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万見
- PDB-3v92: S663A Stable-5-LOX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v92
タイトルS663A Stable-5-LOX
要素Arachidonate 5-lipoxygenaseアラキドン酸-5-リポキシゲナーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Lipoxygenase (リポキシゲナーゼ) / dioxygenase
機能・相同性
機能・相同性情報


アラキドン酸-5-リポキシゲナーゼ / regulation of inflammatory response to wounding / leukotriene A4 biosynthetic process / lipoxin biosynthetic process / Biosynthesis of DPAn-3-derived protectins and resolvins / Biosynthesis of DPAn-3-derived 13-series resolvins / arachidonate 8(S)-lipoxygenase activity / leukotriene production involved in inflammatory response / arachidonate 5-lipoxygenase activity / Biosynthesis of electrophilic ω-3 PUFA oxo-derivatives ...アラキドン酸-5-リポキシゲナーゼ / regulation of inflammatory response to wounding / leukotriene A4 biosynthetic process / lipoxin biosynthetic process / Biosynthesis of DPAn-3-derived protectins and resolvins / Biosynthesis of DPAn-3-derived 13-series resolvins / arachidonate 8(S)-lipoxygenase activity / leukotriene production involved in inflammatory response / arachidonate 5-lipoxygenase activity / Biosynthesis of electrophilic ω-3 PUFA oxo-derivatives / Biosynthesis of DPAn-3-derived maresins / arachidonate 12(S)-lipoxygenase activity / leukocyte chemotaxis involved in inflammatory response / Synthesis of Lipoxins (LX) / negative regulation of response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of sprouting angiogenesis / Synthesis of 5-eicosatetraenoic acids / positive regulation of leukocyte adhesion to arterial endothelial cell / lipoxygenase pathway / 酸化還元酵素; 分子状酸素を取り込み一電子供与する; オキシゲナーゼ類; 2分子の酸素を取り込む / Interleukin-18 signaling / dendritic cell migration / arachidonic acid metabolic process / negative regulation of vascular wound healing / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / 脂質過酸化反応 / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / Biosynthesis of maresins / regulation of cellular response to oxidative stress / leukotriene metabolic process / negative regulation of wound healing / hepoxilin biosynthetic process / leukocyte migration involved in inflammatory response / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / linoleic acid metabolic process / leukotriene biosynthetic process / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / long-chain fatty acid biosynthetic process / regulation of fat cell differentiation / nuclear envelope lumen / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / negative regulation of endothelial cell proliferation / regulation of insulin secretion / 液性免疫 / positive regulation of bone mineralization / negative regulation of angiogenesis / nuclear matrix / negative regulation of inflammatory response / glucose homeostasis / 核膜 / regulation of inflammatory response / secretory granule lumen / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / 核膜 / ficolin-1-rich granule lumen / hydrolase activity / iron ion binding / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / extracellular space / extracellular region / 核質 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Lipoxygenase, vertebrates, PLAT domain / Lipoxygenase, mammalian / Lipoxygenase-1; domain 5 / Lipoxygenase-1; Domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #60 / PLAT/LH2 domain / Lipoxygenase, conserved site / Lipoxygenases iron-binding region signature 2. / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. ...Lipoxygenase, vertebrates, PLAT domain / Lipoxygenase, mammalian / Lipoxygenase-1; domain 5 / Lipoxygenase-1; Domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #60 / PLAT/LH2 domain / Lipoxygenase, conserved site / Lipoxygenases iron-binding region signature 2. / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. / Lipoxygenase-1 / リポキシゲナーゼ / Lipoxygenase, C-terminal / Lipoxigenase, C-terminal domain superfamily / リポキシゲナーゼ / Lipoxygenase iron-binding catalytic domain profile. / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain / PLAT domain profile. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Up-down Bundle / サンドイッチ / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Polyunsaturated fatty acid 5-lipoxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.74 Å
データ登録者Gilbert, N.C. / Rui, Z. / Neau, D.B. / Waight, M. / Bartlett, S.G. / Boeglin, W.E. / Brash, A.R. / Newcomer, M.E.
引用ジャーナル: Faseb J. / 年: 2012
タイトル: Conversion of human 5-lipoxygenase to a 15-lipoxygenase by a point mutation to mimic phosphorylation at Serine-663.
著者: Gilbert, N.C. / Rui, Z. / Neau, D.B. / Waight, M.T. / Bartlett, S.G. / Boeglin, W.E. / Brash, A.R. / Newcomer, M.E.
履歴
登録2011年12月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月15日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Arachidonate 5-lipoxygenase
A: Arachidonate 5-lipoxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,9524
ポリマ－158,8402
非ポリマー1122
水2,900161
1
B: Arachidonate 5-lipoxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,4762
ポリマ－79,4201
非ポリマー561
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: Arachidonate 5-lipoxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,4762
ポリマ－79,4201
非ポリマー561
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.191, 202.375, 76.986
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.91, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Arachidonate 5-lipoxygenase / アラキドン酸-5-リポキシゲナーゼ / 5-LO / 5-lipoxygenase


