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万見
- PDB-3kyd: Human SUMO E1~SUMO1-AMP tetrahedral intermediate mimic -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kyd
タイトルHuman SUMO E1~SUMO1-AMP tetrahedral intermediate mimic
要素
  • (SUMO-activating enzyme subunit ...) x 2
  • Small ubiquitin-related modifier 1
キーワードLIGASE (リガーゼ) / E1 / SUMO (SUMOタンパク質) / UBIQUITIN (ユビキチン) / THIOESTER (チオエステル) / ADENYLATION (アデニリル化) / INHIBITOR (酵素阻害剤) / TETRAHEDRAL INTERMEDIATE (四面体型中間体) / Nucleus (Nucleus) / Phosphoprotein / Ubl conjugation pathway / ATP-binding / Nucleotide-binding / Isopeptide bond / Membrane (生体膜)
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO activating enzyme complex / SUMO activating enzyme activity / ubiquitin activating enzyme activity / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / nuclear stress granule ...SUMO activating enzyme complex / SUMO activating enzyme activity / ubiquitin activating enzyme activity / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / nuclear stress granule / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of action potential / SUMO binding / small protein activating enzyme binding / positive regulation of protein sumoylation / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / ATP-dependent protein binding / Maturation of nucleoprotein / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMOylation of RNA binding proteins / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / negative regulation of protein import into nucleus / ubiquitin-specific protease binding / roof of mouth development / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / negative regulation of DNA binding / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / transcription factor binding / SUMOylation of transcription factors / enzyme activator activity / potassium channel regulator activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Regulation of IFNG signaling / 核膜孔 / cellular response to cadmium ion / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / positive regulation of protein-containing complex assembly / SUMOylation of intracellular receptors / PKR-mediated signaling / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / PML body / protein tag activity / Formation of Incision Complex in GG-NER / regulation of protein localization / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / cellular response to heat / transferase activity / 核膜 / protein stabilization / nuclear body / nuclear speck / protein heterodimerization activity / DNA修復 / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / 核小体 / magnesium ion binding / enzyme binding / RNA binding / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
SUMO-activating enzyme subunit 2, C-terminal domain / SUMO-activating enzyme subunit 2 C-terminus / Ubiquitin-like 2 activating enzyme e1b. Chain: B, domain 3 / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin activating enzymes (Uba3). Chain: B, domain 2 / SUMO-activating enzyme subunit Uba2 / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. ...SUMO-activating enzyme subunit 2, C-terminal domain / SUMO-activating enzyme subunit 2 C-terminus / Ubiquitin-like 2 activating enzyme e1b. Chain: B, domain 3 / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin activating enzymes (Uba3). Chain: B, domain 2 / SUMO-activating enzyme subunit Uba2 / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme E1-like / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / ユビキチン活性化酵素 / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Arc Repressor Mutant, subunit A / Ubiquitin-like domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Roll / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-VMX / Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-activating enzyme subunit 1 / SUMO-activating enzyme subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Lima, C.D.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: Active site remodelling accompanies thioester bond formation in the SUMO E1.
著者: Olsen, S.K. / Capili, A.D. / Lu, X. / Tan, D.S. / Lima, C.D.
履歴
登録2009年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年3月13日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUMO-activating enzyme subunit 1
B: SUMO-activating enzyme subunit 2
D: Small ubiquitin-related modifier 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,9108
ポリマ－113,2713
非ポリマー6395
水3,873215
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7830 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area37350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.717, 115.608, 90.837
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological unit is a heterotrimer.

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要素

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SUMO-activating enzyme subunit ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 SUMO-activating enzyme subunit 1 / Ubiquitin-like 1-activating enzyme E1A


分子量: 38499.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AOS1, SAE1, SUA1, UBLE1A / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 CP RIL / 参照: UniProt: Q9UBE0
#2: タンパク質 SUMO-activating enzyme subunit 2 / Ubiquitin-like 1-activating enzyme E1B / Anthracycline-associated resistance ARX


分子量: 61562.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: His6-SMT3 fusion protein (Mossessova and Lima, 2000)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRIHFB2115, SAE2, UBA2, UBLE1B / プラスミド: pSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 CP RIL
参照: UniProt: Q9UBT2, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）

