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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3iv7 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of Iron-containing alcohol dehydrogenase (NP_602249.1) from Corynebacterium glutamicum ATCC 13032 KITASATO at 2.07 A resolution | ||||||
要素 | Alcohol dehydrogenase IVアルコールデヒドロゲナーゼ | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / NP_602249.1 / Iron-containing alcohol dehydrogenase / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Corynebacterium glutamicum (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.07 Å | ||||||
データ登録者 | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
引用 | ジャーナル: To be published タイトル: Crystal structure of Iron-containing alcohol dehydrogenase (NP_602249.1) from Corynebacterium glutamicum ATCC 13032 KITASATO at 2.07 A resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3iv7.cif.gz | 146.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3iv7.ent.gz | 118.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3iv7.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iv/3iv7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iv/3iv7 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
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詳細 | ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 38769.691 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Corynebacterium glutamicum (バクテリア) 遺伝子: cg3386, Cgl3057, NP_602249.1, tcbF / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 参照: UniProt: Q8NL91, マレイル酢酸レダクターゼ #2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-PEG / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | THIS CONSTRUCT (RESIDUES 1-363) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THIS CONSTRUCT (RESIDUES 1-363) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.67 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 詳細: 1.0000M LiCl, 20.0000% PEG-6000, 0.1M HEPES pH 7.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97775 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月16日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing) プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.97775 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.07→28.88 Å / Num. obs: 45653 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 31.586 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.034 / Net I/σ(I): 14.29 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-位相決定
位相決定 | 手法: 単波長異常分散 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.07→28.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / SU B: 9.225 / SU ML: 0.113 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.19 / ESU R Free: 0.17 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. POLYETHYLENE GLYCOL (PEG) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION AND ETHYLENE GLYCOL (EDO) USED AS A CRYOPROTECTANT WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. 5).ELECTRON DENSITY NEAR GLY 97 AND GLY 98 ON THE A SUBUNIT WAS NOT MODELED. THIS EXTRA ELECTRON DENSITY IS BELIEVED TO BE ATTRIBUTED TO A PARTIALLY OCCUPIED NICOTINAMIDE-ADENINE- DINUCLEOTIDE (NAD) COFACTOR MOLECULE. THIS TENTATIVE ASSIGNMENT IS BASED ON THE BINDING OF THE COFACTOR AT THE SAME RELATIVE LOCATION IN A SIMILAR STRUCTURE, MALEYLACETATE REDUCTASE FROM AGROBACTERIUM TUMEFACIENS, PDB ID 3HL0.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 70.45 Å2 / Biso mean: 30.569 Å2 / Biso min: 15.88 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.07→28.88 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 4280 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.07→2.124 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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