidase activity / regulation of bone mineralization / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / adult walking behavior / : / negative regulation of miRNA processing / cardiac muscle cell development / nuclear inner membrane / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / neuromuscular process / bone mineralization / regulation of lipid metabolic process / regulation of multicellular organism growth / regulation of glucose metabolic process / hair follicle development / heart morphogenesis / thymus development / liver development / regulation of autophagy / determination of adult lifespan / multicellular organism growth / cellular response to gamma radiation / metalloendopeptidase activity / late endosome membrane / regulation of cell shape / double-stranded DNA binding / early endosome membrane / DNA修復 / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex / タンパク質分解 / extracellular exosome / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
CAAX prenyl protease 1 / CAAX prenyl protease 1, N-terminal / CAAX prenyl protease N-terminal, five membrane helices / Metalloproteases ("zincins"), catalytic domain / Peptidase M48 / Peptidase family M48 / Zincin-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / CAAX prenyl protease 1 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Pike, A.C.W. / Dong, Y.Y. / Quigley, A. / Dong, L. / Cooper, C.D.O. / Chaikuad, A. / Goubin, S. / Shrestha, L. / Li, Q. / Mukhopadhyay, S. ...Pike, A.C.W. / Dong, Y.Y. / Quigley, A. / Dong, L. / Cooper, C.D.O. / Chaikuad, A. / Goubin, S. / Shrestha, L. / Li, Q. / Mukhopadhyay, S. / Yang, J. / Xia, X. / Shintre, C.A. / Barr, A.J. / Berridge, G. / Chalk, R. / Bray, J.E. / von Delft, F. / Bullock, A. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Burgess-Brown, N. / Carpenter, E.P.
引用ジャーナル: Science / 年: 2013
タイトル: The Structural Basis of Zmpste24-Dependent Laminopathies.
著者: Quigley, A. / Dong, Y.Y. / Pike, A.C.W. / Dong, L. / Shrestha, L. / Berridge, G. / Stansfeld, P.J. / Sansom, M.S.P. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / von Delft, F. / Bullock, A.N. / Burgess- ...著者: Quigley, A. / Dong, Y.Y. / Pike, A.C.W. / Dong, L. / Shrestha, L. / Berridge, G. / Stansfeld, P.J. / Sansom, M.S.P. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / von Delft, F. / Bullock, A.N. / Burgess-Brown, N.A. / Carpenter, E.P.
履歴
登録2012年5月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月5日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22013年5月15日Group: Database references
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
B: CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
D: CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
E: CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)226,24812
ポリマ－222,8264
非ポリマー3,4228
水0
1
A: CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,5623
ポリマ－55,7071
非ポリマー8562
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,5623
ポリマ－55,7071
非ポリマー8562
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
D: CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,5623
ポリマ－55,7071
非ポリマー8562
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
E: CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,5623
ポリマ－55,7071
非ポリマー8562
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
A: CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
B: CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,1246
ポリマ－111,4132
非ポリマー1,7114
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4800 Å2
ΔGint-137.7 kcal/mol
Surface area41280 Å2
手法PISA
6
D: CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
E: CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,1246
ポリマ－111,4132
非ポリマー1,7114
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4690 Å2
ΔGint-135.9 kcal/mol
Surface area40430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.987, 95.451, 131.095
Angle α, β, γ (deg.)76.73, 79.64, 72.61
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-1, -0.001, -0.007), (-0.006, -0.405, 0.915), (-0.003, 0.915, 0.405)296.60288, 87.8738, -56.09467
2given(-0.999, -0.016, 0.03), (-0.034, 0.38, -0.924), (0.004, -0.925, -0.381)300.97144, 245.09117, 397.95886
3given(1, 0.005, -0.008), (0.005, -1, 0.017), (-0.008, -0.017, -1)-6.6495, 354.61932, 323.63803
詳細DETERMINED OLIGOMERIC STATE BY PISA (DIMERIC) DOES NOT MATCH OBSERVATIONS FROM IN-SOLUTION STUDIES WHERE THE PROTEIN IS MONOMERIC AS DETERMINED BY SEC/MALLS ANALYSIS. IN ADDITION THE 'DIMER' INTERFACE SEEN IN THIS ENTRY IS NOT OBSERVED IN A SECOND CRYSTAL FORM SUGGESTING THAT IT IS A FEATURE OF CRYSTAL PACKING RATHER THAN A BONA FIDE DIMERIZATION SURFACE.

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要素

#1: タンパク質
CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG / ZMPSTE24 / FARNESYLATED PROTEINS-CONVERTING ENZYME 1 / FACE-1 / PRENYL PROTEIN-SPECIFIC ...ZMPSTE24 / FARNESYLATED PROTEINS-CONVERTING ENZYME 1 / FACE-1 / PRENYL PROTEIN-SPECIFIC ENDOPROTEASE 1 / ZINC METALLOPROTEINASE STE24 HOMOLOG


分子量: 55706.508 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFB-CT10HF-LIC / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O75844, Ste24 endopeptidase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-PC1 / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / 3-SN-PHOSPHATIDYLCHOLINE / ホスファチジルコリン


分子量: 790.145 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C44H88NO8P / コメント: リン脂質*YM
配列の詳細NATURAL VARIANT THR137ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.21 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, PH 7.5, 0.1 M CALCIUM CHLORIDE, 41.5%(V/V) PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→39.45 Å / Num. obs: 37469 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 129.24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 3.4→3.49 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 1.36 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
SHELXD位相決定
SOLVE位相決定
BUSTER-TNTBUSTER 2.11.2精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 3.4→37.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.881 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8802 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.497
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2642 1927 5.14 %RANDOM
Rwork0.2457 ---
obs0.2466 37465 99.97 %-
原子変位パラメータBiso mean: 131.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--23.0565 Å2-4.2512 Å2-1.749 Å2
2--11.469 Å2-6.3922 Å2
3---11.5874 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.021 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→37.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12838 0 112 0 12950
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00813350HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.8718213HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d5703SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes195HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1994HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it13350HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.84
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.74
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1768SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance12HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact15607SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.49 Å / Total num. of bins used: 19
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2551 124 4.27 %
Rwork0.231 2777 -
all0.232 2901 -
obs--99.97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.01080.1251-0.4562.8862-1.97285.51190.17120.34870.37480.0894-0.04590.0743-1.279-0.3337-0.1253-0.13110.191-0.0088-0.16560.0377-0.406146.5373204.0057178.8764
23.0010.6-0.15525.3623-1.58743.04070.1321-0.0993-0.71390.5071-0.1433-0.34550.57910.06670.0112-0.31760.0063-0.1654-0.3968-0.0694-0.1708147.9097167.9031202.1341
32.2065-0.49190.08887.5226-0.95992.5874-0.13530.05070.1793-1.09750.1563-0.5982-0.23190.0143-0.021-0.3297-0.07150.199-0.2949-0.0563-0.2826154.2673189.7487116.9939
42.9836-0.4945-0.45152.7254-1.08754.5116-0.7084-0.6153-0.79170.37020.33810.17421.5325-0.02860.3703-0.00940.14780.2863-0.3920.2184-0.3618154.2025154.2191141.0959

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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