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- PDB-3cmm: Crystal Structure of the Uba1-Ubiquitin Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cmm
タイトルCrystal Structure of the Uba1-Ubiquitin Complex
要素
  • Ubiquitin-activating enzyme E1 1
  • Ubiquitinユビキチン
キーワードLIGASE/PROTEIN BINDING / Ubiquitin (ユビキチン) / E1 / Uba1 / Protein turnover / ligase (リガーゼ) / Conformational change (コンフォメーション変化) / thioester (チオエステル) / adenylation (アデニリル化) / transthioesterification / ATP-binding / Nucleotide-binding / Nucleus (Nucleus) / Phosphoprotein / Ubl conjugation pathway / DNA damage (DNA修復) / DNA repair (DNA修復) / LIGASE-PROTEIN BINDING COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / Metalloprotease DUBs / : / : / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Interleukin-1 signaling / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling ...: / : / Metalloprotease DUBs / : / : / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Interleukin-1 signaling / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Translesion Synthesis by POLH / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / : / UCH proteinases / Regulation of PTEN stability and activity / Aggrephagy / Regulation of TP53 Degradation / ユビキチン活性化酵素 / Translesion synthesis by REV1 / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Peroxisomal protein import / Neddylation / Orc1 removal from chromatin / ubiquitin activating enzyme activity / ABC-family proteins mediated transport / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / MAPK6/MAPK4 signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Ub-specific processing proteases / Dual incision in TC-NER / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Formation of a pool of free 40S subunits / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / ribosomal large subunit export from nucleus / modification-dependent protein catabolic process / ribosomal large subunit assembly / protein tag activity / リボソーム生合成 / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 2 / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, UFD domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain ...Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 2 / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, UFD domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain superfamily / Ubiquitin fold domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme e1 C-terminal domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme E1-like / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / ユビキチン活性化酵素 / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / FAD/NAD(P)-binding domain / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / 3-Layer(bba) Sandwich / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Arc Repressor Mutant, subunit A / Ubiquitin-like domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Roll / Βバレル / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
プロリン / Polyubiquitin / Ubiquitin-activating enzyme E1 1 / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Lee, I. / Schindelin, H.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2008
タイトル: Structural insights into E1-catalyzed ubiquitin activation and transfer to conjugating enzymes.
著者: Lee, I. / Schindelin, H.
履歴
登録2008年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-activating enzyme E1 1
C: Ubiquitin-activating enzyme E1 1
B: Ubiquitin
D: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)244,4006
ポリマ－244,1694
非ポリマー2302
水3,171176
1
A: Ubiquitin-activating enzyme E1 1
B: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,2003
ポリマ－122,0852
非ポリマー1151
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3120 Å2
ΔGint-9.6 kcal/mol
Surface area47550 Å2
手法PISA
2
C: Ubiquitin-activating enzyme E1 1
D: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,2003
ポリマ－122,0852
非ポリマー1151
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3200 Å2
ΔGint-11.7 kcal/mol
Surface area47040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.363, 118.564, 207.567
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 5

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ILEILEPHEPHEAA14 - 9055 - 896
21ILEILEPHEPHECB14 - 9055 - 896
12METMETGLYGLYBC1 - 761 - 76
22METMETGLYGLYDD1 - 761 - 76

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-activating enzyme E1 1


分子量: 113515.977 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 10-1024 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: UBA1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Rosetta / 参照: UniProt: P22515, ユビキチンリガーゼ
#2: タンパク質 Ubiquitin / ユビキチン


