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- PDB-3uem: Crystal structure of human PDI bb'a' domains -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uem
タイトルCrystal structure of human PDI bb'a' domains
要素Protein disulfide-isomeraseプロテインジスルフィドイソメラーゼ
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / Protein disulfide isomerase (プロテインジスルフィドイソメラーゼ) / thioredoxin-like domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / VLDL assembly / insulin processing / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / interleukin-23-mediated signaling pathway / LDL remodeling / thiol oxidase activity / プロテインジスルフィドイソメラーゼ / peptidyl-proline hydroxylation to 4-hydroxy-L-proline ...regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / VLDL assembly / insulin processing / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / interleukin-23-mediated signaling pathway / LDL remodeling / thiol oxidase activity / プロテインジスルフィドイソメラーゼ / peptidyl-proline hydroxylation to 4-hydroxy-L-proline / endoplasmic reticulum chaperone complex / protein folding in endoplasmic reticulum / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Chylomicron assembly / Interleukin-23 signaling / interleukin-12-mediated signaling pathway / cellular response to interleukin-7 / Interleukin-12 signaling / protein disulfide isomerase activity / Insulin processing / Detoxification of Reactive Oxygen Species / protein-disulfide reductase activity / positive regulation of cell adhesion / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / response to endoplasmic reticulum stress / Hedgehog ligand biogenesis / Post-translational protein phosphorylation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / メラノソーム / integrin binding / フォールディング / lamellipodium / actin binding / cellular response to hypoxia / positive regulation of viral entry into host cell / 細胞骨格 / protein heterodimerization activity / external side of plasma membrane / 小胞体 / focal adhesion / enzyme binding / 小胞体 / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
プロテインジスルフィドイソメラーゼ / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / チオレドキシン / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin ...プロテインジスルフィドイソメラーゼ / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / チオレドキシン / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(4S,5S)-1,2-DITHIANE-4,5-DIOL / プロテインジスルフィドイソメラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Yu, J. / Wang, C. / Huo, L. / Feng, W. / Wang, C.-C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2012
タイトル: Human protein-disulfide isomerase is a redox-regulated chaperone activated by oxidation of domain a'
著者: Wang, C. / Yu, J. / Huo, L. / Wang, L. / Feng, W. / Wang, C.-C.
履歴
登録2011年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月26日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein disulfide-isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9002
ポリマ-40,7481
非ポリマー1521
2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.585, 76.076, 79.656
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein disulfide-isomerase / プロテインジスルフィドイソメラーゼ / PDI / Cellular thyroid hormone-binding protein / Prolyl 4-hydroxylase subunit beta / p55


分子量: 40747.781 Da / 分子数: 1 / 断片: bb'a' domains / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P07237, プロテインジスルフィドイソメラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-D1D / (4S,5S)-1,2-DITHIANE-4,5-DIOL / 1,2-ジチアン-4β,5α-ジオ-ル