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タンパク質 , 1種, 1分子 D

#3: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-1 / Sentrin / Ubiquitin-like protein SMT3C / SMT3 homolog 3 / Ubiquitin-homology domain ...SUMO-1 / Sentrin / Ubiquitin-like protein SMT3C / SMT3 homolog 3 / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein UBL1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1


分子量: 13208.845 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 1-96 / Mutation: T95C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OK/SW-cl.43, SMT3C, SMT3H3, SUMO1, UBL1 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 CP RIL / 参照: UniProt: P63165

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非ポリマー , 4種, 220分子

#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
詳細: cysteylglycylglycyl 5'-(vinylsulfonylaminodeoxy)adenosine
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-VMX / 5'-{[(3-aminopropyl)sulfonyl]amino}-5'-deoxyadenosine


分子量: 387.415 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H21N7O5S
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細THE CYS-GLY-GLY-AVSN LIGAND, WHERE AVSN HAS ID VMX IN THIS FILE, WAS LINKED TO SUMO1 BY INTEIN- ...THE CYS-GLY-GLY-AVSN LIGAND, WHERE AVSN HAS ID VMX IN THIS FILE, WAS LINKED TO SUMO1 BY INTEIN-MEDIATED LIGATION. THERE IS A CROSS-LINK BETWEEN ATOM SG IN RESIDUE CYS 173 B AND C10 IN LIGAND VMX 97 D
配列の詳細CHAIN D IS COMPOSED AS UB/UBI-CYS-GLY-GLY-AVSN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.83 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 22% PEG 2000 MME, 0.2 M di-ammonium tartrate, 3% EtGly, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 24-ID-C10.979
シンクロトロンAPS 24-ID-C20.979
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2008年10月27日
ADSC QUANTUM 3152CCD2008年11月9日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→25 Å / Num. obs: 33019 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / Rmerge(I) obs: 0.367 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 96.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0093精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1Y8Q

1y8q


解像度: 2.61→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 24.005 / SU ML: 0.227 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.87 / ESU R Free: 0.357 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 1673 5.1 %RANDOM
Rwork0.227 ---
obs0.23 32957 98.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 99.51 Å2 / Biso mean: 22.961 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.47 Å20 Å20 Å2
2---2.72 Å20 Å2
3---2.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.61→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6724 0 39 215 6978
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0226886
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8971.9769296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.235848
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.97824.673306
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.472151254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9831539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.21056
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0215099
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1811.54255
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.33726886
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.35232631
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.6054.52410
LS精密化 シェル解像度: 2.61→2.674 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.383 109 -
Rwork0.304 2159 -
all-2268 -
obs--93.49 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.0818-0.16520.20295.745-1.23233.9066-0.4609-0.32280.70730.20590.26810.2464-0.63440.2150.19280.34140.05-0.25520.1787-0.03460.265923.15446.415.56
24.17441.07311.71645.8506-0.72912.6060.10240.0124-0.27970.00160.19350.12470.2072-0.09-0.29590.18490.0603-0.09880.1595-0.04770.079626.58320.13612.086
35.410.5387-2.98725.5348-2.8647.57180.3633-0.4868-0.18020.96750.51411.3318-0.2101-0.6634-0.87751.09210.05630.39720.96550.07820.710813.13728.56237.929
410.31174.63545.07518.15342.275612.57482.7499-2.5918-2.07983.2971-1.6615-1.79691.9406-1.5346-1.08832.0395-0.8726-1.24040.89160.72441.085938.1845.7439.63
512.8965.2578-0.59784.54080.14512.40350.3307-1.16040.98940.6364-0.4264-0.092-0.22940.53480.09570.4250.0023-0.10380.5743-0.11960.382248.93837.98622.036
63.00870.98171.14323.7772-0.61211.7305-0.2249-0.09160.27420.8895-0.212-1.1094-0.36280.54130.43680.4791-0.0083-0.42030.5693-0.00550.473848.93837.98622.036
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A25 - 345
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 162
3X-RAY DIFFRACTION2B387 - 445
4X-RAY DIFFRACTION3B163 - 386
5X-RAY DIFFRACTION4B446 - 546
6X-RAY DIFFRACTION5D20 - 97
7X-RAY DIFFRACTION6A349 - 441
8X-RAY DIFFRACTION6B551 - 651
9X-RAY DIFFRACTION6D100 - 222

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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