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- PDB-3n43: Crystal structures of the mature envelope glycoprotein complex (t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n43
タイトルCrystal structures of the mature envelope glycoprotein complex (trypsin cleavage) of Chikungunya virus.
要素
  • E1 envelope glycoprotein
  • E2 envelope glycoprotein
  • E3 envelope glycoprotein
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / IMMATURE HETERODIMER / ALPHAVIRUS / RECEPTOR BINDING (受容体) / MEMBRANE FUSION
機能・相同性
機能・相同性情報


T=4 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / タンパク質分解 ...T=4 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / タンパク質分解 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Helix Hairpins - #2230 / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein, A domain / Tick-borne Encephalitis virus Glycoprotein, domain 1 / Tick-borne Encephalitis virus Glycoprotein; domain 1 / Immunoglobulin-like - #350 / Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein ...Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Helix Hairpins - #2230 / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein, A domain / Tick-borne Encephalitis virus Glycoprotein, domain 1 / Tick-borne Encephalitis virus Glycoprotein; domain 1 / Immunoglobulin-like - #350 / Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Helix Hairpins / Immunoglobulin E-set / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸塩 / Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Chikungunya virus (チクングニヤウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.58 Å
データ登録者Voss, J. / Vaney, M.C. / Duquerroy, S. / Rey, F.A.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: Glycoprotein organization of Chikungunya virus particles revealed by X-ray crystallography.
著者: James E Voss / Marie-Christine Vaney / Stéphane Duquerroy / Clemens Vonrhein / Christine Girard-Blanc / Elodie Crublet / Andrew Thompson / Gérard Bricogne / Félix A Rey /
要旨: Chikungunya virus (CHIKV) is an emerging mosquito-borne alphavirus that has caused widespread outbreaks of debilitating human disease in the past five years. CHIKV invasion of susceptible cells is ...Chikungunya virus (CHIKV) is an emerging mosquito-borne alphavirus that has caused widespread outbreaks of debilitating human disease in the past five years. CHIKV invasion of susceptible cells is mediated by two viral glycoproteins, E1 and E2, which carry the main antigenic determinants and form an icosahedral shell at the virion surface. Glycoprotein E2, derived from furin cleavage of the p62 precursor into E3 and E2, is responsible for receptor binding, and E1 for membrane fusion. In the context of a concerted multidisciplinary effort to understand the biology of CHIKV, here we report the crystal structures of the precursor p62-E1 heterodimer and of the mature E3-E2-E1 glycoprotein complexes. The resulting atomic models allow the synthesis of a wealth of genetic, biochemical, immunological and electron microscopy data accumulated over the years on alphaviruses in general. This combination yields a detailed picture of the functional architecture of the 25 MDa alphavirus surface glycoprotein shell. Together with the accompanying report on the structure of the Sindbis virus E2-E1 heterodimer at acidic pH (ref. 3), this work also provides new insight into the acid-triggered conformational change on the virus particle and its inbuilt inhibition mechanism in the immature complex.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Structure and interactions at the viral surface of the envelope protein E1 of Semliki Forest virus.
著者: Roussel, A. / Lescar, J. / Vaney, M.C. / Wengler, G. / Rey, F.A.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 2004
タイトル: Conformational change and protein-protein interactions of the fusion protein of Semliki Forest virus.
著者: Gibbons, D.L. / Vaney, M.C. / Roussel, A. / Vigouroux, A. / Reilly, B. / Lepault, J. / Kielian, M. / Rey, F.A.
#3: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2001
タイトル: The Fusion glycoprotein shell of Semliki Forest virus: an icosahedral assembly primed for fusogenic activation at endosomal pH.
著者: Lescar, J. / Roussel, A. / Wien, M.W. / Navaza, J. / Fuller, S.D. / Wengler, G. / Rey, F.A.
#4: ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural Changes of Envelope Proteins During Alphavirus Fusion.
著者: Li, L. / Jose, J. / Xiang, Y. / Kuhn, R.J. / Rossmann, M.G.
履歴
登録2010年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 envelope glycoprotein
B: E2 envelope glycoprotein
F: E1 envelope glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,1326
ポリマ－98,4283
非ポリマー7053
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7810 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area37100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.406, 90.812, 179.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABF

#1: タンパク質 E3 envelope glycoprotein


分子量: 7470.737 Da / 分子数: 1 / 断片: polyprotein fragment residues 268-318 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chikungunya virus (チクングニヤウイルス)
株: 05-115 / プラスミド: pMRBiP/V5 HisA / 細胞株 (発現宿主): SCHNEIDER 2
発現宿主: Drosophila Melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q1H8W5
#2: タンパク質 E2 envelope glycoprotein


分子量: 40600.785 Da / 分子数: 1 / 断片: polyprotein fragment residues 332-667 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chikungunya virus (チクングニヤウイルス)
株: 05-115 / プラスミド: pMRBiP/V5 HisA / 細胞株 (発現宿主): SCHNEIDER 2
発現宿主: Drosophila Melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q1H8W5
#3: タンパク質 E1 envelope glycoprotein