分子量: 8568.769 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: UBI1, RPL40A / プラスミド: pTXB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P61864, UniProt: P0CG63*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-PRO / PROLINE / プロリン / プロリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 115.130 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.69 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: L-proline, PEG 5000 MME, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 77706 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.115 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.412 / % possible all: 86.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
CBASSデータ収集
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.7→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 25.795 / SU ML: 0.248 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.029 / ESU R Free: 0.33 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24687 3899 5 %RANDOM
Rwork0.19077 ---
obs0.19365 73486 98.45 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.161 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.35 Å20 Å20 Å2
2--0.74 Å20 Å2
3----1.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17051 0 14 176 17241
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.02217403
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3661.9723536
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.28952152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.15525.394825
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.808153100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.1191574
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.22639
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0213144
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.27770
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.211833
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1410.2601
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2130.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1160.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4131.510973
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.737217451
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.22837042
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0844.56085
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A3512medium positional0.50.5
2B304medium positional0.20.5
1A3408loose positional0.75
2B297loose positional0.475
1A3512medium thermal0.442
2B304medium thermal0.382
1A3408loose thermal1.0510
2B297loose thermal0.9610
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.769 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.406 229 -
Rwork0.286 4539 -
obs--84.12 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.81820.2077-0.09251.1996-0.36311.44850.0873-0.370.09690.1637-0.05120.0182-0.22020.0187-0.0361-0.0982-0.0396-0.004-0.1361-0.0535-0.175511.212.334-29.882
24.83310.67721.12855.50231.05196.32090.09950.3379-0.63770.00120.04720.08810.40920.0124-0.1467-0.0957-0.0016-0.0411-0.1525-0.0778-0.0542-20.768-7.428-52.814
32.66150.5036-0.46731.8641-0.35411.6196-0.0040.49910.1271-0.24530.03180.1219-0.18670.1081-0.0277-0.0848-0.0329-0.0254-0.08060.0075-0.138117.97316.172-54.321
42.66260.65840.15936.3927-1.00012.05-0.07820.44990.0695-0.6860.1025-0.4454-0.01930.1545-0.0243-0.0853-0.02120.02940.0768-0.0255-0.1763-18.46619.337-76.451
52.72852.3229-0.51063.64170.35078.4079-0.19140.7176-0.1348-0.68690.5592-0.5954-0.23750.7536-0.36780.0486-0.05580.06510.526-0.21280.006231.7084.89-83.232
69.26330.04280.979510.64171.21292.13610.23590.7776-1.5325-0.29240.03960.10410.3420.052-0.2756-0.0291-0.017-0.0325-0.0388-0.19280.25227.234-10.833-53.038
72.5352-0.2628-0.29251.1354-0.12091.28750.07120.30840.1156-0.1311-0.0525-0.0331-0.13940.0473-0.0187-0.0506-0.03020.0073-0.13510.0119-0.194-43.50324.102-44.442
83.7969-0.17440.82865.4484-0.77856.45010.0981-0.1795-0.5480.0120.1224-0.04170.6147-0.0362-0.2205-0.0276-0.0151-0.0086-0.16540.0115-0.012-21.182-11.038-29.448
91.8456-0.1228-0.56951.86410.06531.47960.0137-0.34010.02150.3935-0.0049-0.0066-0.1567-0.0263-0.0087-0.0222-0.03770.0065-0.0783-0.0163-0.1848-50.45821.701-19.911
102.3395-0.3794-3.25742.0797-2.4098.81030.221-0.36390.27220.38330.22540.0271-0.308-0.2373-0.44640.0758-0.05180.08060.30450.06640.0511-71.4666.4133.334
112.4266-0.5651-0.15062.51740.8613.257-0.0906-0.3527-0.13960.48780.16330.01630.09830.0613-0.07270.01270.0001-0.02560.00440.0527-0.1913-15.7177.2710.956
124.8457-0.31260.59416.3775-0.12372.443-0.0056-0.0303-0.9605-0.1580.06680.15110.4265-0.065-0.06110.0026-0.06710.0146-0.082-0.00160.0675-48.594-5.399-29.829
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA12 - 1773 - 168
2X-RAY DIFFRACTION1AA263 - 426254 - 417
3X-RAY DIFFRACTION2AA178 - 262169 - 253
4X-RAY DIFFRACTION3AA427 - 596418 - 587
5X-RAY DIFFRACTION3AA862 - 916853 - 907
6X-RAY DIFFRACTION4AA597 - 860588 - 851
7X-RAY DIFFRACTION5AA920 - 1024911 - 1015
8X-RAY DIFFRACTION6BC1 - 761 - 76
9X-RAY DIFFRACTION7CB12 - 1773 - 168
10X-RAY DIFFRACTION7CB263 - 426254 - 417
11X-RAY DIFFRACTION8CB178 - 262169 - 253
12X-RAY DIFFRACTION9CB427 - 596418 - 587
13X-RAY DIFFRACTION9CB862 - 916853 - 907
14X-RAY DIFFRACTION10CB920 - 1024911 - 1015
15X-RAY DIFFRACTION11CB597 - 860588 - 851
16X-RAY DIFFRACTION12DD1 - 761 - 76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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