分子量: 79420.242 Da / 分子数: 2 / 変異: S663A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALOX5, LOG5 / プラスミド: pET 14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2(DE3)
参照: UniProt: P09917, アラキドン酸-5-リポキシゲナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細UNP ENTRY P09917 RESIDUES 41-45 (PRO PHE TYR ASN ASP) WERE DELETED AND REPLACED WITH RESIDUES GS(GLY SER)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.67 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 10% tacsimate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月26日
放射モノクロメーター: Fast monochromatic rotary beam shutters
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.74→49.35 Å / Num. all: 41057 / Num. obs: 41056 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID
2.74-2.961
2.97-3.31
3.31-3.811
3.82-4.671
4.68-6.571
6.58-49.351

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
xia2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.74→41.468 Å / SU ML: 0.77 / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 24.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2384 2061 5.02 %2%
Rwork0.1829 ---
obs0.1858 41034 98.78 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 25.598 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0923 Å20 Å2-0.9769 Å2
2---1.4392 Å2-0 Å2
3---1.3468 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.74→41.468 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10918 0 2 161 11081
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00311214
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.66915226
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5034146
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051643
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021975
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.74-2.80370.34441540.29232468X-RAY DIFFRACTION96
2.8037-2.87380.3921120.28522560X-RAY DIFFRACTION96
2.8738-2.95150.35881320.26382549X-RAY DIFFRACTION98
2.9515-3.03830.28391260.23532567X-RAY DIFFRACTION97
3.0383-3.13640.31711110.22622581X-RAY DIFFRACTION98
3.1364-3.24840.27331450.20882647X-RAY DIFFRACTION99
3.2484-3.37840.27691400.19272581X-RAY DIFFRACTION99
3.3784-3.53210.25031290.17372620X-RAY DIFFRACTION99
3.5321-3.71820.21271640.15382600X-RAY DIFFRACTION100
3.7182-3.9510.20661410.14842618X-RAY DIFFRACTION100
3.951-4.25580.18941440.14452651X-RAY DIFFRACTION100
4.2558-4.68350.18071300.14252614X-RAY DIFFRACTION100
4.6835-5.360.20441370.14982635X-RAY DIFFRACTION100
5.36-6.74840.23051300.19052656X-RAY DIFFRACTION100
6.7484-41.47270.20821660.17742626X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -10.0883 Å / Origin y: -66.5464 Å / Origin z: -33.015 Å
111213212223313233
T-0.214 Å20.1721 Å20.058 Å2--0.3445 Å2-0.1279 Å2---0.1122 Å2
L0.1668 °20.0732 °2-0.0536 °2-0.2096 °2-0.1356 °2--0.1873 °2
S0.012 Å °0.0767 Å °0.0332 Å °-0.1596 Å °0.1203 Å °0.1898 Å °0.0154 Å °-0.2198 Å °0.1414 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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