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万見
- PDB-3lnf: Crystal structure of E-cadherin EC12 K14EW2A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lnf
タイトルCrystal structure of E-cadherin EC12 K14EW2A
要素Cadherin-1E-カドヘリン
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / cadherin (カドヘリン) / Calcium (カルシウム) / Cell junction (細胞結合) / Cell membrane (細胞膜) / Glycoprotein (糖タンパク質) / Transmembrane (膜貫通型タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


uterine epithelium development / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis / salivary gland cavitation / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / RHO GTPases activate IQGAPs / Adherens junctions interactions / Degradation of the extracellular matrix / regulation of neuron migration / Integrin cell surface interactions ...uterine epithelium development / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis / salivary gland cavitation / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / RHO GTPases activate IQGAPs / Adherens junctions interactions / Degradation of the extracellular matrix / regulation of neuron migration / Integrin cell surface interactions / positive regulation of cell-cell adhesion / lateral loop / gamma-catenin binding / cell-cell adhesion mediated by cadherin / negative regulation of axon extension / regulation of protein localization to cell surface / trophectodermal cell differentiation / alpha-catenin binding / cellular response to indole-3-methanol / flotillin complex / Schmidt-Lanterman incisure / epithelial cell morphogenesis / bicellular tight junction assembly / intestinal epithelial cell development / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / ランヴィエの絞輪 / protein metabolic process / catenin complex / cell-cell junction assembly / negative regulation of protein processing / negative regulation of protein localization to plasma membrane / GTPase activating protein binding / adherens junction organization / apical junction complex / ankyrin binding / cochlea development / negative regulation of cell-cell adhesion / cellular response to lithium ion / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / 微絨毛 / decidualization / canonical Wnt signaling pathway / lateral plasma membrane / establishment of skin barrier / axon terminus / 着床 / synapse assembly / protein tyrosine kinase binding / cytoskeletal protein binding / cell adhesion molecule binding / negative regulation of cell migration / cell periphery / protein localization to plasma membrane / cellular response to amino acid stimulus / sensory perception of sound / 接着結合 / cell morphogenesis / ゴルジ体 / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cytoplasmic side of plasma membrane / 細胞接着 / beta-catenin binding / positive regulation of protein import into nucleus / regulation of protein localization / negative regulation of epithelial cell proliferation / cell-cell junction / マイクロフィラメント / apical part of cell / 細胞結合 / lamellipodium / actin cytoskeleton organization / postsynapse / 遺伝子発現の調節 / basolateral plasma membrane / protein phosphatase binding / in utero embryonic development / molecular adaptor activity / エンドソーム / cadherin binding / 神経繊維 / protein domain specific binding / glutamatergic synapse / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of DNA-templated transcription / 細胞膜 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Catenin binding domain superfamily / カドヘリン / カドヘリン / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. ...Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Catenin binding domain superfamily / カドヘリン / カドヘリン / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherins domain profile. / Cadherin-like / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Jin, X. / Harrison, O. / Shapiro, L.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Two-step adhesive binding by classical cadherins.
著者: Harrison, O.J. / Bahna, F. / Katsamba, P.S. / Jin, X. / Brasch, J. / Vendome, J. / Ahlsen, G. / Carroll, K.J. / Price, S.R. / Honig, B. / Shapiro, L.
履歴
登録2010年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cadherin-1
B: Cadherin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5328
ポリマ－46,2912
非ポリマー2406
水3,045169
1
A: Cadherin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2664
ポリマ－23,1461
非ポリマー1203
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Cadherin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2664
ポリマ－23,1461
非ポリマー1203
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.107, 47.383, 69.897
Angle α, β, γ (deg.)70.58, 88.13, 75.50
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Cadherin-1 / E-カドヘリン / Epithelial cadherin / E-cadherin / Uvomorulin / ARC-1 / E-Cad/CTF1 / E-Cad/CTF2 / E-Cad/CTF3


分子量: 23145.668 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 157-369 / 変異: K14E,W2A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cdh1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09803
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.2M ammonium sulfate, 0.1M Tris-Cl pH 8.5, 15% (v/v) glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.97897 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月16日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97897 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 17934 / Num. obs: 17683 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / Net I/σ(I): 8.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EDH

1edh


解像度: 2.5→28.635 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2408 902 5.14 %random
Rwork0.1842 ---
obs0.1872 17538 96.07 %-
all-17683 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 21.401 Å2 / ksol: 0.369 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→28.635 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3176 0 6 169 3351
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113233
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3374413
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.4771174
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069522
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007583
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4987-2.65510.31771400.24482464X-RAY DIFFRACTION86
2.6551-2.860.30121330.22122816X-RAY DIFFRACTION97
2.86-3.14740.25381540.19362851X-RAY DIFFRACTION97
3.1474-3.60210.26291570.16442795X-RAY DIFFRACTION98
3.6021-4.53540.17791650.15162847X-RAY DIFFRACTION99
4.5354-28.63650.2211530.16322863X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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