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- PDB-2ypt: Crystal structure of the human nuclear membrane zinc metalloprote... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ypt
タイトルCrystal structure of the human nuclear membrane zinc metalloprotease ZMPSTE24 mutant (E336A) in complex with a synthetic CSIM tetrapeptide from the C-terminus of prelamin A
要素
  • CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
  • PRELAMIN-A/C
キーワードHYDROLASE/PEPTIDE / HYDROLASE-PEPTIDE COMPLEX / M48 PEPTIDASE / INTEGRAL MEMBRANE PROTEIN / PRELAMIN A PROCESSING / AGEING / PROGERIA
機能・相同性
機能・相同性情報


prenylated protein catabolic process / regulation of stress-activated protein kinase signaling cascade / regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of termination of RNA polymerase I transcription / Ste24 endopeptidase / CAAX-box protein processing / inflammatory cell apoptotic process / regulation of hormone metabolic process / response to DNA damage checkpoint signaling / kidney morphogenesis ...prenylated protein catabolic process / regulation of stress-activated protein kinase signaling cascade / regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of termination of RNA polymerase I transcription / Ste24 endopeptidase / CAAX-box protein processing / inflammatory cell apoptotic process / regulation of hormone metabolic process / response to DNA damage checkpoint signaling / kidney morphogenesis / structural constituent of nuclear lamina / negative regulation of mesenchymal cell proliferation / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / Breakdown of the nuclear lamina / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / ventricular cardiac muscle cell development / Depolymerization of the Nuclear Lamina / nuclear envelope organization / cardiac ventricle development / growth plate cartilage development / maintenance of rDNA / nuclear pore localization / Nuclear Envelope Breakdown / regulation of fibroblast proliferation / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / ventricular cardiac muscle tissue development / regulation of cellular senescence / lamin filament / protein localization to nuclear envelope / CAMKK-AMPK signaling cascade / cardiac conduction / regulation of TOR signaling / regulation of defense response to virus / XBP1(S) activates chaperone genes / nuclear lamina / positive regulation of gene expression via chromosomal CpG island demethylation / regulation of bone mineralization / metalloexopeptidase activity / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / regulation of protein localization to nucleus / negative regulation of miRNA processing / nuclear inner membrane / intermediate filament / cardiac muscle cell development / regulation of telomere maintenance / adult walking behavior / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / neuromuscular process / nuclear migration / muscle organ development / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / bone mineralization / regulation of lipid metabolic process / regulation of glucose metabolic process / regulation of multicellular organism growth / protein localization to nucleus / hair follicle development / heart morphogenesis / Meiotic synapsis / regulation of cell migration / thymus development / protein maturation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / determination of adult lifespan / liver development / cellular response to gamma radiation / metalloendopeptidase activity / regulation of protein stability / structural constituent of cytoskeleton / lipid metabolic process / multicellular organism growth / nuclear matrix / protein import into nucleus / late endosome membrane / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cellular senescence / intracellular protein localization / nuclear envelope / heterochromatin formation / regulation of cell shape / site of double-strand break / double-stranded DNA binding / early endosome membrane / nuclear membrane / endopeptidase activity / cellular response to hypoxia / nuclear speck / regulation of autophagy / negative regulation of cell population proliferation / DNA repair / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / structural molecule activity / protein-containing complex / proteolysis / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
CAAX prenyl protease 1 / CAAX prenyl protease 1, N-terminal / CAAX prenyl protease N-terminal, five membrane helices / Metalloproteases ("zincins"), catalytic domain / Peptidase M48 / Peptidase family M48 / Lamin tail domain superfamily / Lamin tail domain / Lamin Tail Domain / Lamin-tail (LTD) domain profile. ...CAAX prenyl protease 1 / CAAX prenyl protease 1, N-terminal / CAAX prenyl protease N-terminal, five membrane helices / Metalloproteases ("zincins"), catalytic domain / Peptidase M48 / Peptidase family M48 / Lamin tail domain superfamily / Lamin tail domain / Lamin Tail Domain / Lamin-tail (LTD) domain profile. / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein / Zincin-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CAAX prenyl protease 1 homolog / Prelamin-A/C
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Pike, A.C.W. / Dong, Y.Y. / Quigley, A. / Dong, L. / Savitsky, P. / Cooper, C.D.O. / Chaikuad, A. / Goubin, S. / Shrestha, L. / Li, Q. ...Pike, A.C.W. / Dong, Y.Y. / Quigley, A. / Dong, L. / Savitsky, P. / Cooper, C.D.O. / Chaikuad, A. / Goubin, S. / Shrestha, L. / Li, Q. / Mukhopadhyay, S. / Yang, J. / Xia, X. / Shintre, C.A. / Barr, A.J. / Berridge, G. / Chalk, R. / Bray, J.E. / von Delft, F. / Bullock, A. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Burgess-Brown, N. / Carpenter, E.P.
引用ジャーナル: Science / 年: 2013
タイトル: The Structural Basis of Zmpste24-Dependent Laminopathies.
著者: Quigley, A. / Dong, Y.Y. / Pike, A.C.W. / Dong, L. / Shrestha, L. / Berridge, G. / Stansfeld, P.J. / Sansom, M.S.P. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / von Delft, F. / Bullock, A.N. / Burgess- ...著者: Quigley, A. / Dong, Y.Y. / Pike, A.C.W. / Dong, L. / Shrestha, L. / Berridge, G. / Stansfeld, P.J. / Sansom, M.S.P. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / von Delft, F. / Bullock, A.N. / Burgess-Brown, N.A. / Carpenter, E.P.
履歴
登録2012年11月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月15日Group: Database references
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
B: CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
D: CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
E: CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
F: PRELAMIN-A/C
G: PRELAMIN-A/C
H: PRELAMIN-A/C
I: PRELAMIN-A/C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)224,66612
ポリマ－224,4048
非ポリマー2624
水00
1
D: CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
H: PRELAMIN-A/C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,1663
ポリマ－56,1012
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint-47.7 kcal/mol
Surface area22130 Å2
手法PISA
2
A: CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
F: PRELAMIN-A/C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,1663
ポリマ－56,1012
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area820 Å2
ΔGint-45.9 kcal/mol
Surface area22450 Å2
手法PISA
3
B: CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
G: PRELAMIN-A/C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,1663
ポリマ－56,1012
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-46.8 kcal/mol
Surface area22100 Å2
手法PISA
4
E: CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG
I: PRELAMIN-A/C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,1663
ポリマ－56,1012
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area780 Å2
ΔGint-46.2 kcal/mol
Surface area21630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.320, 95.540, 132.030
Angle α, β, γ (deg.)76.26, 79.67, 72.30
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.99996, -0.00494, -0.00677), (-0.00417, -0.40661, 0.91359), (-0.00727, 0.91359, 0.40658)297.16388, 88.52379, -55.95213
2given(-0.99975, -0.00638, 0.02154), (-0.02236, 0.37909, -0.92509), (-0.00226, -0.92534, -0.37913)300.23688, 243.94095, 398.61621
3given(0.99998, -0.00139, -0.00596), (-0.00127, -0.99982, 0.01868), (-0.00599, -0.01867, -0.99981)-5.96792, 355.48517, 323.57315

