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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3csq | ||||||
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タイトル | Crystal and cryoEM structural studies of a cell wall degrading enzyme in the bacteriophage phi29 tail | ||||||
要素 | Morphogenesis protein 1形態形成 | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / infection (感染) / phi29 / Late protein | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 virus tail, tip / virus tail fiber assembly / symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / cell wall organization / metallopeptidase activity ...virus tail, tip / virus tail fiber assembly / symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / cell wall organization / metallopeptidase activity / killing of cells of another organism / defense response to bacterium / タンパク質分解 / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bacteriophage phi-29 (ウイルス) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換, 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Xiang, Y. / Rossmann, M.G. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2008 タイトル: Crystal and cryoEM structural studies of a cell wall degrading enzyme in the bacteriophage phi29 tail. 著者: Ye Xiang / Marc C Morais / Daniel N Cohen / Valorie D Bowman / Dwight L Anderson / Michael G Rossmann / 要旨: The small bacteriophage phi29 must penetrate the approximately 250-A thick external peptidoglycan cell wall and cell membrane of the Gram-positive Bacillus subtilis, before ejecting its dsDNA genome ...The small bacteriophage phi29 must penetrate the approximately 250-A thick external peptidoglycan cell wall and cell membrane of the Gram-positive Bacillus subtilis, before ejecting its dsDNA genome through its tail into the bacterial cytoplasm. The tail of bacteriophage phi29 is noncontractile and approximately 380 A long. A 1.8-A resolution crystal structure of gene product 13 (gp13) shows that this tail protein has spatially well separated N- and C-terminal domains, whose structures resemble lysozyme-like enzymes and metallo-endopeptidases, respectively. CryoEM reconstructions of the WT bacteriophage and mutant bacteriophages missing some or most of gp13 shows that this enzyme is located at the distal end of the phi29 tail knob. This finding suggests that gp13 functions as a tail-associated, peptidoglycan-degrading enzyme able to cleave both the polysaccharide backbone and peptide cross-links of the peptidoglycan cell wall. Comparisons of the gp13(-) mutants with the phi29 mature and emptied phage structures suggest the sequence of events that occur during the penetration of the tail through the peptidoglycan layer. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3csq.cif.gz | 263.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3csq.ent.gz | 214.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3csq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cs/3csq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cs/3csq | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 37648.074 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacteriophage phi-29 (ウイルス) / 遺伝子: 13 / プラスミド: PTYB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 Codon plus RP / 参照: UniProt: P15132 #2: 化合物 | ChemComp-ZN / #3: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | AUTORS STATE THAT RESIDUE 89 SHOULD BE ASN ACCORDING TO THEIR SEQUENCING | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.09 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 詳細: 100mM Tris-HCl, 200mM MgCl2, 28% (w/v) PEG4000, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.03 Å |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月21日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.03 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→19.9 Å / Num. obs: 109340 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 20 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.109 / Mean I/σ(I) obs: 9.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単一同系置換, 単波長異常分散 解像度: 1.8→19.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.902 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.863 / SU B: 3.825 / SU ML: 0.122 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.184 / ESU R Free: 0.167 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 18.084 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.9 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.8→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
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