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万見
- PDB-3d8v: Crystal structure of GlmU from Mycobacterium tuberculosis in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3d8v
タイトルCrystal structure of GlmU from Mycobacterium tuberculosis in complex with uridine-diphosphate-N-acetylglucosamine
要素Bifunctional protein glmU
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Nucleotide-diphospho-sugar transferases/Single-stranded left-handed beta-helix / Acyltransferase (アシルトランスフェラーゼ) / Cell shape / Cell wall biogenesis/degradation / Cytoplasm (細胞質) / Magnesium (マグネシウム) / Metal-binding / Multifunctional enzyme / Nucleotidyltransferase / Peptidoglycan synthesis (ペプチドグリカン)
機能・相同性
機能・相同性情報


uridylyltransferase activity / adhesion of symbiont to host cell / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / entry of bacterium into host cell / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process ...uridylyltransferase activity / adhesion of symbiont to host cell / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / entry of bacterium into host cell / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / cell morphogenesis / regulation of cell shape / magnesium ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Hexapeptide repeat / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid ...Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / MobA-like NTP transferase / MobA-like NTP transferase domain / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Hexapeptide repeat / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / Bifunctional protein GlmU / Bifunctional protein GlmU
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Zhang, Z. / Squire, C.J. / Baker, E.N.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2009
タイトル: Structure and function of GlmU from Mycobacterium tuberculosis.
著者: Zhang, Z. / Bulloch, E.M. / Bunker, R.D. / Baker, E.N. / Squire, C.J.
履歴
登録2008年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2452
ポリマ－51,6381
非ポリマー6071
水2,648147
1
A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子

A: Bifunctional protein glmU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,7356
ポリマ－154,9133
非ポリマー1,8223
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area12600 Å2
ΔGint-57.7 kcal/mol
Surface area53080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.238, 114.238, 361.796
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional protein glmU / / [Includes: UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase (EC 2.7.7.23) (N-acetylglucosamine-1-phosphate ...[Includes: UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase (EC 2.7.7.23) (N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase) / Glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase (EC 2.3.1.157)]


分子量: 51637.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: glmU, Rv1018c, MT1046 / プラスミド: pDest17 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3)
参照: UniProt: P96382, UniProt: P9WMN3*PLUS, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase, glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-UD1 / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / UDP-GlcNAc


分子量: 607.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O17P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.04 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 5% PEG 8000, 0.1 M Cacodylate, 9% MPD, 12% Ethylene glycol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5417 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年7月12日
放射モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5417 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→42.49 Å / Num. obs: 31984 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 11.8 % / Biso Wilson estimate: 49.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 22.3
反射 シェル解像度: 2.55→2.69 Å / 冗長度: 11.4 % / Rmerge(I) obs: 0.768 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine)精密化
MAR345dtbデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1HM9

1hm9


解像度: 2.55→33.979 Å / SU ML: 0.32 / Isotropic thermal model: anisotropic / 位相誤差: 25.27 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2439 1528 5.07 %
Rwork0.1989 --
obs0.2013 30117 99.94 %
all-31984 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.341 Å2 / ksol: 0.329 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.9017 Å2-0 Å20 Å2
2---4.9017 Å2-0 Å2
3---2.9959 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→33.979 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3466 0 39 147 3652
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073564
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0674884
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5441243
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064604
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004636
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.63 Å / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2743 116 -
Rwork0.2384 2575 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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