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万見
- PDB-3kzd: Crystal Structure of Free T-cell Lymphoma Invasion and Metastasis... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kzd
タイトルCrystal Structure of Free T-cell Lymphoma Invasion and Metastasis-1 PDZ Domain
要素T-lymphoma invasion and metastasis-inducing protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / PDZ / CELL JUNCTION (細胞結合) / CELL ADHESION (細胞接着) / TIAM1 / Guanine nucleotide exchange factor (グアニンヌクレオチド交換因子) / Guanine-nucleotide releasing factor / Lipoprotein (リポタンパク質) / Myristate (ミリスチン酸) / Phosphoprotein / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of Schwann cell chemotaxis / regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / regulation of dopaminergic neuron differentiation / extrinsic component of postsynaptic density membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / cell-cell contact zone ...positive regulation of Schwann cell chemotaxis / regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / regulation of dopaminergic neuron differentiation / extrinsic component of postsynaptic density membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / cell-cell contact zone / protein localization to membrane / cardiac muscle hypertrophy / activation of GTPase activity / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / regulation of small GTPase mediated signal transduction / main axon / neuron projection extension / positive regulation of axonogenesis / small GTPase-mediated signal transduction / NRAGE signals death through JNK / Rac protein signal transduction / CDC42 GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHOA GTPase cycle / ephrin receptor signaling pathway / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / axonal growth cone / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / cell-matrix adhesion / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / guanyl-nucleotide exchange factor activity / response to cocaine / receptor tyrosine kinase binding / ruffle membrane / kinase binding / G alpha (12/13) signalling events / 遊走 / cell-cell junction / positive regulation of protein binding / microtubule binding / protein-containing complex assembly / 微小管 / 樹状突起スパイン / positive regulation of cell migration / neuronal cell body / シナプス / glutamatergic synapse / lipid binding / positive regulation of cell population proliferation / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
TIAM1, CC-Ex domain / Tiam1/Tiam2/Protein still life / T-lymphoma invasion and metastasis CC-Ex domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Dbl homology (DH) domain superfamily ...TIAM1, CC-Ex domain / Tiam1/Tiam2/Protein still life / T-lymphoma invasion and metastasis CC-Ex domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / PDZドメイン / Pdz3 Domain / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / PDZドメイン / Pleckstrin homology domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Rho guanine nucleotide exchange factor TIAM1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Shepherd, T.R. / Fuentes, E.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: The Tiam1 PDZ domain couples to Syndecan1 and promotes cell-matrix adhesion.
著者: Shepherd, T.R. / Klaus, S.M. / Liu, X. / Ramaswamy, S. / DeMali, K.A. / Fuentes, E.J.
履歴
登録2009年12月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T-lymphoma invasion and metastasis-inducing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1541
ポリマ－10,1541
非ポリマー00
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.782, 44.782, 70.799
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 T-lymphoma invasion and metastasis-inducing protein 1 / TIAM-1


分子量: 10154.440 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ Domain / 変異: Q844H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TIAM1 / プラスミド: pET21a-6His-rTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13009
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.05 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20% (w/v) PEG 3350, 0.2 M NaSCN, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月16日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→34.025 Å / Num. all: 20526 / Num. obs: 20526 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 10.25 % / Biso Wilson estimate: 15.079 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Χ2: 0.98 / Net I/σ(I): 18.5 / Scaling rejects: 1592
反射 シェル解像度: 1.3→1.35 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.336 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / Num. measured all: 19857 / Num. unique all: 1978 / Χ2: 1.33 / % possible all: 96.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å34.01 Å
Translation2.5 Å34.01 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.9Lデータスケーリング
PHASER1.3.3位相決定
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
d*TREKデータ削減
MOLREP位相決定
ARPモデル構築
WARPモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.3→34.01 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.29 / SU ML: 0.21 / σ(F): 0.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 2009 9.8 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.199 20510 98.29 %-
all-20526 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.747 Å2 / ksol: 0.447 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 36.16 Å2 / Biso mean: 16.266 Å2 / Biso min: 9.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.969 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.969 Å20 Å2
3----2.845 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→34.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数642 0 0 75 717
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005696
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.995952
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065114
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004122
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.597266
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.3-1.3310.2221340.17112731407140796
1.331-1.3670.2181410.16312921433143397
1.367-1.4070.2191420.15612881430143098
1.407-1.4530.2011350.15712721407140798
1.453-1.5050.191450.15213211466146698
1.505-1.5650.2041430.15513041447144799
1.565-1.6360.1981350.15612941429142998
1.636-1.7220.2081510.17313451496149699
1.722-1.8310.2241390.17212991438143899
1.831-1.9720.2291460.1713431489148999
1.972-2.170.1691460.171133814841484100
2.17-2.4840.2281510.188136015111511100
2.484-3.1290.2581490.20713631512151299
3.129-34.0250.21520.20314091561156697

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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