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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3o1f | ||||||
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タイトル | P1 crystal form of E. coli ClpS at 1.4 A resolution | ||||||
要素 | (ATP-dependent Clp protease adapter protein clpS) x 2 | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / adaptor | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 molecular function inhibitor activity / protein catabolic process / peptidase activity / response to heat / protein-folding chaperone binding / タンパク質分解 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å | ||||||
データ登録者 | Roman-Hernandez, G. / Hou, J.Y. / Grant, R.A. / Sauer, R.T. / Baker, T.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2011 タイトル: The ClpS Adaptor Mediates Staged Delivery of N-End Rule Substrates to the AAA+ ClpAP Protease. 著者: Roman-Hernandez, G. / Hou, J.Y. / Grant, R.A. / Sauer, R.T. / Baker, T.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3o1f.cif.gz | 78.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3o1f.ent.gz | 63 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3o1f.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o1/3o1f ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o1/3o1f | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 9305.767 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 26-106 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: clpS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D3QP81, UniProt: P0A8Q6*PLUS |
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#2: タンパク質 | 分子量: 9289.767 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 26-106 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: clpS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D3QP81, UniProt: P0A8Q6*PLUS |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.13 % |
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結晶化 | 温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: 0.2M Ammonium Formate, 20% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, pH 7, temperature 300K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年1月19日 / 詳細: Varimax-HR | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Varimax-HR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.4→50 Å / Num. all: 23654 / Num. obs: 23654 / % possible obs: 82.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.036 / Χ2: 1.003 / Net I/σ(I): 17.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.4→22.488 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8593 / SU ML: 0.22 / σ(F): 2.03 / 位相誤差: 21.39 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.018 Å2 / ksol: 0.382 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 56.12 Å2 / Biso mean: 17.85 Å2 / Biso min: 6.72 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.4→22.488 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8
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