分子量: 50356.223 Da / 分子数: 1 / 断片: polyprotein fragment residues 810-1200 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chikungunya virus (チクングニヤウイルス)
株: 05-115 / プラスミド: pMRBiP/V5 HisA / 細胞株 (発現宿主): SCHNEIDER 2
発現宿主: Drosophila Melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q1H8W5

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糖 , 2種, 2分子

#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAca1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a2122h-1a_1-5_2*NCC/3=O]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 154分子

#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE RESIDUES ARE PART OF THE LINKER BETWEEN P AND F CHAINS. LINKER WAS CLEAVED BY CHYMOTRYPSIN ...THE RESIDUES ARE PART OF THE LINKER BETWEEN P AND F CHAINS. LINKER WAS CLEAVED BY CHYMOTRYPSIN BEFORE CRYSTALLIZATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.12 %
結晶化温度: 293 K / pH: 7
詳細: 8-12% PEG4K, 100mM NaAcetate, 100mM Hepes pH7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月19日
詳細: ONE PAIR OF (300X40X15) MM3 LONG PT COATED SI MIRROR, 260MM USABLE, IN A KIRKPATRICK-BAEZ GEOMETRY
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.58→89.72 Å / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 47.71 Å2 / Rsym value: 0.129 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.6→2.73 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.31 / % possible all: 93.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.9.3精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: P62E1 ENVELOPE GLYCOPROTEINS FROM CHIKUNGUNYA VIRUS

解像度: 2.58→44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.867 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.862 / SU R Cruickshank DPI: 0.693 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 1525 5.05 %RANDOM
Rwork0.245 ---
obs0.246 30189 97.8 %-
all-35436 --
原子変位パラメータBiso mean: 45.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.5439 Å20 Å20 Å2
2--11.5921 Å20 Å2
3----12.136 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.58→44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6039 0 46 153 6238
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0076261HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.918545HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2066SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes147HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes910HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6261HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.59
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.96
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion842SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6330SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.58→2.67 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2536 145 5.88 %
Rwork0.2698 2323 -
all0.2689 2468 -
obs--97.78 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2667-0.79231.0871.1776-0.700700.00510.02830.0181-0.0293-0.01610.04-0.0057-0.04010.0109-0.1070.0107-0.0979-0.00750.0390.1889-56.3158-13.8192-35.7624
22.03461.93890.41174.90021.51760.1571-0.0117-0.0540.08910.5497-0.13070.40310.096-0.02660.14240.0498-0.05140.155-0.2137-0.0112-0.1004-35.9239-15.9275-17.5114
37.22120.5172-1.42190.24030.66990.7213-0.00070.1029-0.1125-0.08480.0021-0.04610.1839-0.0084-0.0014-0.0922-0.11480.0136-0.06020.05460.0305-50.1099-45.3983-31.6891
43.0112-1.06221.6851.48032.5252.94730.0064-0.16960.01360.1867-0.0069-0.0692-0.00560.07150.0005-0.0331-0.0711-0.1466-0.11180.01210.01-4.113513.213-9.1537
50.49551.19860.21262.1520.13760.6653-0.01780.0914-0.072-0.07540.00630.0603-0.0048-0.00590.0114-0.0485-0.0168-0.0164-0.03140.0170.0253-12.774536.1377-28.2726
60.06051.4476-0.72315.38821.42233.43890.02330.03960.0148-0.0655-0.0044-0.1009-0.1068-0.0101-0.0189-0.14810.002-0.0477-0.07830.00240.0403-18.39781.425-33.9163
71.59881.12921.10593.12691.15031.23250.0198-0.0535-0.0363-0.0710.0170.0516-0.0229-0.0277-0.0368-0.08460.00630.0243-0.0295-0.0127-0.0402-30.1594-28.9365-36.7474
80.0003-0.18220.62820.0361-0.38160-0.0044-0.01880.04130.00540.0024-0.0182-0.03110.0080.0020.02310.0198-0.04330.00380.0077-0.0359-14.616159.857-26.8129
91.29280.18691.84081.0546-1.19025.76210.0191-0.0395-0.0240.0683-0.0083-0.0397-0.20650.1134-0.01080.0311-0.1048-0.0848-0.15440.0057-0.1273-2.07449.2301-9.2927
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{A|7:57}
2X-RAY DIFFRACTION2{B|7:169 233:268}
3X-RAY DIFFRACTION3{B|170:232}
4X-RAY DIFFRACTION4{B|269:342}
5X-RAY DIFFRACTION5{F|-1-39 127:171 255:281}
6X-RAY DIFFRACTION6{F|40:51 111:126 172:216 238:254}
7X-RAY DIFFRACTION7{F|52:110 217:237}
8X-RAY DIFFRACTION8{F|282:293}
9X-RAY DIFFRACTION9{F|294:391}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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