分子量: 152.235 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C4H8O2S2
#3: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.97 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 25%(w/v) PEG3350, 0.1M Tris-HCl, 0.2M ammonium acetate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→50 Å / Num. all: 17802 / Num. obs: 17802 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 30.3
反射 シェル解像度: 2.29→2.38 Å / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0110精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.29→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 17.744 / SU ML: 0.238 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.277 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28031 906 5.1 %RANDOM
Rwork0.22302 ---
obs0.22585 16845 99.23 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 55.355 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.37 Å20 Å20 Å2
2--0.86 Å20 Å2
3----1.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.29→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2839 0 8 144 2991
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0222944
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0441.9533979
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8495362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.12525.315143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.48115511
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.619157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2431
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212240
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2991.51789
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.55422886
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.63831155
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.0584.51090
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.293→2.353 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.392 77 -
Rwork0.309 1195 -
obs--97.17 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
116.43634.17490.991513.0469-12.801319.5173-0.0584-2.27841.12110.7383-0.15850.1282-0.9444-0.5160.21690.29060.1661-0.25670.2399-0.25760.2874-3.46053.9073-32.9595
26.78210.9766-1.61833.5914.21588.370.3179-0.1599-0.0272-0.0138-0.00990.4731-0.2997-0.3343-0.3080.15680.0669-0.0220.17760.07770.22760.0888-0.0196-24.1521
37.56141.0953-2.61766.3115-0.71639.43750.0527-0.17320.14960.1440.2901-0.16830.1040.5597-0.34280.17420.0589-0.03730.1721-0.00390.16527.725-0.0262-22.1714
46.68130.739-1.43199.05451.33699.23390.159-0.1371-0.72130.2430.0639-0.07330.78740.385-0.22290.17250.1238-0.0680.20590.02730.21367.4978-5.8482-22.6742
58.9344-0.4181-4.94839.9896-0.477518.06120.2494-0.32620.81320.34560.1033-0.1292-1.09490.325-0.35270.3432-0.00940.13380.08480.00180.26074.751110.4148-17.2889
65.46622.0374-6.01827.1626-4.612214.55960.5706-0.1314-0.0291.3496-0.1638-0.6708-0.78710.7122-0.40690.23620.0312-0.03460.1927-0.01390.05977.88752.3064-14.1236
78.075-0.5206-7.02386.97711.877919.96910.23-0.4020.15481.26590.1565-0.89730.26782.2979-0.38650.1810.0915-0.23470.2990.01150.105513.5205-3.8777-13.285
89.562112.1497-9.796421.3023-14.75213.82940.23261.0505-0.0058-0.302-0.41830.108-0.0871-0.45370.18570.4620.1767-0.140.3857-0.05830.10214.2058-14.1204-5.3783
938.4667.21230.9469.41330.2018-3.1429-0.63273.9265-0.8315-1.77110.5069-0.51430.27570.54340.12580.5457-0.05520.01210.7338-0.02470.11619.756-21.2654-4.4265
1011.43172.52690.595410.57863.57597.4786-0.0207-0.97090.63271.3956-0.55391.23030.0595-1.03320.57460.4224-0.12680.02720.3497-0.04010.09290.1845-13.506710.0085
118.86642.52734.01389.62913.62013.4740.21-0.2112-0.08240.3215-0.15910.56160.0754-0.3966-0.05090.3642-0.1371-0.10980.26470.04430.05882.3409-21.49655.3834
125.1763-0.27811.070111.6711.9816.67710.3714-0.5084-0.33341.4870.025-0.15810.8842-0.6929-0.39640.5087-0.289-0.17590.37820.13760.0926.7554-22.70413.2748
1313.0847-3.01411.941511.10661.75091.5667-0.1644-0.3548-0.33292.03220.5042-1.67920.28220.0065-0.33970.5888-0.1944-0.35330.19640.03530.253916.7697-18.792213.9148
149.77366.84145.676624.099.404914.69440.445-0.9137-0.34061.4844-0.65020.83350.4405-1.12310.20520.0533-0.0287-0.09010.1170.16290.06354.1659-48.256412.4397
157.1501-3.13434.99214.8817-3.60827.4336-0.1130.1396-0.25190.4502-0.0108-0.2984-0.04170.14830.12380.14820.0149-0.09850.16390.00420.198410.1525-47.08725.9574
1616.1207-13.32898.788111.1089-7.67227.89710.82270.3057-1.2007-0.7145-0.00380.3991.34220.4298-0.81890.17720.136-0.23560.1415-0.20740.33227.4187-57.2187-1.4824
176.2721-9.12360.79717.89432.49935.4543-0.16020.0617-0.09070.62270.2051-0.45870.0430.5415-0.0450.15280.0105-0.08270.22630.00620.21648.2451-45.51845.7167
185.0465-3.84210.77315.2612-2.8774.1893-0.07591.17130.15620.6573-0.5121-0.9153-0.30851.28110.58790.0376-0.0159-0.1570.4279-0.00320.276416.2536-42.79832.8039
195.7680.1476-0.82168.7724-0.504317.3182-0.21491.4572-0.7037-1.74740.6873-1.9662-0.60790.9865-0.47240.2440.15390.13820.7261-0.20980.421915.9614-50.3941-5.659
2011.1273-13.71740.09045.8789-1.139328.04170.33131.29350.5337-1.8145-0.0156-0.97021.04553.8051-0.31570.17530.3972-0.21670.892-0.27590.559120.7375-54.421-6.0384
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A119 - 131
2X-RAY DIFFRACTION2A132 - 150
3X-RAY DIFFRACTION3A151 - 170
4X-RAY DIFFRACTION4A171 - 189
5X-RAY DIFFRACTION5A190 - 198
6X-RAY DIFFRACTION6A199 - 208
7X-RAY DIFFRACTION7A209 - 227
8X-RAY DIFFRACTION8A228 - 246
9X-RAY DIFFRACTION9A247 - 255
10X-RAY DIFFRACTION10A256 - 279
11X-RAY DIFFRACTION11A280 - 306
12X-RAY DIFFRACTION12A307 - 337
13X-RAY DIFFRACTION13A338 - 353
14X-RAY DIFFRACTION14A354 - 369
15X-RAY DIFFRACTION15A370 - 400
16X-RAY DIFFRACTION16A401 - 419
17X-RAY DIFFRACTION17A420 - 431
18X-RAY DIFFRACTION18A432 - 451
19X-RAY DIFFRACTION19A452 - 468
20X-RAY DIFFRACTION20A469 - 478

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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