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- PDB-3pw8: The Phenylacetyl-CoA monooxygenase PaaAC subcomplex with acetyl-CoA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pw8
タイトルThe Phenylacetyl-CoA monooxygenase PaaAC subcomplex with acetyl-CoA
要素
  • Phenylacetic acid degradation protein paaA
  • Phenylacetic acid degradation protein paaC
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / protein-protein complex / ferritin-like fold / bacterial multicomponent monooxygenase / structural genomics (構造ゲノミクス) / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative / BSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


phenylacetyl-CoA 1,2-epoxidase / phenylacetyl-CoA 1,2-epoxidase complex / phenylacetyl-CoA 1,2-epoxidase activity / phenylacetate catabolic process / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
1,2-phenylacetyl-CoA epoxidase, subunit A / 1,2-phenylacetyl-CoA epoxidase, subunit C / 1,2-phenylacetyl-CoA epoxidase, subunit A/C / Phenylacetic acid catabolic protein / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / フェリチン / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / 1,2-phenylacetyl-CoA epoxidase, subunit A / 1,2-phenylacetyl-CoA epoxidase, subunit C
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.97 Å
データ登録者Cygler, M. / Grishin, A.M. / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative (BSGI)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural and Functional Studies of the Escherichia coli Phenylacetyl-CoA Monooxygenase Complex.
著者: Grishin, A.M. / Ajamian, E. / Tao, L. / Zhang, L. / Menard, R. / Cygler, M.
履歴
登録2010年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phenylacetic acid degradation protein paaC
B: Phenylacetic acid degradation protein paaC
C: Phenylacetic acid degradation protein paaA
D: Phenylacetic acid degradation protein paaA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,4156
ポリマ－129,7964
非ポリマー1,6192
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13980 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area41270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.796, 122.796, 153.756
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D
13C
23D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASNASNTRPTRP2AA2 - 24813 - 259
21ASNASNTRPTRP2BB2 - 24813 - 259
12THRTHRLYSLYS2CC2 - 3024 - 304
22THRTHRLYSLYS2DD2 - 3024 - 304
13ACOACOACOACO1CE310
23ACOACOACOACO1DF310

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質 Phenylacetic acid degradation protein paaC / Phenylacetyl-CoA ring 1 / 2-epoxidase PaaC


分子量: 29109.629 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 substr. MG1655 / 遺伝子: b1390, JW1385, paaC, ydbP / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P76079, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; ...参照: UniProt: P76079, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; NADHまたはNADPHを片方の電子供与体とし、1つの酸素原子を取り込む
#2: タンパク質 Phenylacetic acid degradation protein paaA / Phenylacetyl-CoA ring 1 / 2-epoxidase PaaA


分子量: 35788.535 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 substr. MG1655 / 遺伝子: b1388, JW1383, paaA, ydbO / プラスミド: pRSFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P76077, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; ...参照: UniProt: P76077, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; NADHまたはNADPHを片方の電子供与体とし、1つの酸素原子を取り込む
#3: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略) / アセチルCoA


分子量: 809.571 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.29 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100 mM sodium citrate, 15% PEG6000, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 77.2 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月24日
放射モノクロメーター: DCM with cryo-cooled 1st crystal sagitally bent 2nd crystal followed by vertically focusing mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.97→46.17 Å / Num. obs: 27887 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obs% possible all
2.97-3.026.30.68199.6
3.02-3.086.30.54699.6
3.08-3.146.30.51199.9
3.14-3.26.30.44299.7
3.2-3.276.30.36699.4
3.27-3.346.30.30199.3
3.34-3.436.40.26699.5
3.43-3.526.30.22499.5
3.52-3.626.30.19199.5
3.62-3.746.30.18999.2
3.74-3.886.30.1699.1
3.88-4.036.30.1499.3
4.03-4.216.30.11599
4.21-4.446.30.09898.9
4.44-4.716.30.08498.9
4.71-5.086.30.08898.8
5.08-5.596.30.11998.4
5.59-6.396.20.1198
6.39-8.056.20.06497.6
8.05-505.90.03496.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータスケーリング
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3PVT

3pvt


解像度: 2.97→46.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.869 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.453 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25916 1403 5 %RANDOM
Rwork0.20646 ---
obs0.20906 26487 98.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.295 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.38 Å2-1.19 Å20 Å2
2---2.38 Å20 Å2
3---3.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.97→46.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8686 0 102 0 8788
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0228984
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1991.9512191
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.96251092
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.80324.074459
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.806151475
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0231573
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.21298
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0216965
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4631.55444
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.90128659
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.26933540
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2634.53532
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A988TIGHT POSITIONAL0.140.05
1A933MEDIUM POSITIONAL0.260.5
1A988TIGHT THERMAL0.270.5
1A933MEDIUM THERMAL0.432
2C1204TIGHT POSITIONAL0.030.05
2C1165MEDIUM POSITIONAL0.150.5
2C1204TIGHT THERMAL0.050.5
2C1165MEDIUM THERMAL0.062
3C51TIGHT POSITIONAL0.290.05
3C51TIGHT THERMAL0.090.5
LS精密化 シェル解像度: 2.97→3.047 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 104 -
Rwork0.298 1910 -
obs--97.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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