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Yorodumi- PDB-6mgq: ERAP1 in the open conformation bound to 10mer phosphinic inhibito... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6mgq | ||||||||||||
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Title | ERAP1 in the open conformation bound to 10mer phosphinic inhibitor DG014 | ||||||||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE/INHIBITOR / Inhibitor / Aminopeptidase / Immune System / HYDROLASE / HYDROLASE-INHIBITOR complex | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information interleukin-1, type II receptor binding / interleukin-6 receptor binding / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Aminopeptidases / metalloexopeptidase activity / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / peptide catabolic process / regulation of innate immune response / fat cell differentiation / metalloaminopeptidase activity / membrane protein ectodomain proteolysis ...interleukin-1, type II receptor binding / interleukin-6 receptor binding / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Aminopeptidases / metalloexopeptidase activity / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / peptide catabolic process / regulation of innate immune response / fat cell differentiation / metalloaminopeptidase activity / membrane protein ectodomain proteolysis / aminopeptidase activity / peptide binding / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / response to bacterium / regulation of blood pressure / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of angiogenesis / endopeptidase activity / angiogenesis / adaptive immune response / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) synthetic construct (others) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.92 Å | ||||||||||||
Authors | Stern, L.J. / Maben, Z. | ||||||||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2021 Title: Conformational dynamics linked to domain closure and substrate binding explain the ERAP1 allosteric regulation mechanism. Authors: Maben, Z. / Arya, R. / Georgiadis, D. / Stratikos, E. / Stern, L.J. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6mgq.cif.gz | 1 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6mgq.ent.gz | 866.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6mgq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6mgq_validation.pdf.gz | 2 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6mgq_full_validation.pdf.gz | 2.2 MB | Display | |
Data in XML | 6mgq_validation.xml.gz | 100.8 KB | Display | |
Data in CIF | 6mgq_validation.cif.gz | 134.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mg/6mgq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mg/6mgq | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6m8pC 3mdjS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | |
Experimental dataset #1 | Data reference: 10.15785/SBGRID/606 / Data set type: diffraction image data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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3 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein / Protein/peptide , 2 types, 6 molecules ABCDEF
#1: Protein | Mass: 108557.305 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ERAP1, APPILS, ARTS1, KIAA0525, UNQ584/PRO1154 / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) References: UniProt: Q9NZ08, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Aminopeptidases #2: Protein/peptide | |
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-Sugars , 3 types, 6 molecules
#3: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||
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#4: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source |
-Non-polymers , 3 types, 42 molecules
#6: Chemical | #7: Chemical | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Nonpolymer details | UNX marks the site of electron density that might correspond to the C-terminus of the bound DG014 ...UNX marks the site of electron density that might correspond to the C-terminus of the bound DG014 ligand or to an unidentified buffer component. |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.66 Å3/Da / Density % sol: 58.55 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.6 Details: Final drop composition: 100mM Tris pH 8.60, 3.5% PEG 8000, 3% D-sorbitol, 5mg/mL ERAP1 preincubated with inhibitor |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X25 / Wavelength: 1.1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 24, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.83→87.73 Å / Num. obs: 80216 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 59.49 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.182 / Net I/σ(I): 4.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.92→2.99 Å / Redundancy: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 1.919 / Mean I/σ(I) obs: 0.3 / % possible all: 98.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3MDJ Resolution: 2.92→56.06 Å / SU ML: 0.403 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 29.776
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 70.7 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.92→56.06 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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