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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3hqd | ||||||
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タイトル | Human kinesin Eg5 motor domain in complex with AMPPNP and Mg2+ | ||||||
要素 | Kinesin-like protein KIF11KIF11 | ||||||
キーワード | MOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / kinesin (キネシン) / motor domain (機関 (機械)) / ATP hydrolysis / mitosis (有糸分裂) / spindle protein / ATP-binding / Cell cycle (細胞周期) / Cell division (細胞分裂) / Coiled coil (コイルドコイル) / Microtubule (微小管) / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 spindle elongation / Kinesins / plus-end-directed microtubule motor activity / regulation of mitotic centrosome separation / mitotic centrosome separation / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / kinesin complex / microtubule motor activity / spindle organization / microtubule-based movement ...spindle elongation / Kinesins / plus-end-directed microtubule motor activity / regulation of mitotic centrosome separation / mitotic centrosome separation / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / kinesin complex / microtubule motor activity / spindle organization / microtubule-based movement / mitotic spindle assembly / MHC class II antigen presentation / mitotic spindle organization / 紡錘体 / spindle / 紡錘体 / mitotic cell cycle / microtubule binding / 微小管 / 細胞分裂 / protein kinase binding / protein-containing complex / ATP binding / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å | ||||||
データ登録者 | Parke, C.L. / Wojcik, E.J. / Kim, S. / Worthylake, D.K. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010 タイトル: ATP Hydrolysis in Eg5 Kinesin Involves a Catalytic Two-water Mechanism. 著者: Parke, C.L. / Wojcik, E.J. / Kim, S. / Worthylake, D.K. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3hqd.cif.gz | 156.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3hqd.ent.gz | 121.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3hqd.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hq/3hqd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hq/3hqd | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1x88S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 41168.738 Da / 分子数: 2 / 断片: motor domain of human kinesin Eg5 (residues 1-369) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EG5, KIF11, KNSL1, TRIP5 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Rosetta / 参照: UniProt: P52732 #2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-PO4 / | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.99 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 詳細: 40 mM KH2PO4, 20% glycerol w/v, 15% PEG 8k w/v, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月9日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.19→28.69 Å / Num. all: 41542 / Num. obs: 41542 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.85 % / Biso Wilson estimate: 17.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1188 / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 9.35 |
反射 シェル | 解像度: 2.19→2.29 Å / 冗長度: 1.89 % / Rmerge(I) obs: 0.5481 / Mean I/σ(I) obs: 2.27 / Rsym value: 0.335 / % possible all: 94.1 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 1X88 molecule A 解像度: 2.19→25 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | Bsol: 38.559 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 28.859 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.19→25 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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Xplor file |
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