[日本語] English
万見
- PDB-3kgs: V30M mutant human transthyretin (TTR) (apoV30M) pH 7.5 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kgs
タイトルV30M mutant human transthyretin (TTR) (apoV30M) pH 7.5
要素Transthyretinトランスサイレチン
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / TTR / TRANSTHYRETIN (トランスサイレチン) / AMYLOID (アミロイド) / Amyloidosis (アミロイドーシス) / Hormone (ホルモン) / Neuropathy / Polymorphism / Secreted (分泌) / Thyroid hormone (甲状腺ホルモン) / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


Retinoid cycle disease events / thyroid hormone binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / Non-integrin membrane-ECM interactions / purine nucleobase metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation ...Retinoid cycle disease events / thyroid hormone binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / Non-integrin membrane-ECM interactions / purine nucleobase metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / トランスサイレチン / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / トランスサイレチン / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
トランスサイレチン
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Trivella, D.B. / Polikarpov, I.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2010
タイトル: Conformational differences between the wild type and V30M mutant transthyretin modulate its binding to genistein: implications to tetramer stability and ligand-binding.
著者: Trivella, D.B. / Bleicher, L. / Palmieri, L.C. / Wiggers, H.J. / Montanari, C.A. / Kelly, J.W. / Lima, L.M. / Foguel, D. / Polikarpov, I.
履歴
登録2009年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
B: Transthyretin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6192
ポリマ－27,6192
非ポリマー00
水3,729207
1
A: Transthyretin
B: Transthyretin

A: Transthyretin
B: Transthyretin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2384
ポリマ－55,2384
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area6220 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area19150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.388, 85.463, 64.233
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-212-

HOH

21B-131-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Transthyretin / トランスサイレチン / Prealbumin / TBPA / TTR / ATTR


分子量: 13809.426 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 20-147 / 変異: V30M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PALB, TTR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P02766
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M CaCl2, 0.1 M HEPES pH 7.5, 28% PEG 400, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: W01B-MX2 / 波長: 1.4586 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.4586 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 26041 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / Rmerge(I) obs: 0.063 / Mean I/σ(I) obs: 7.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
MAR345dtbデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1F41

1f41


解像度: 1.8→22.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / WRfactor Rfree: 0.25 / WRfactor Rwork: 0.203 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / FOM work R set: 0.83 / SU B: 2.989 / SU ML: 0.095 / SU R Cruickshank DPI: 0.153 / SU Rfree: 0.146 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.153 / ESU R Free: 0.146 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 1114 5 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.202 22267 97.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 70.12 Å2 / Biso mean: 20.451 Å2 / Biso min: 7.47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å20 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→22.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1780 0 0 207 1987
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222022
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3751.9482787
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3145274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.523.44887
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.52615332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.8221511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2311
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021573
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.2904
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.21353
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1440.2209
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1780.269
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1990.241
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6351.51284
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.08322052
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.3613851
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0524.5719
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.344 82 -
Rwork0.243 1432 -
all-1514 -
obs--91.92 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る