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- PDB-3mdj: ER Aminopeptidase, ERAP1, Bound to the Zinc Aminopeptidase Inhibi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mdj
タイトルER Aminopeptidase, ERAP1, Bound to the Zinc Aminopeptidase Inhibitor, Bestatin
要素Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1ERAP1
キーワードHydrolase/Hydrolase Inhibitor / aminopeptidase / Zn binding protein / ER / Hydrolase-Hydrolase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-1, type II receptor binding / interleukin-6 receptor binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / metalloexopeptidase activity / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / peptide catabolic process / regulation of innate immune response / fat cell differentiation / metalloaminopeptidase activity / membrane protein ectodomain proteolysis ...interleukin-1, type II receptor binding / interleukin-6 receptor binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / metalloexopeptidase activity / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / peptide catabolic process / regulation of innate immune response / fat cell differentiation / metalloaminopeptidase activity / membrane protein ectodomain proteolysis / aminopeptidase activity / response to bacterium / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / 血圧 / positive regulation of angiogenesis / 血管新生 / endopeptidase activity / 獲得免疫系 / 小胞体 / endoplasmic reticulum membrane / 小胞体 / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / 生体膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Zincin-like fold - #20 / Immunoglobulin-like - #1910 / Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / ERAP1-like C-terminal domain / Zincin-like fold / tricorn interacting facor f3 domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase ...Zincin-like fold - #20 / Immunoglobulin-like - #1910 / Aminopeptidase N-type / ERAP1-like C-terminal domain / ERAP1-like C-terminal domain / Zincin-like fold / tricorn interacting facor f3 domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Αソレノイド / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BES / Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Nguyen, T.T. / Stern, L.J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural basis for antigenic peptide precursor processing by the endoplasmic reticulum aminopeptidase ERAP1.
著者: Nguyen, T.T. / Chang, S.C. / Evnouchidou, I. / York, I.A. / Zikos, C. / Rock, K.L. / Goldberg, A.L. / Stratikos, E. / Stern, L.J.
履歴
登録2010年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月27日Group: Other
改定 1.32017年11月8日Group: Advisory / Refinement description
カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1
B: Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1
C: Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)319,74715
ポリマ－315,7163
非ポリマー4,03112
水0
1
A: Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,9666
ポリマ－105,2391
非ポリマー1,7275
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,2585
ポリマ－105,2391
非ポリマー1,0194
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,5234
ポリマ－105,2391
非ポリマー1,2853
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.029, 234.635, 95.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.59, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
12
22
32
13
23
33
14
24
34
15
25
35

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 46:141) and (not element H) and (not element D)
211chain B and (resseq 46:141) and (not element H) and (not element D)
311chain C and (resseq 46:141) and (not element H) and (not element D)
112chain A and (resseq 142:501) and (not element H) and (not element D)
212chain B and (resseq 142:501) and (not element H) and (not element D)
312chain C and (resseq 142:501) and (not element H) and (not element D)
113chain A and (resseq 502:602) and (not element H) and (not element D)
213chain B and (resseq 502:602) and (not element H) and (not element D)
313chain C and (resseq 502:602) and (not element H) and (not element D)
114chain A and (resseq 603:698) and (not element H) and (not element D)
214chain B and (resseq 603:698) and (not element H) and (not element D)
314chain C and (resseq 603:698) and (not element H) and (not element D)
115Chain A and (resseq 699:934) and (not element H) and (not element D)
215Chain B and (resseq 699:934) and (not element H) and (not element D)
315Chain C and (resseq 699:934) and (not element H) and (not element D)

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.164122, 0.733748, 0.6593), (-0.491017, -0.518912, 0.699738), (0.85555, -0.43857, 0.275118)-39.560799, 155.830994, 12.1064
2given(0.163489, -0.544208, 0.822867), (0.695633, -0.527851, -0.487307), (0.699547, 0.652083, 0.292271)76.972099, 118.122002, -79.836502
3given(0.172178, 0.757168, 0.63012), (-0.502981, -0.482425, 0.717131), (0.846974, -0.440413, 0.297778)-43.049, 155.070007, 13.9694
4given(0.161326, -0.542051, 0.824715), (0.705216, -0.521276, -0.480563), (0.690394, 0.65913, 0.298168)76.669601, 117.655998, -80.460503
5given(0.199735, 0.722916, 0.661437), (-0.485558, -0.513304, 0.707639), (0.851081, -0.462506, 0.248493)-38.494801, 157.072998, 13.1282
6given(0.211666, -0.533237, 0.819058), (0.726886, -0.47432, -0.496646), (0.653325, 0.700485, 0.287206)76.562202, 112.463997, -85.9104
7given(0.200553, 0.749399, 0.631015), (-0.477745, -0.487513, 0.730815), (0.8553, -0.448031, 0.26025)-43.328701, 155.466995, 12.4299
8given(0.16507, -0.542775, 0.823497), (0.7146, -0.509658, -0.479162), (0.679779, 0.667566, 0.303738)76.503098, 116.343002, -81.447098
9given(0.212959, 0.759499, 0.614662), (-0.484244, -0.464351, 0.741543), (0.84862, -0.455565, 0.268895)-46.143002, 153.839005, 14.2162
10given(0.165219, -0.579134, 0.798315), (0.699512, -0.501802, -0.5088), (0.695259, 0.642494, 0.322204)81.3041, 115.008003, -77.9533

