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万見
- PDB-3m10: Substrate-free form of Arginine Kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m10
タイトルSubstrate-free form of Arginine Kinase
要素Arginine kinase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Alpha-beta / ATP-binding / Kinase (キナーゼ) / Nucleotide-binding / Guanidino kinase / Phosphagen kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine kinase / arginine kinase activity / phosphocreatine biosynthetic process / creatine kinase activity / リン酸化 / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain ...Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Limulus polyphemus (カブトガニ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.727 Å
データ登録者Yousef, M.S. / Clark, S.A. / Pruett, P.K. / Somasundaram, T. / Ellington, W.R. / Chapman, M.S.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Arginine kinase: joint crystallographic and NMR RDC analyses link substrate-associated motions to intrinsic flexibility.
著者: Niu, X. / Bruschweiler-Li, L. / Davulcu, O. / Skalicky, J.J. / Bruschweiler, R. / Chapman, M.S.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2010
タイトル: De-icing: recovery of diffraction intensities in the presence of ice rings.
著者: Chapman, M.S. / Somasundaram, T.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2003
タイトル: Induced fit in guanidino kinases--comparison of substrate-free and transition state analog structures of arginine kinase.
著者: Yousef, M.S. / Clark, S.A. / Pruett, P.K. / Somasundaram, T. / Ellington, W.R. / Chapman, M.S.
履歴
登録2010年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2010年3月16日ID: 1M80
改定 1.02010年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arginine kinase
B: Arginine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,6924
ポリマ－80,5002
非ポリマー1922
水17,294960
1
A: Arginine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3462
ポリマ－40,2501
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Arginine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3462
ポリマ－40,2501
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.218, 90.428, 70.554
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.02, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Arginine kinase / / AK


分子量: 40249.758 Da / 分子数: 2 / 変異: E103Q, D112G, G116A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Limulus polyphemus (カブトガニ) / プラスミド: PET22B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P51541, arginine kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 960 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.78 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20 mg/mL protein, 26% PEG5000 MME, 0.1M MES, 0.1M (NH4)2SO4. Small crystals were used for macroseeding identical conditions, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年9月27日 / 詳細: Bent conical Si Mirror (Rh-coated)
放射モノクロメーター: Bent Ge (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.727→28.513 Å / Num. all: 69678 / Num. obs: 65700 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 17.63 Å2 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 11.69
反射 シェル解像度: 1.73→1.77 Å / 冗長度: 2.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.11 / Rsym value: 0.517 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
CNS精密化
ADSCQuantumデータ収集
Deice.py& DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1M15

1m15


解像度: 1.727→26.618 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 25.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2423 1866 2.9 %
Rwork0.1903 --
obs0.1918 64403 87.19 %
all-73865 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.1 Å2 / ksol: 0.347 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.4468 Å20 Å25.7777 Å2
2---9.3262 Å20 Å2
3---11.7729 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a free: 0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.727→26.618 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5486 0 10 960 6456
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045676
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8037664
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1982127
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052838
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004996
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7274-1.77410.29111400.25664153X-RAY DIFFRACTION76
1.7741-1.82630.31491350.24934448X-RAY DIFFRACTION82
1.8263-1.88520.28571220.24324425X-RAY DIFFRACTION80
1.8852-1.95260.36481400.31724379X-RAY DIFFRACTION80
1.9526-2.03070.2571370.2094879X-RAY DIFFRACTION89
2.0307-2.12310.23761590.19075104X-RAY DIFFRACTION92
2.1231-2.2350.23991370.18665010X-RAY DIFFRACTION91
2.235-2.37490.31011350.21164775X-RAY DIFFRACTION87
2.3749-2.55820.19991510.16865171X-RAY DIFFRACTION93
2.5582-2.81540.23781550.17255172X-RAY DIFFRACTION94
2.8154-3.22220.22881500.17855175X-RAY DIFFRACTION93
3.2222-4.05730.22221540.15665013X-RAY DIFFRACTION91
4.0573-26.62130.19291510.15794833X-RAY DIFFRACTION86
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5162-0.0426-0.15180.8004-0.17340.30860.1041-0.01880.2418-0.0612-0.009-0.1175-0.0908-0.01290.00260.12320.0111-0.00910.1474-0.03810.151921.256933.956651.3106
20.2033-0.5011-0.03611.79940.15880.09610.01050.0297-0.0712-0.0424-0.06460.22790.0443-0.0100.1098-0.012-0.01240.12480.00350.089620.21098.093546.2017
30.19820.0719-0.09090.1522-0.09360.8420.0109-0.05750.15630.39470.0209-0.3069-0.4526-0.0840.05010.2391-0.0557-0.11020.1440.00860.300544.78618.783457.0224
4-0.0105-0.0623-0.01440.0726-0.06190.0305-0.00140.06180.061-0.0293-0.1484-0.2328-0.1370.02790.00010.1242-0.0045-0.01860.16290.03580.227142.56168.003249.1642
50.65150.21630.08580.5923-0.11520.1257-0.05790.0286-0.4319-0.0032-0.0234-0.1920.01110.0128-0.00280.1227-0.00520.02730.1511-0.04060.210721.1302-6.379580.3139
60.82630.7733-0.03450.9868-0.0796-0.03910.0911-0.07590.16850.0748-0.0650.1434-0.0335-0.008300.1394-0.0080.02280.1187-0.01570.094519.777719.729685.0146
70.4656-0.0083-0.23260.1447-0.08160.2392-0.14770.339-0.4474-0.3029-0.0603-0.11140.2938-0.13970.00170.24890.03640.0860.17080.02280.262144.525718.591374.8941
80.14320.11190.21390.1257-0.05760.1829-0.0639-0.0654-0.2947-0.1638-0.0881-0.33160.14360.1013-0.00030.1608-0.00870.00710.16380.03490.213941.877219.729782.7339
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resseq 2:99
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resseq 100:280
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resseq 281:314
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and resseq 315:357
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and resseq 2:99
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and resseq 100:280
7X-RAY DIFFRACTION7chain B and resseq 281:314
8X-RAY DIFFRACTION8chain B and resseq 315:357

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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