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- PDB-4eyv: Crystal structure of Cyclophilin A like protein from Piriformospo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4eyv
タイトルCrystal structure of Cyclophilin A like protein from Piriformospora indica
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
キーワードISOMERASE / Cyclophilin motif / Fungus / salt tolerance
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclosporin A binding / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / protein folding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Piriformospora indica (菌類)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Bhatt, H. / Pal, R.K. / Tuteja, N. / Bhavesh, N.S.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2013
タイトル: Structure of RNA-interacting Cyclophilin A-like protein from Piriformospora indica that provides salinity-stress tolerance in plants
著者: Trivedi, D.K. / Bhatt, H. / Pal, R.K. / Tuteja, R. / Garg, B. / Johri, A.K. / Bhavesh, N.S. / Tuteja, N.
履歴
登録2012年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月14日Group: Structure summary
改定 1.22013年10月30日Group: Database references
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
C: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,90618
ポリマ－54,4243
非ポリマー48115
水9,404522
1
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2736
ポリマ－18,1411
非ポリマー1315
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3687
ポリマ－18,1411
非ポリマー2266
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2665
ポリマ－18,1411
非ポリマー1244
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.252, 144.108, 110.735
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-422-

HOH

21B-460-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: VAL / Beg label comp-ID: VAL / End auth comp-ID: GLY / End label comp-ID: GLY / Refine code: 2 / Auth seq-ID: 6 - 162 / Label seq-ID: 9 - 165

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC

-
要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase


分子量: 18141.471 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Piriformospora indica (菌類) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C6KGV3, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 522 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: 0.056 M Sodium phosphate monobasic monohydrate, 1.344 M Potassium phosphate dibasic, pH 8.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年1月11日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→27.03 Å / Num. obs: 68106

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AutoBuild位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3k0n

3k0n


解像度: 1.97→27.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / WRfactor Rfree: 0.1854 / WRfactor Rwork: 0.162 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8843 / SU B: 2.229 / SU ML: 0.063 / SU R Cruickshank DPI: 0.0982 / SU Rfree: 0.0961 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.098 / ESU R Free: 0.096 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1826 3444 5.1 %RANDOM
Rwork0.1588 ---
obs0.1601 68106 99.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 72.37 Å2 / Biso mean: 29.5402 Å2 / Biso min: 18.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.1 Å20 Å20 Å2
2--1.93 Å20 Å2
3----0.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.97→27.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3732 0 19 522 4273
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0320.0223989
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2821.9355427
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.515532
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.03925.027187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.90415688
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.6741515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2040.2593
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0213074
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3731.52466
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.21324012
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.52931523
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.864.51390
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A615TIGHT POSITIONAL0.060.05
2B615TIGHT POSITIONAL0.080.05
3C615TIGHT POSITIONAL0.050.05
1A524MEDIUM POSITIONAL0.10.5
2B524MEDIUM POSITIONAL0.110.5
3C524MEDIUM POSITIONAL0.140.5
1A615TIGHT THERMAL0.640.5
2B615TIGHT THERMAL0.850.5
3C615TIGHT THERMAL1.070.5
1A524MEDIUM THERMAL0.532
2B524MEDIUM THERMAL0.672
3C524MEDIUM THERMAL0.782
LS精密化 シェル解像度: 1.972→2.023 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 244 -
Rwork0.23 4729 -
all-4973 -
obs--99.58 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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