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- PDB-3wp1: Phosphorylation-dependent interaction between tumor suppressors D... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wp1
タイトルPhosphorylation-dependent interaction between tumor suppressors Dlg and Lgl
要素
  • Disks large homolog 4
  • Lethal(2) giant larvae protein homolog 2
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / MaGuk / Phosphorylation (リン酸化) / Cell polarity / tumor suppressors / phosphorylation dependent
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of spindle orientation / regulation of establishment or maintenance of cell polarity / RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / L-leucine transport / beta-1 adrenergic receptor binding / Neurexins and neuroligins / neuroligin family protein binding ...establishment of spindle orientation / regulation of establishment or maintenance of cell polarity / RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / L-leucine transport / beta-1 adrenergic receptor binding / Neurexins and neuroligins / neuroligin family protein binding / regulation of Notch signaling pathway / receptor localization to synapse / positive regulation of neuron projection arborization / regulation of grooming behavior / structural constituent of postsynaptic density / synaptic vesicle maturation / proximal dendrite / AMPA glutamate receptor clustering / myosin II binding / cerebellar mossy fiber / protein localization to synapse / cellular response to potassium ion / vocalization behavior / LGI-ADAM interactions / neuron spine / Trafficking of AMPA receptors / 樹状突起 / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / juxtaparanode region of axon / neuron projection terminus / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of receptor internalization / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / frizzled binding / dendritic spine organization / acetylcholine receptor binding / positive regulation of synapse assembly / RAF/MAP kinase cascade / Synaptic adhesion-like molecules / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of dendrite morphogenesis / beta-2 adrenergic receptor binding / cortical actin cytoskeleton organization / regulation of neuronal synaptic plasticity / cortical actin cytoskeleton / locomotory exploration behavior / cortical cytoskeleton / regulation of protein secretion / エキソサイトーシス / regulation of NMDA receptor activity / social behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / AMPA glutamate receptor complex / kinesin binding / neuromuscular process controlling balance / excitatory synapse / D1 dopamine receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / positive regulation of synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor binding / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / dendrite cytoplasm / GTPase activator activity / synaptic membrane / PDZ domain binding / cell periphery / postsynaptic density membrane / 接着結合 / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / neuromuscular junction / establishment of protein localization / 細胞接着 / cerebral cortex development / kinase binding / cell-cell junction / シナプス小胞 / 細胞結合 / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / postsynapse / scaffold protein binding / basolateral plasma membrane / protein-containing complex assembly / protein phosphatase binding / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / neuron projection / 細胞分裂 / signaling receptor binding / intracellular membrane-bounded organelle / 樹状突起 / glutamatergic synapse / シナプス / protein-containing complex binding / protein kinase binding / 小胞体
類似検索 - 分子機能
Lethal(2) giant larvae protein / Lethal giant larvae homologue 2 / LLGL2 / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / Guanylate kinase, conserved site ...Lethal(2) giant larvae protein / Lethal giant larvae homologue 2 / LLGL2 / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZドメイン / SH3ドメイン / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 4 / LLGL scribble cell polarity complex component 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.804 Å
データ登録者Zhu, J. / Shang, Y. / Wan, Q. / Xia, Y. / Chen, J. / Du, Q. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2014
タイトル: Phosphorylation-dependent interaction between tumor suppressors Dlg and Lgl
著者: Zhu, J. / Shang, Y. / Wan, Q. / Xia, Y. / Chen, J. / Du, Q. / Zhang, M.
履歴
登録2014年1月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月30日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Disks large homolog 4
A: Lethal(2) giant larvae protein homolog 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0916
ポリマ－23,7072
非ポリマー3844
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area10540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.518, 161.518, 45.032
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-802-

SO4

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要素

#1: タンパク質 Disks large homolog 4 / Postsynaptic density protein 95 / PSD-95 / Synapse-associated protein 90 / SAP-90 / SAP90


分子量: 21414.131 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 531-713 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Dlg4, Dlgh4, Psd95 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31016
#2: タンパク質・ペプチド Lethal(2) giant larvae protein homolog 2 / HGL


分子量: 2292.695 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 646-657 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6P1M3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.61 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97893 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97893 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 8937 / Num. obs: 8915 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.7.3_928) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.804→42.865 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2684 425 4.77 %
Rwork0.1992 --
obs0.2024 8908 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 67.275 Å2 / ksol: 0.356 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.7261 Å20 Å20 Å2
2---8.7261 Å2-0 Å2
3---17.4521 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.804→42.865 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1541 0 20 4 1565
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091586
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.152140
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.352593
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084230
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004278
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 3 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.804-3.20930.31681380.26692735
3.2093-4.04290.28731460.19352787
4.0429-42.87040.24361410.18692961
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.2961-2.06850.39673.1651.72481.63150.37670.6796-0.33150.0836-0.19640.11590.36110.19440.17030.93830.4428-0.47630.02450.170.5316135.9828155.17988.3347
24.776-2.22-2.55433.50851.70231.4635-0.34010.1785-0.0889-0.7756-0.0980.4111-0.39-0.45450.4620.71380.0933-0.15190.43120.04550.5147147.5851149.5224-2.8181
33.3098-2.9568-0.86063.70321.11446.2278-0.12470.36511.2181-1.03070.588-0.4303-1.17060.489-0.19190.991-0.112-0.00440.40720.30140.5754157.4399155.7952-2.9515
44.48091.61311.1584.20631.45014.8908-0.04420.15781.7808-0.62230.1474-0.9753-0.8021-0.6447-0.25310.77150.1126-0.04140.40330.14010.7832151.4595158.91021.2727
54.0824-0.1338-3.08388.22574.29335.02971.16830.21130.59460.35840.6892-1.15740.59290.5612-1.1750.75980.1738-0.14680.52770.00310.9901143.2317162.7896.8148
66.0478-1.4687-1.29064.62940.5193.2048-0.0348-0.9433-0.00291.15240.21540.17260.3729-0.3953-0.38911.16610.0199-0.09470.57660.18090.4728135.7407155.921519.4618
77.0541-2.62670.92114.2695-1.30244.08820.1741-0.99950.26811.06950.19790.22010.4035-0.4722-0.16770.94110.1177-0.19380.3816-0.03330.4561134.7519158.218919.2344
88.7263-3.7454-3.63712.11762.05152.3523-0.52420.5769-0.53-1.8817-0.07470.6258-1.0151-0.71370.15450.874-0.1331-0.03340.84470.02550.3535145.2119144.5911-2.1531
92.9567-1.1234-2.97352.69811.33123.0617-0.6351-0.676-0.18661.52930.37960.54460.13970.3022-0.12270.5890.116-0.07810.55870.04420.4872150.9458147.6357.5698
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resseq 533:554)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resseq 555:574)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resseq 575:594)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resseq 595:622)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resseq 623:640)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 641:666)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resseq 667:712)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resseq -5:-1)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resseq 0:6)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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