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- PDB-3em0: Crystal structure of Zebrafish Ileal Bile Acid-Bindin Protein com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3em0
タイトルCrystal structure of Zebrafish Ileal Bile Acid-Bindin Protein complexed with cholic acid (crystal form B).
要素Ileal Bile Acid-Binding Protein
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Ileal bile acid-binding protein / zebrafish (Danio rerio) / cholic acid (コール酸) / Lipid-binding / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


Recycling of bile acids and salts / Triglyceride catabolism / bile acid binding / fatty acid transport / fatty acid binding / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
コール酸 / Gastrotropin
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Capaldi, S. / Saccomani, G. / Fessas, D. / Signorelli, M. / Perduca, M. / Monaco, H.L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: The X-Ray structure of zebrafish (Danio rerio) ileal bile acid-binding protein reveals the presence of binding sites on the surface of the protein molecule.
著者: Capaldi, S. / Saccomani, G. / Fessas, D. / Signorelli, M. / Perduca, M. / Monaco, H.L.
履歴
登録2008年9月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ileal Bile Acid-Binding Protein
B: Ileal Bile Acid-Binding Protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,06011
ポリマ－30,3822
非ポリマー3,6779
水1,24369
1
A: Ileal Bile Acid-Binding Protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8265
ポリマ－15,1911
非ポリマー1,6344
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ileal Bile Acid-Binding Protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2346
ポリマ－15,1911
非ポリマー2,0435
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.285, 85.285, 75.055
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 127.65, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is the protein monomer.

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要素

#1: タンパク質 Ileal Bile Acid-Binding Protein / Fatty acid binding protein 6 / ileal (Gastrotropin)


分子量: 15191.230 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: fabp6, zgc:92421 / プラスミド: pQE50 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG13009 / 参照: UniProt: Q6IMW5
#2: 化合物
ChemComp-CHD / CHOLIC ACID / コ-ル酸 / コール酸


分子量: 408.571 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H40O5
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Sodium HEPES, 2.0 M ammonium sulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1.03 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月1日 / 詳細: Double crystal (Si111, Si220)
放射モノクロメーター: Three-segment Pt-coated toroidal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. all: 24125 / Num. obs: 24125 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 43.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.312 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique all: 2395 / Rsym value: 0.312 / % possible all: 97.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
AUTOMARデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ELZ

3elz


解像度: 2.2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 10.728 / SU ML: 0.143 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.215 / ESU R Free: 0.185 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25422 1237 5.1 %RANDOM
Rwork0.22566 ---
all0.2272 24125 --
obs0.2272 22888 98.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.977 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.37 Å20 Å20.34 Å2
2--0.53 Å20 Å2
3----0.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2055 0 261 69 2385
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222382
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5362.0583282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4765264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.92325.63287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.10615378
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.375155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2413
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021583
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2020.2903
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.330.21630
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1140.2117
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1580.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.120.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5891.51350
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.00322116
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.41431143
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.164.51166
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 87 -
Rwork0.272 1622 -
obs-1709 96.28 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.01310.12170.59461.3101-1.09412.3957-0.0153-0.11560.15970.134-0.0468-0.0001-0.20640.05230.0621-0.0476-0.04310.0003-0.0665-0.0761-0.0228-16.66984.4186-18.8578
23.45351.6103-1.04651.636-0.79982.023-0.13180.1125-0.0202-0.04650.1347-0.00820.06280.0299-0.0029-0.0822-0.02840.0229-0.06960.0165-0.0646-39.7087-17.3581-11.3649
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 129
2X-RAY DIFFRACTION1A150
3X-RAY DIFFRACTION1A151
4X-RAY DIFFRACTION1A152
5X-RAY DIFFRACTION1A153
6X-RAY DIFFRACTION2B0 - 129
7X-RAY DIFFRACTION2B150
8X-RAY DIFFRACTION2B151
9X-RAY DIFFRACTION2B152
10X-RAY DIFFRACTION2B153
11X-RAY DIFFRACTION2B500

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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