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万見
- PDB-3h6t: Crystal structure of the iGluR2 ligand-binding core (S1S2J-N754S)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h6t
タイトルCrystal structure of the iGluR2 ligand-binding core (S1S2J-N754S) in complex with glutamate and cyclothiazide at 2.25 A resolution
要素Glutamate receptor 2GRIA2
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / AMPA receptor ligand-binding core / iGluR2 S1S2J-N754S / cyclothiazide / allosteric modulation (アロステリック調節因子)
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / response to lithium ion / perisynaptic space / cellular response to glycine / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / immunoglobulin binding ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / response to lithium ion / perisynaptic space / cellular response to glycine / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / glutamate-gated receptor activity / presynaptic active zone membrane / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / somatodendritic compartment / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor binding / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / cytoskeletal protein binding / SNARE binding / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / dendritic shaft / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / protein tetramerization / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / establishment of protein localization / terminal bouton / receptor internalization / synaptic vesicle membrane / cerebral cortex development / シナプス小胞 / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / 成長円錐 / perikaryon / chemical synaptic transmission / scaffold protein binding / postsynaptic membrane / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / neuron projection / 神経繊維 / neuronal cell body / 樹状突起 / シナプス / glutamatergic synapse / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / 細胞膜 / 小胞体 / protein-containing complex / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸塩 / CACODYLATE ION / CYCLOTHIAZIDE / グルタミン酸 / GRIA2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Hald, H. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Distinct structural features of cyclothiazide are responsible for effects on peak current amplitude and desensitization kinetics at iGluR2.
著者: Hald, H. / Ahring, P.K. / Timmermann, D.B. / Liljefors, T. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
#1: ジャーナル: Neuron / 年: 2000
タイトル: Mechanisms for activation and antagonism of an AMPA-sensitive glutamate receptor: crystal structures of the GluR2 ligand binding core.
著者: Armstrong, N. / Gouaux, E.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Mechanism of glutamate receptor desensitization.
著者: Sun, Y. / Olson, R. / Horning, M. / Armstrong, N. / Mayer, M. / Gouaux, E.
履歴
登録2009年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2
C: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,01132
ポリマ－87,5843
非ポリマー3,42729
水18,5731031
1
A: Glutamate receptor 2
C: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,53920
ポリマ－58,3892
非ポリマー2,15018
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

B: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,94424
ポリマ－58,3892
非ポリマー2,55522
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)114.486, 163.136, 47.354
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2 / GRIA2 / GluR-2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / AMPA-selective glutamate receptor 2


分子量: 29194.658 Da / 分子数: 3
断片: iGluR2-flop ligand-binding core: UNP residues 413-796
変異: N754S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / プラスミド: pET30b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P19491

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非ポリマー , 8種, 1060分子

#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸 / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物 ChemComp-CYZ / CYCLOTHIAZIDE / 3-BICYCLO[2.2.1]HEPT-5-EN-2-YL-6-CHLORO-3,4- DIHYDRO-2H-1,2,4-BENZOTHIADIAZINE-7-SULFONAMIDE 1,1 DIOXIDE / (3S)-6-クロロ-3,4-ジヒドロ-3-[(1S,4S,5S)-ビシクロ[2.2.1]ヘプタ-2-エン-5-イル](以下略) / Cyclothiazide


分子量: 389.878 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H16ClN3O4S2
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド / ジメチルスルホキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#8: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン / カコジル酸


分子量: 136.989 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#9: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1031 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細NATIVE IGLUR2 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING ...NATIVE IGLUR2 IS A MEMBRANE PROTEIN. THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND-BINDING CORE OF GLUR2. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER (RESIDUES 118-119). THEREFORE THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINUOUSLY WITH THE REFERENCE DATABASE (UNP RESIDUES 413-527 AND 653-796, NUMBERING WITH SIGNAL PEPTIDE OF 21 AMINO ACIDS). THE TWO FIRST RESIDUES (GLY, ALA) ARE CLONING REMNANTS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.28 %
結晶化温度: 279 K / pH: 6.5
詳細: 25 % PEG 4000, 0.3 M Zinc acetate, 0.1 M Cacodylate pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K

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データ収集

回折平均測定温度: 96.5 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.141
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月14日
放射モノクロメーター: SINGLE ASYMMETRICALLY CUT SI(111) CRYSTAL WITH HORIZONTAL DIFFRACTION PLANE. THE CRYSTAL IS BENDABLE FOR HORIZONTAL FOCUSING.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.141 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→22.84 Å / Num. obs: 42613 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 31.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 2.25→2.37 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.346 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Rsym value: 0.346 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å22.84 Å
Translation2.5 Å22.84 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
PHASER1.3.3位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FTJ

1ftj


解像度: 2.25→22.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / Data cutoff high absF: 2075455.12 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 2098 4.9 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.182 42576 99 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.16 Å2 / ksol: 0.315591 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.964 Å20 Å20 Å2
2---0.12 Å20 Å2
3---4.084 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→22.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6112 0 183 1031 7326
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.33
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.04
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.41.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.2562
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.1422
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.1232.5
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.27 Å / Rfactor Rfree error: 0.054 / Total num. of bins used: 41
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 36 3.6 %
Rwork0.259 958 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:PROTEIN_REP.PARAMCNS_TOPPAR:PROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:WATER_REP.PARAMCNS_TOPPAR:WATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:ION.PARAMCNS_TOPPAR:ION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CTZ_AC2_DMS2_GOL2_CAC.PARAMCTZ_AC2_DMS2_GOL2_CAC.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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