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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3lgf | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the 53BP1 tandem tudor domain in complex with p53K370me2 | ||||||
要素 |
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キーワード | CELL CYCLE (細胞周期) / tandem tudor domains / dimethylated p53 peptide / dna repair (DNA修復) / DNA damage (DNA修復) / DNA-binding / Methylation (メチル化) / Transcription (転写 (生物学)) / Transcription regulation | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / DNA repair complex / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / methylated histone binding / histone reader activity ...ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / DNA repair complex / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / telomeric DNA binding / SUMOylation of transcription factors / methylated histone binding / histone reader activity / DNA複製 / DNA damage checkpoint signaling / transcription coregulator activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / protein homooligomerization / G2/M DNA damage checkpoint / 動原体 / double-strand break repair via nonhomologous end joining / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / 細胞核 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å | ||||||
データ登録者 | Roy, S. / Kutateladze, T.G. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010 タイトル: Structural insight into p53 recognition by the 53BP1 tandem Tudor domain. 著者: Roy, S. / Musselman, C.A. / Kachirskaia, I. / Hayashi, R. / Glass, K.C. / Nix, J.C. / Gozani, O. / Appella, E. / Kutateladze, T.G. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3lgf.cif.gz | 44.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3lgf.ent.gz | 29.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3lgf.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lg/3lgf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lg/3lgf | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14029.840 Da / 分子数: 1 / 断片: Tandem tudor domains (RESIUDES 1484-1603) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53BP1 / プラスミド: pGEX6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12888 | ||||
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1130.319 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized | ||||
#3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-SO4 / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.04 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: 0.1 M HEPES-Na pH 7.0, 2% PEG 400 and 2.4 M ammonium sulphate., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月10日 |
放射 | モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.5→39.05 Å / Num. all: 75227 / Num. obs: 21342 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / 冗長度: 3.52 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 9.1 |
反射 シェル | 解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 3.35 % / Rmerge(I) obs: 0.372 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 2136 / % possible all: 99.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 2G3R 解像度: 1.5→39.05 Å / SU ML: 0.51 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 56.114 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ |
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Refine analyze | Luzzati sigma a obs: 0.208 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.5→39.05 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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