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- PDB-3syj: Crystal structure of the Haemophilus influenzae Hap adhesin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3syj
タイトルCrystal structure of the Haemophilus influenzae Hap adhesin
要素Adhesion and penetration protein autotransporter
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / Bacterial aggregation and biofilm formation / self-associating autotransporter (SAAT) / oligomerization (オリゴマー) / beta helix fold / membrane (生体膜)
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / cell outer membrane / membrane => GO:0016020 / ペリプラズム / 細胞接着 / serine-type endopeptidase activity / 細胞膜 / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Pertactin, central region / Pertactin / Pectate Lyase C-like - #20 / Peptidase S6, IgA endopeptidase / Peptidase family S6 domain / Immunoglobulin A1 protease / Peptidase family S6 domain profile. / Outer membrane autotransporter barrel / Autotransporter beta-domain / Autotransporter beta-domain profile. ...Pertactin, central region / Pertactin / Pectate Lyase C-like - #20 / Peptidase S6, IgA endopeptidase / Peptidase family S6 domain / Immunoglobulin A1 protease / Peptidase family S6 domain profile. / Outer membrane autotransporter barrel / Autotransporter beta-domain / Autotransporter beta-domain profile. / Autotransporter beta-domain / Autotransporter beta-domain superfamily / Autotransporter, pectate lyase C-like domain superfamily / Thrombin, subunit H - #120 / Pectate Lyase C-like / Pectin lyase fold/virulence factor / 3 Solenoid / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Thrombin, subunit H / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adhesion and penetration protein autotransporter
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Meng, G.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of the Haemophilus influenzae Hap adhesin reveals an intercellular oligomerization mechanism for bacterial aggregation
著者: Meng, G. / Spahich, N. / Kenjale, R. / Waksman, G. / St Geme III, J.W.
履歴
登録2011年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月3日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adhesion and penetration protein autotransporter


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,1391
ポリマ－112,1391
非ポリマー00
水14,106783
1
A: Adhesion and penetration protein autotransporter

A: Adhesion and penetration protein autotransporter


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)224,2772
ポリマ－224,2772
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_465x-1/2,-y+3/2,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.410, 137.200, 209.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The second HapS of the biological assembly mediated by the C-terminal SAAT domain is generated alone the p21 a-axis. The crystal packing reveals a remarkable oligomerization of (HapS-HapS)n related by a crystallographic two-fold screw axis (i.e. p21 a-axis), perpendicular to the axis of the helix.

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要素

#1: タンパク質 Adhesion and penetration protein autotransporter / Hap adhesin / Adhesion and penetration protein / Adhesion and penetration protein translocator


分子量: 112138.531 Da / 分子数: 1 / 断片: Hap passenger domain (HapS), UNP residues 26-1036 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
株: DB117 / 遺伝子: hap / プラスミド: pJS106 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P45387, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 783 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.66 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 100mM sodium citrate, 14% (w/v) PEG 4000, 100mM ammonium sulfate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月14日
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→68.6 Å / Num. obs: 60596 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 31.8 Å2 / Rsym value: 0.135 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 2.8 % / Rsym value: 0.588 / % possible all: 89

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 3H09 and 2WXR

3h09

2wxr


解像度: 2.2→68.6 Å / SU ML: 0.31 / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 22.55 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2258 5174 5.1 %RANDOM
Rwork0.1865 ---
obs0.1885 60596 86.68 %-
all-60596 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.408 Å2 / ksol: 0.354 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.8455 Å2-0 Å20 Å2
2---5.9874 Å2-0 Å2
3---4.1419 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→68.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7185 0 0 783 7968
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0057337
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9189928
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.6872640
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061073
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031320
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.2250.31351120.31311983X-RAY DIFFRACTION54
2.225-2.25120.34641150.33192154X-RAY DIFFRACTION59
2.2512-2.27860.39631590.32522272X-RAY DIFFRACTION61
2.2786-2.30750.3281580.29352446X-RAY DIFFRACTION66
2.3075-2.33790.32241220.27872537X-RAY DIFFRACTION69
2.3379-2.36990.30941240.28372677X-RAY DIFFRACTION73
2.3699-2.40370.29691390.26532930X-RAY DIFFRACTION78
2.4037-2.43960.321710.26653066X-RAY DIFFRACTION81
2.4396-2.47780.28391750.25273052X-RAY DIFFRACTION84
2.4778-2.51840.31511560.23633249X-RAY DIFFRACTION88
2.5184-2.56180.2861520.22843356X-RAY DIFFRACTION89
2.5618-2.60840.2561760.23353328X-RAY DIFFRACTION90
2.6084-2.65860.29241620.21613290X-RAY DIFFRACTION90
2.6586-2.71280.29151660.20643438X-RAY DIFFRACTION92
2.7128-2.77180.26261870.20223419X-RAY DIFFRACTION92
2.7718-2.83630.22171850.20263410X-RAY DIFFRACTION93
2.8363-2.90720.22482140.19963464X-RAY DIFFRACTION94
2.9072-2.98580.22471870.19153534X-RAY DIFFRACTION94
2.9858-3.07370.24132090.19183402X-RAY DIFFRACTION94
3.0737-3.17290.22822030.17733615X-RAY DIFFRACTION95
3.1729-3.28630.23471510.17143521X-RAY DIFFRACTION96
3.2863-3.41790.21731890.15153633X-RAY DIFFRACTION96
3.4179-3.57340.17392320.13563507X-RAY DIFFRACTION97
3.5734-3.76180.15772210.13463597X-RAY DIFFRACTION97
3.7618-3.99750.17691880.13063553X-RAY DIFFRACTION97
3.9975-4.30610.15891970.1243564X-RAY DIFFRACTION97
4.3061-4.73930.15151890.11893590X-RAY DIFFRACTION97
4.7393-5.42490.17371840.133558X-RAY DIFFRACTION97
5.4249-6.83380.17041780.16213600X-RAY DIFFRACTION95
6.8338-68.63330.21161730.18153551X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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