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- PDB-3wvn: Complex structure of VinN with L-aspartate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wvn
タイトルComplex structure of VinN with L-aspartate
要素Non-ribosomal peptide synthetase
キーワードLIGASE (リガーゼ) / Five-layered alpha-beta-alpha-beta-alpha sandwich fold / ATP binding (アデノシン三リン酸)
機能・相同性
機能・相同性情報


ligase activity, forming carbon-sulfur bonds
類似検索 - 分子機能
ANL, N-terminal domain / ANL, N-terminal domain / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / AMP-binding enzyme / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
アスパラギン酸 / Non-ribosomal peptide synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces halstedii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Miyanaga, A. / Cieslak, J. / Shinohara, Y. / Kudo, F. / Eguchi, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: The crystal structure of the adenylation enzyme VinN reveals a unique beta-amino acid recognition mechanism
著者: Miyanaga, A. / Cieslak, J. / Shinohara, Y. / Kudo, F. / Eguchi, T.
履歴
登録2014年5月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年10月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月11日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Non-ribosomal peptide synthetase
B: Non-ribosomal peptide synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,0904
ポリマ－117,8242
非ポリマー2662
水3,171176
1
A: Non-ribosomal peptide synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,0452
ポリマ－58,9121
非ポリマー1331
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Non-ribosomal peptide synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,0452
ポリマ－58,9121
非ポリマー1331
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.530, 109.300, 200.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-764-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 24 - 601 / Label seq-ID: 40

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA - C
2BB - D

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要素

#1: タンパク質 Non-ribosomal peptide synthetase


分子量: 58911.902 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces halstedii (バクテリア)
株: HC34 / 遺伝子: vinN / プラスミド: pCold I / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q76KY2, 合成酵素; C-S結合を形成; 酸とチオールを結合するもの
#2: 化合物 ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID / アスパラギン酸 / アスパラギン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.16 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-HCl, 0.2M sodium acetate, 30% polyethylene glycol 4000, 100mM L-aspartate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月26日
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→42.27 Å / Num. all: 45129 / Num. obs: 43099 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / % possible all: 88.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 3WV5

3wv5


解像度: 2.2→39.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 15.158 / SU ML: 0.166 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.273 / ESU R Free: 0.209 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24289 2176 5.1 %RANDOM
Rwork0.20705 ---
obs0.20886 40879 95.31 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.554 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.93 Å20 Å2-0 Å2
2---0.47 Å2-0 Å2
3----0.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→39.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5660 0 18 176 5854
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0195799
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.025554
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7271.9687891
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.126312744
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4825731
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.71122.857238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.23115908
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.8951546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2910
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0216497
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021285
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 20858 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.1 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 123 -
Rwork0.279 2765 -
obs--87.36 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8997-0.00050.56981.3051-0.56950.62190.091-0.01070.15350.2028-0.1906-0.0046-0.00810.04570.09960.1566-0.055-0.03470.1577-0.00340.065621.114621.285579.6402
21.55131.04481.14222.9442-0.17191.2567-0.0124-0.0082-0.44360.46370.2983-0.4408-0.183-0.2069-0.2860.12390.011-0.04690.28250.01830.148625.845259.991870.766
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A23 - 425
2X-RAY DIFFRACTION1A601
3X-RAY DIFFRACTION1A701 - 781
4X-RAY DIFFRACTION2B24 - 423
5X-RAY DIFFRACTION2B601
6X-RAY DIFFRACTION2B701 - 795

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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