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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3uqb | ||||||
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タイトル | Crystal structure of a SMT Fusion PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE with surface mutation D44G from Burkholderia pseudomallei complexed with FK506 | ||||||
要素 | Ubiquitin-like protein SMT3, Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase | ||||||
キーワード | Isomerase (異性化酵素) / protein binding (タンパク質) / SSGCID / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of transcription cofactors / セプチン / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins ...SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of transcription cofactors / セプチン / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / プロリルイソメラーゼ / condensed nuclear chromosome / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein tag activity / フォールディング / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) Burkholderia pseudomallei (類鼻疽菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
引用 | ジャーナル: Antimicrob.Agents Chemother. / 年: 2014 タイトル: A structural biology approach enables the development of antimicrobials targeting bacterial immunophilins. 著者: Begley, D.W. / Fox, D. / Jenner, D. / Juli, C. / Pierce, P.G. / Abendroth, J. / Muruthi, M. / Safford, K. / Anderson, V. / Atkins, K. / Barnes, S.R. / Moen, S.O. / Raymond, A.C. / Stacy, R. / ...著者: Begley, D.W. / Fox, D. / Jenner, D. / Juli, C. / Pierce, P.G. / Abendroth, J. / Muruthi, M. / Safford, K. / Anderson, V. / Atkins, K. / Barnes, S.R. / Moen, S.O. / Raymond, A.C. / Stacy, R. / Myler, P.J. / Staker, B.L. / Harmer, N.J. / Norville, I.H. / Holzgrabe, U. / Sarkar-Tyson, M. / Edwards, T.E. / Lorimer, D.D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3uqb.cif.gz | 92.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3uqb.ent.gz | 68.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3uqb.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uq/3uqb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uq/3uqb | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 22943.793 Da / 分子数: 1 / 断片: Q12306 residues 13-98, Q3JK38 residues 2-113 / 変異: D44G / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Fusion Protein 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母), (組換発現) Burkholderia pseudomallei (類鼻疽菌) 株: 1710b, S288c / 遺伝子: BURPS1710b_A0907, SMT3, YDR510W, D9719.15 / プラスミド: pET28-HisSMT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: Q12306, UniProt: Q3JK38, プロリルイソメラーゼ |
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#2: 化合物 | ChemComp-FK5 / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.25 % |
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結晶化 | 温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9 詳細: Internal tracking number 226421. PACT well B6. 0.1M MIB Buffer pH 9.0, 25.0% w/v PEG1500, 30% PEG400 Cryo. BUPSA.00130.A.D214 PD00190/6 23.7mg/ml, vapor diffusion, sitting drop, temperature ...詳細: Internal tracking number 226421. PACT well B6. 0.1M MIB Buffer pH 9.0, 25.0% w/v PEG1500, 30% PEG400 Cryo. BUPSA.00130.A.D214 PD00190/6 23.7mg/ml, vapor diffusion, sitting drop, temperature 290K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9774 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月16日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Si(220) Asymmetric cut single crystal プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.9774 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.9→38.5 Å / Num. all: 14561 / Num. obs: 14527 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.02 % / Biso Wilson estimate: 24.794 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 16.55 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 3UF8 解像度: 1.9→19.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 5.59 / SU ML: 0.094 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / ESU R: 0.159 / ESU R Free: 0.154 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 19.783 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.25 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 22.6918 Å / Origin y: 0.6483 Å / Origin z: 58.096 Å
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