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万見
- PDB-3obs: Crystal structure of Tsg101 UEV domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3obs
タイトルCrystal structure of Tsg101 UEV domain
要素Tumor susceptibility gene 101 proteinTSG101
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Protein Transprot / Ubiquitin Binding (ユビキチン)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of viral budding via host ESCRT complex / positive regulation of ubiquitin-dependent endocytosis / extracellular transport / ESCRT I complex / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / regulation of extracellular exosome assembly / ウイルス排出 / regulation of MAP kinase activity / exosomal secretion / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway ...positive regulation of viral budding via host ESCRT complex / positive regulation of ubiquitin-dependent endocytosis / extracellular transport / ESCRT I complex / negative regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / regulation of extracellular exosome assembly / ウイルス排出 / regulation of MAP kinase activity / exosomal secretion / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / membrane fission / positive regulation of exosomal secretion / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / Flemming body / virion binding / endosome to lysosome transport / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / viral budding via host ESCRT complex / autophagosome maturation / viral release from host cell / keratinocyte differentiation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / エンドソーム / HCMV Late Events / ubiquitin binding / regulation of cell growth / オートファジー / Late endosomal microautophagy / protein modification process / Budding and maturation of HIV virion / calcium-dependent protein binding / transcription corepressor activity / late endosome / late endosome membrane / early endosome membrane / エンドソーム / endosome membrane / regulation of cell cycle / エンドソーム / 細胞周期 / 細胞分裂 / negative regulation of cell population proliferation / 中心体 / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / 核小体 / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / DNA binding / extracellular exosome / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Steadiness box (SB) domain / Vps23 core domain / Steadiness box (SB) domain profile. / Ubiquitin E2 variant, N-terminal / UEV domain / UEV domain profile. / ESCRT assembly domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues ...Steadiness box (SB) domain / Vps23 core domain / Steadiness box (SB) domain profile. / Ubiquitin E2 variant, N-terminal / UEV domain / UEV domain profile. / ESCRT assembly domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor susceptibility gene 101 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Im, Y.J. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Crystallographic and Functional Analysis of the ESCRT-I /HIV-1 Gag PTAP Interaction.
著者: Im, Y.J. / Kuo, L. / Ren, X. / Burgos, P.V. / Zhao, X.Z. / Liu, F. / Burke, T.R. / Bonifacino, J.S. / Freed, E.O. / Hurley, J.H.
履歴
登録2010年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor susceptibility gene 101 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5011
ポリマ－16,5011
非ポリマー00
水3,909217
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.571, 45.502, 50.205
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.28, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Tumor susceptibility gene 101 protein / TSG101 / ESCRT-I complex subunit TSG101


分子量: 16501.195 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal UEV domain (UNP residues 2 to 145) / 変異: 43VFNDGS48 -> GTG / 由来タイプ: 組換発現
詳細: to improve the crystallization properies, residues 43-49 in the beta1-beta2 loop were mutated to Gly-Thr-Gly
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TSG101, Tsg101 / プラスミド: pGST2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Star / 参照: UniProt: Q99816
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ENGINEERED MUTATION 43VFNDGS48 -> GTG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.26 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES-NaOH (pH 7.5), 25% PEG 3350, 0.2M Sodium Nitrate , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月9日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. all: 22608 / Num. obs: 22570 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 12.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 47.5
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Mean I/σ(I) obs: 25.3 / Num. unique all: 1130 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2F0R

2f0r


解像度: 1.5→32.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 600106.44 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 1135 5 %RANDOM
Rwork0.215 ---
all0.22 23649 --
obs0.215 22514 97.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.2413 Å2 / ksol: 0.381544 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 15.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.79 Å20 Å20.29 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.83 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.2 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.06 Å-0.04 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→32.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1120 0 0 217 1337
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.228 183 4.9 %
Rwork0.21 3544 -
obs--96.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater_rep.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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