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- PDB-3uux: Crystal structure of yeast Fis1 in complex with Mdv1 fragment con... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uux
タイトルCrystal structure of yeast Fis1 in complex with Mdv1 fragment containing N-terminal extension and coiled coil domains
要素
  • Mitochondria fission 1 protein
  • Mitochondrial division protein 1
キーワードAPOPTOSIS (アポトーシス) / Tetratricopeptide repeat / mitochondrial fission / mitochondria and cytoplasm
機能・相同性
機能・相同性情報


Class I peroxisomal membrane protein import / peroxisome organization / peroxisome fission / mitochondrial genome maintenance / mitochondrial fission / positive regulation of mitochondrial fission / ubiquitin binding / ペルオキシソーム / mitochondrial outer membrane / apoptotic process / ミトコンドリア
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #220 / Mitochondrial division protein 1 / Mitochondrial division protein 1 / Mitochondria fission 1 protein / Fis1, N-terminal tetratricopeptide repeat / Fis1, C-terminal tetratricopeptide repeat / Mitochondria fission protein Fis1, cytosolic domain / Fis1 N-terminal tetratricopeptide repeat / Fis1 C-terminal tetratricopeptide repeat / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #220 / Mitochondrial division protein 1 / Mitochondrial division protein 1 / Mitochondria fission 1 protein / Fis1, N-terminal tetratricopeptide repeat / Fis1, C-terminal tetratricopeptide repeat / Mitochondria fission protein Fis1, cytosolic domain / Fis1 N-terminal tetratricopeptide repeat / Fis1 C-terminal tetratricopeptide repeat / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Tetratricopeptide repeat domain / Helix non-globular / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Special / Αソレノイド / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial fission 1 protein / Mitochondrial division protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Zhang, Y. / Chan, N.C. / Gristick, H. / Chan, D.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Crystal structure of mitochondrial fission complex reveals scaffolding function for mitochondrial division 1 (mdv1) coiled coil.
著者: Zhang, Y. / Chan, N.C. / Ngo, H.B. / Gristick, H. / Chan, D.C.
履歴
登録2011年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月25日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitochondria fission 1 protein
B: Mitochondrial division protein 1
C: Mitochondria fission 1 protein
D: Mitochondrial division protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,5434
ポリマ－84,5434
非ポリマー00
水0
1
A: Mitochondria fission 1 protein
B: Mitochondrial division protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2712
ポリマ－42,2712
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3590 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area16220 Å2
手法PISA
2
C: Mitochondria fission 1 protein
D: Mitochondrial division protein 1

C: Mitochondria fission 1 protein
D: Mitochondrial division protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,5434
ポリマ－84,5434
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
Buried area13260 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area26250 Å2
手法PISA
3
A: Mitochondria fission 1 protein
B: Mitochondrial division protein 1

A: Mitochondria fission 1 protein
B: Mitochondrial division protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,5434
ポリマ－84,5434
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
Buried area12710 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area26900 Å2
手法PISA
4
C: Mitochondria fission 1 protein
D: Mitochondrial division protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2712
ポリマ－42,2712
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3930 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area15830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)174.676, 174.676, 167.301
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D
13B
23D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A5 - 127
2111C5 - 127
1121B225 - 290
2121D225 - 290
1131B146 - 160
2131D146 - 160

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質 Mitochondria fission 1 protein / Mitochondrial division protein 2


分子量: 15128.260 Da / 分子数: 2 / 断片: cytoplasmic portion / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: FIS1, MDV2, YIL065C / プラスミド: pBB75 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: P40515
#2: タンパク質 Mitochondrial division protein 1 / Mitochondria fission 2 protein


分子量: 27143.021 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal extension and coiled coil / Mutation: K215A, K216A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: MDV1, FIS2, GAG3, NET2, YJL112W, J0802 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: P47025

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.41 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.54M sodium citrate, 0.1M cacodylate, 4% acetonitrile, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月8日
放射モノクロメーター: Side-scattering cuberoot I-beam bent single crystal, asymetric cut 12.2 degrees
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.896→123.514 Å / Num. all: 11999 / Num. obs: 11999 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 14.5 % / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
3.9-4.118.10.5191.51367016920.51998.1
4.11-4.369.40.2413.21544816460.24199.9
4.36-4.66130.15452037915720.154100
4.66-5.0318.10.145.52593014330.14100
5.03-5.52180.1495.22430113490.149100
5.52-6.1717.90.145.52182512220.14100
6.17-7.1217.30.0898.41883210870.089100
7.12-8.7217.20.04315.5161039350.043100
8.72-12.3316.40.02922.3120837370.029100
12.33-19.80815.40.03319.650073260.03376.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å10 Å
Translation4 Å10 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.9→123.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / WRfactor Rfree: 0.2503 / WRfactor Rwork: 0.2399 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7906 / SU B: 37.203 / SU ML: 0.517 / SU Rfree: 0.7063 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.706 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT; IN THE INPUT U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 1178 9.8 %RANDOM
Rwork0.2695 ---
obs0.2709 11999 98.64 %-
all-12164 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 159.89 Å2 / Biso mean: 126.7367 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.9 Å20 Å2-0 Å2
2--6.9 Å2-0 Å2
3----13.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.9→123.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4076 0 0 0 4076
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0224139
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9441.9755600
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7085511
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.20725.228197
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.71515727
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.7231522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.130.2642
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0213106
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: TIGHT POSITIONAL / Weight position: 0.03

Ens-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
1A9820.04
2B5260.04
3B1090.03
LS精密化 シェル解像度: 3.896→3.997 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 72 -
Rwork0.332 707 -
all-779 -
obs-707 95.12 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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