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Endoplasmic reticulum aminopeptidase 1 / ERAP1 / Adipocyte-derived leucine aminopeptidase / A-LAP / ARTS-1 / Aminopeptidase PILS / Puromycin- ...Adipocyte-derived leucine aminopeptidase / A-LAP / ARTS-1 / Aminopeptidase PILS / Puromycin-insensitive leucyl-specific aminopeptidase / PILS-AP / Type 1 tumor necrosis factor receptor shedding aminopeptidase regulator


分子量: 105238.734 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 37-939 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERAP1, APPILS, ARTS1, KIAA0525, UNQ584/PRO1154
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Hi5
参照: UniProt: Q9NZ08, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ

-
糖 , 3種, 6分子

#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 6分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-BES / 2-(3-AMINO-2-HYDROXY-4-PHENYL-BUTYRYLAMINO)-4-METHYL-PENTANOIC ACID / BESTATIN / ベスタチン / ウベニメクス


分子量: 308.373 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H24N2O4 / コメント: プロテアーゼ阻害剤*YM

-
詳細

配列の詳細SEQUENCE CONFLICT IN UNP ENTRY Q9NZ08 AT THESE POSITIONS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.98 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 14% PEG 8000, 0.1M Bicine pH 8.5, 1mM Glutathione, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0809 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→40 Å / Num. obs: 63768 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.162 / Net I/σ(I): 5.1
反射 シェル解像度: 2.95→3.06 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Rsym value: 0.765 / % possible all: 98.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
RESOLVE位相決定
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CBASSデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1Z5H

1z5h


解像度: 2.95→38.106 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2642 3207 5.03 %
Rwork0.1988 --
obs0.202 63753 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.858 Å2 / ksol: 0.281 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.688 Å2-0 Å28.1721 Å2
2---10.0405 Å20 Å2
3----3.6474 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→38.106 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19902 0 261 0 20163
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00520662
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8527972
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.05212355
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0553159
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0033481
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A756X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B756X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL1.839
13C756X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.822
21A2607X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B2607X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.384
23C2607X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.392
31A701X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32B701X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.395
33C701X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.618
41A763X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
42B763X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.503
43C763X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.533
51A1798X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
52B1798X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.747
53C1798X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.581
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.95-3.05540.32943270.27635924X-RAY DIFFRACTION99
3.0554-3.17770.32213240.24966061X-RAY DIFFRACTION100
3.1777-3.32220.30983060.23346040X-RAY DIFFRACTION100
3.3222-3.49730.31113150.2156069X-RAY DIFFRACTION100
3.4973-3.71620.26753440.1916057X-RAY DIFFRACTION100
3.7162-4.00280.25433250.17516056X-RAY DIFFRACTION100
4.0028-4.40510.26042870.16346099X-RAY DIFFRACTION100
4.4051-5.04130.21573120.15646074X-RAY DIFFRACTION100
5.0413-6.34680.26363600.18916039X-RAY DIFFRACTION100
6.3468-38.10890.21983070.20266127X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.739-0.5379-0.65550.80070.45050.8592-0.0445-0.0011-0.04920.0368-0.00230.14240.1656-0.0907-0.05260.0447-0.009-0.0550.09680.03170.0285-14.123652.6348-16.8763
20.74230.2174-0.16250.7999-0.13220.92220.07620.0507-0.0382-0.1727-0.0274-0.21530.05040.0416-0.01830.01940.04330.02240.0516-0.01760.049130.008984.7712-64.3253
30.79780.1939-0.31531.1735-0.18060.4903-0.0198-0.03450.0684-0.0976-0.02320.2106-0.0719-0.02210.0587-0.0027-0.026-0.08790.0285-0.03020.0904-16.5067124.9615-24.5819
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 34:1000)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 34:1000)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain C and resid 34:1000)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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