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要素

#1: タンパク質
CAAX PRENYL PROTEASE 1 HOMOLOG / FARNESYLATED PROTEINS-CONVERTING ENZYME 1 / FACE-1 / PRENYL PROTEIN-SPECIFIC ENDOPROTEASE 1 / ZINC ...FARNESYLATED PROTEINS-CONVERTING ENZYME 1 / FACE-1 / PRENYL PROTEIN-SPECIFIC ENDOPROTEASE 1 / ZINC METALLOPROTEINASE STE24 HOMOLOG


分子量: 55648.473 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFB-CT10HF-LIC / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O75844, Ste24 endopeptidase
#2: タンパク質・ペプチド
PRELAMIN-A/C / 70 KDA LAMIN / RENAL CARCINOMA ANTIGEN NY-REN-32 / PRELAMIN A


分子量: 452.589 Da / 分子数: 4 / Fragment: C-TERMINAL TETRAPEPTIDE, RESIDUES 661-664 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P02545
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
配列の詳細CATALYTIC MUTANT. PUTATIVE CATALYTIC RESIDUE GLU336 MUTATED TO ALANINE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.55 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 0.1M HEPES PH 7.0, 0.1M CALCIUM CHLORIDE, 29%(V/V) PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→38.5 Å / Num. obs: 26943 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 134.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 3.8→3.9 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.69 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 3.8→38.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8843 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8837 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.687
詳細: 4AW6 USED AS LSSR TARGET REST OF 0.1. AUTONCS AND TLS. ONE TLS GROUP PER ENZYME PEPTIDE COMPLEX EMPLOYED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2811 1420 5.27 %RANDOM
Rwork0.2625 ---
obs0.2635 26939 99.33 %-
原子変位パラメータBiso mean: 173.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.3701 Å2-5.7593 Å2-8.3756 Å2
2--12.8077 Å2-3.6883 Å2
3----2.4377 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.324 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.8→38.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12481 0 4 0 12485
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00812864HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.8617608HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d5406SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes177HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1966HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it12864HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.73
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.63
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1757SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance16HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact14868SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.8→3.94 Å / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2487 147 5.22 %
Rwork0.2242 2668 -
all0.2256 2815 -
obs--99.33 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.68690.168-1.25682.8313-2.10166.55910.30490.48130.45720.0703-0.1990.0085-1.5283-0.5475-0.1059-0.05220.2883-0.0698-0.1621-0.0353-0.3706146.3041204.0154179.1445
23.2546-0.007-0.59945.6486-0.9422.86690.1822-0.1805-0.98050.9779-0.1532-0.39050.89220.094-0.029-0.0789-0.0241-0.2943-0.388-0.0975-0.0111147.9806168.4296201.8755
33.6029-1.0246-0.52738.9250.31033.1699-0.11790.07580.2962-1.62280.2265-0.7881-0.64190.1031-0.1087-0.1323-0.10580.2228-0.3263-0.0215-0.3283154.477189.2683117.1085
44.301-1.0202-0.56572.9711-1.04935.4759-0.8008-0.9853-1.21960.49760.41150.26471.688-0.15770.38930.0480.16010.3565-0.34220.3185-0.1281154.2415154.122141.1313
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{A|2 - A|600 F|661 - F|663 }
2X-RAY DIFFRACTION2{B|10 - B|600 G|661 - G|664 }
3X-RAY DIFFRACTION3{D|10 - D|600 H|661 - H|664 }
4X-RAY DIFFRACTION4{E|10 - E|600 I|661 - I|663 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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